1
Q
monosackarider
A
enkla sockerarter
hexos 6 kolatomer
pentos 5 kolatomer
2
Q
vanliga monosackarider
A
glukos, fruktos och galaktos
3
Q
glukos
A
c6h12o6
hexos
har en aldehydgrupp
kallas aldohexos
linjär och 2 cirkulära former
har 4 stereocentra
naturligt bara D-glukos
4
Q
fruktos
A
c6h12o6
hexos
har ketongrupp
kallas ketohexos
finns i linjär och 1 cirkulär form
har 3 stereocentra
naturligt endast D-fruktos
5
Q
glukos cirkulära former
A
alfa-D-glukos
beta-D-glukos
6
Q
alfa-D-glukos
A
OH-grupp riktad nedåt
motsatt sida mot CH2OH-grupp
7
Q
beta-D-glukos
A
OH-grupp riktad uppåt
samma sida som CH2OH-grupp
8
Q
disackarider
A
2 sockerarter
9
Q
vanliga disackarider
A
laktos, sackaros, maltos och cellobios
10
Q
laktos
A
glukos+galaktos
11
Q
sackaros
A
glukos+fruktos
12
Q
maltos
A
2 alfa-D-glukos
13
Q
cellobios
A
2 beta-D-glukos
14
Q
reaktion maltos
A
kondensationsreaktion
H2O bildas
alfa-1,4-glykosidbindning
v-formad
15
Q
reaktion cellobios
A
kondensationsreaktion
H2O bildas
beta-1,4glykosidbindning
obs, i cellulosa sitter varannan beta-D-glukos upp och ner
16
Q
polysackarider
A
uppbyggda av många glukosmolekyler
stärkelse, glykogen och cellulosa
17
Q
stärkelse
A
används som näringslager hos växter
uppbyggda av långa rader av alfa-D-glukos
finns i 2 former amylos och amylopektin
18
Q
amylos
A
lång och ogrenad kedja, bildar alfa-spiraler
stärkelse
19
Q
amylopektin
A
grenad kedja består av både alfa-1,4 och alfa-1,6-glykosidbindningar vid varje förgrening finns alfa-1,6. Sker vid varje 24-30 glykosmolekyl
stärkelse
20
Q
glykogen
A
näringslager hos djur
finns endast i en struktur
grenad kedja som var 8-12 glukosmolekyl har en alfa-1,6-glykosidbindning
21
Q
cellulosa
A
bygger upp växters cellvägg
består av långa rader beta-D-glukos
bara beta-1,4-glykosidbindningar
kedjor av cellulosa kan binda till varandra, cellulosafibrer
hålls samman av vätebindningar, därför svåra att bryta
22
Q
aminosyror
A
bygger upp proteiner
innehåller amingrupp, karboxylsyra och en sidokedja med väte eller större atomgrupp
är amfolyter(kan fungera både som syra och bas
23
Q
glycin
A
enklaste aminosyra
sidokedja är 1 väte
enda som saknar spegelbild då den inte har ett esterocentra
24
Q
varianter av aminosyror
A
finns i både D och L-variant
endast L finns naturligt
25
4 former av aminosyror
oprotolyserad aminosyra
protolyserad i vattenlösning (amfojon) både plus och minusladdad
i sur lösning (positiv jon)
i basisk lösning (negativ jon)
26
isoelektrisk punkt
aminosyrans nettoladdning beror på lösningens pH och om sidokedjan är basisk/sur
vid visst pH är nettoladdningen 0 (samma konc +/- jon)
27
sura sidokedjors ip
mindre än 6
28
basiska sidokedjors ip
mer än 6
29
neutrala sidokedjors ip
ungefär 6
30
dipeptid:
tripeptid:
oligopeptid:
polypeptid:
protein:
2 aminosyror
3 aminosyror
ett fåtal aminosyror
många aminosyror
mer än 50 aminosyror
31
prostetisk grupp
en atomgrupp av annat slag/metalljon i ett protein
ex: hem-grupp i hemoglobin
32
vad bestämmer proteinets funktion?
proteinets struktur
33
proteinets strukturnivåer
primärstruktur
sekundärstruktur
tertiärstruktur
kvartärstruktur
34
primärstruktur
aminosyrasekvensen (ordningen av aminosyror)
aminosyrorna hålls samman av peptidbindningar
35
peptidbindning
kondensationsreaktion mellan 2 aminosyror
bindning mellan 2 aminosyror
vatten bildas
36
hur skrivs aminosyror?
