actividad enzimática

Question 1

reacciones que son poco favorables

Answer 1

anabólicas

Question 2

¿Qué necesitaremos para que se lleven a cabo reacciones no favorables?

Answer 2

enzimas

Question 3

¿Qué es una enzima?

Answer 3

• Moléculas que favorecen reacciones químicas.
• Propician un sitio de encuentro entre las moléculas que participan en las reacciones
• Disminuyen la energía de activación

Question 4

estructura de una enzima

Answer 4

• sitio activo
• coenzima
• cofactor
• apoenzima
• holoenzima

Question 5

sitio activo:

Answer 5

• donde se une el sustrato
• disminuye energía de activación
• aumenta el número de colisiones productivas
• acelera la velocidad de reacciones

(acción catalítica)

Question 6

coenzima

Answer 6

molécula orgánica que se une a los sitios activos para ayudar a la catálisis

Question 7

cofactor

Answer 7

• compuesto químico no proteíco o iónico metálico
• necesario para la actividad de una enzima

Question 8

apoenzima/apoproteína

Answer 8

• parte proteíca de una enzima
• para activarse neceista estar unida a la correspondiente enzima

Question 9

holoenzima

Answer 9

formada por una parte proteíca combinada con una molécula no proteíca llamda cofactor

Question 10

cómo ayuda el cofactor, coenzima, cosustratos y grupos prostéticos a la catálisis?

Answer 10

• estabilizan cargas -
• favorecen plegamiento de proteínas
• atraen y fijan el sustrato, lo convierten en en producto
• reacciones de oxido reducción

Question 11

qué son los grupos prostéticos?

Answer 11

asociación estrechan entra la enzima y coenzima por la formación de enlaces covalentes

Question 12

qué es una pepsina?

Answer 12

• enzima digestiva que se crea en el estómago
• hidroliza las proteínas en el estómago.

Question 13

qué es la ureasa?

Answer 13

cataliza la hidrólisis de urea a dióxido de carbono y amoníaco.

Question 14

qué es la arginasa?

Answer 14

• enzima hidrolasa
• contiene manganeso dentro de su estructura
• presente en varios tejidos y participa en el ciclo de la urea.

Question 15

¿Por qué la temperatura cambia la actividad de las enzimas?

Answer 15

modificará la interacción de los enlaces entre las estructuras terciarias específicamente entre los enlaces no covalentes

Question 16

Por qué los cofactores cambian la actividad de las enzimas?

Answer 16

podría generar la interrupción de el correcto funcionamiento de la enzima dado que todos estos factores quieren interactuar al mismo tiempo.

Question 17

qué es in inhibidor enzimático?

Answer 17

• molécula que se une a una enzima y disminuye su actividad.
• puede ser reversible o irreversible

Question 18

inhibición competitiva

Answer 18

• Dos sustratos no se pueden unir al mismo tiempo al sitio activo de la misma enzima de la que ambos son sustratos.
• La unión se deberá hacer de forma alternativa y el que esté en más alta concentración tendrá más probabilidades que el que esté en menor concentración
• Los inhibidores competitivos son a menudo similares en estructura al sustrato verdadero.

Question 19

inhibición acompetitiva

Answer 19

• el inhibidor no se une en el mismo sitio que el sustrato, pero su unión provoca cambios estructurales que dificultan la correcta actividad de la enzima.

Question 20

inhibición mixta

Answer 20

el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa.

Question 21

inhibición alostérica

Answer 21

Este tipo de inhibición se regula a menudo por productos finales de una vía metabólica y puede controlar la velocidad de reacciones en cascada.

Question 22

modelo llave cerradura

Question 23

diferencias

Question 24

para que sirve el sitio activo

Question 25

tipos de inhibición enzimática