N-terminal amingruppen till vänster
C-terminal karboxylsyran till höger
37
sekundärstruktur
alfa-spiraler
beta-lameller
38
tertiärstruktur
beskriver peptidkedjans rymdstruktur, hur den är veckad i 3D
hur sekundärstrukturerna är placerade i förhållande till varandra
39
bindingar mellan sidokedjor i tertiär och kvartärstruktur
disulfidbrygga
vätebindning
jonbindning
hydrofob effekt (vdw)
40
kvartärstruktur
om proteinet har flera subenheter anger kvartärstrukturen hur dessa är placerade i 3D
41
lipider
fettartade ämnen
svårlösliga i vatten
42
exempel på lipider
triglycerider
fosfolipider
steroider
karotenoider
43
triglycerider
glycerol och 3 fettsyramolekyler
kan ha olika fettsyror bundna till glycerol
44
glycerol
är en alkohol
45
fettsyror
är samlingsnamn för organiska syror(karboxylsyror) med fler än 4 molekyler
46
olika typer av fettsyror
mättade fettsyror
enkelomättade fettsyror
fleromättade fettsyror
47
mättade fettsyror
endast enkelbindningar mellan kolatomer
fast vid rumstemp ex: animaliskt fett
48
enkelomättat
har en dubbel bindning
oftast flytande i rumstemp ex: rapsolja
49
omättat fett gemensamt
böjer sig, ger sämre veckning
lägre smältpunkt
enklare att bryta ned
50
varför behövs fett?
energirikt, bra lagrat bränsle ex:
näring hos frön och däggdjur
skydd mot kyla och stötar
anpassar vattenorganismers densitet
lösningsmedel
51
när behövs fett som lösningsmedel
många vitaminer är fettlösliga, behöver därför ingå i kosten
52
essentiella fettsyror
omega 3 och omega 6
53
härdat fett
fett där sammansättningen av fettsyror förändrats
fetthärdning/hydrogenering
Tillför vätgas H2
enkel och fleromättade förvandlas till mättade
ger fettet fastare konsistens
högre smältpunkt
används vid tillverkning av margarin
nyttigt omättat ombildas till mindre nyttigt mättade och transfettsyror
54
fetthärdning
hydrogenering
tillför H2 vätgas
kan omvandla omättat bra fett till mättat onyttigt fett
55
transfett
bildas naturligt i små mängder i idislare
kan ingå i mejeriprodukter
samband med hjärt och kärlsjukdommar
höjer "de onda kolesterolet
dubbelbindning sitter i trans-position istället för cis-position
56
fosfolipider
består av glycerol, 2 fettsyror och 1 fosfatgrupp
svansar hydrofoba- löser sig inti i vatten
huvud hydrofilt
bildar skiljeväggar mellan vattenlösningar
ex: cellmembran
57
steroider
har alltid grundstrukturen av 4 sammansatta kolringar
olika funktioner: hormon, stabiliserar cellmembran kolesterol, gallsyror
58
kolesterol
viktig utgångsmolekyl för många av våra hormoner
59
fiberprotein
har endast primär och sekundärstruktur
alfa-keratin
kollagen
beta-keratin
60
alfa-keratin och kollagen
hår, bindväv
spiralerna sammanflätade till fibriller
61
beta-keratin
bygger upp naglar och horn
62
globulära proteiner
består av minst 3 strukturnivåer
Ex:
enzymer: insulin
transport: heomglobin
försvar: antikroppar
består av både alfa- och betastruktur
63
hemoglobin
4 polypeptidkedjor
4 hemgrupper-prostetisk grupp-järnjon i mitten
hemoglobin består av 2 alfa och 2 beta-underenheter
varje hemgrupp binder 1 syremolekyl
64
myoglobin
i musklerna
mycket av röda färgen i kött kommer från myoglobin
binder syre hårdare än hemoglobin
65
sickelcellanemi
när proteinet veckas på fel sätt. blodkroppar ser ut som månar
66
chaperoner
proteiner som hjälper till att hålla formen
veckar på rätt sett
heat shock proteins
produktionen ökar när cellen stressas när temperaturen höjs
67
denaturering
proteiners struktur kan ändras om de utsätts för: värme, metalljoner, pH-ändring och organiska lösningsmedel
tertiär/kvartärstrukturens stabiliserande bindningar bryts
proteinet tappar sin funktion
68
enzymer
biologiskt aktiva globulära proteiner
katalysatorer verksamma i levande varelser
slutar ofta på -as eller -in
fungerar bäst under vissa förhållanden: temperatur, pH, konc substrat
sänker aktiveringsenergin
69
katalysator
påskyndar kemisk reaktion utan att själv bli förbrukad
påskyndar bara möjliga reaktioner
70
aktivt centrum
dit substratet binder
enzymet ändrar ofta form när substrat bundit in
71
kofaktor
hjälpämne
koenzym och prostetisk grupp
inte protein, vanliga vitaminer och mineraler
72
hur går enzymaktivitet att påverkas?
höga temperaturer
pH-förändringar
koncentration substrat
koncentration enzym
inhibitorer/hämmare
73
permanenta kofaktorer
prostetisk grupp
ex: metalljon
74
tillfälliga kofaktorer
koenzym
organiska
ex: NADH och B-vitaminer
75
inhibitorer
hämmar enzymer
reversibla och irreversibla
ex: malonsyra
76
reversibla inhibitorer
tillfällig
tävlande och icketävlande
inaktiverar enzym genom icke-kovalenta, reversibla interaktioner
77
tävlande inhibitorer
samma passform som substrat
passar i aktivt centrum
konkurrerar ut substratet
78
icketävlande inhibitorer
får enzym att ändra form
binder till annan del av enzymet
påverkar strukturen
79
irreversibla inhibitorer
enzymgifter
binds till aktiva ytan med kovalenta bindningar
inaktiverar enzymet
80
nukleinsyror
byggs av nukleotider
81
3 huvudgrupper av neukleinsyror
DNA
RNA
ATP
82
nukleotider uppbyggnad
kvävebas-socker-fosfatgrupp
83
2 olika kvävebaser
puriner
pyrimidiner
84
2 olika pentoser
Ribos (RNA) OH-grupp på kol-2
deoxiribos (DNA) väte på kol-2
85
puriner
2 ringar i strukturen
adenin och guanin
86
pyrimidiner
endast 1 ring av 6 kolatomer
cytosin
tymin (DNA)
uracil (RNA)
T och U nästan samma t har bara 1 metylgrupp också
87
nukleosid
pentos och kvävebas
88
ATP
alltid adenin
ribos
3 fosfatgrupper
energibärare (kemisk energi)
används ex: pumpar cellmembran och muskelarbete
bildas i cellandning
89
uppladdning till ATP
AMP-ADP-ATP
fosfatgruppens OH-grupp reagerar med fosfatjonen och bildar nästa steg
90
struktursskillnad DNA och RNA
olika pentoser
DNA dubbelspiral
RNA enkelspiral
tymin i DNA och uracil i RNA
91
DNA
2 antiparalella nukleotidkedjor i spiralform
hålls samman av vätebindningar
endast vissa kombinationer möjliga
A-T och C-G
baspar
92
A-T
ger 2 vätebindningar
93
G-C
3 vätebindningar
94
DNA Replikation
DNA kopieras
-Helikas separerar strängarna genom att bryta vätebindningarna mellan kvävebaserna
-strängarna blir mallar för nya
-fria nukleotider parar ihop sig och bildar den komplementära strängen.
-de sätts samman med hjälp av DNA-polymeras och bildar kovalenta bindningar.
-arbetar bara 3-5 riktning på orginalsträngen
-syntetiserar 5-3 riktning
-2 identiska kopior bildas
-består av en gammal och en ny sträng, semikonservativ
(RNA-primer, ligas och okazaki fragment)
95
helikas
öppnar upp DNA-molekylen inför replikation
96
DNA-polymeras
sätter samman de fria nukleotiderna med kovalenta bindningar
97
semikonservativ
1 ny och en gammal sträng
98
varför behövs transkription?
DNA "recept" proteiner
-består av gener
-speciellt avsnitt kodar för protein
ribosomer sätter samman aminosyror till proteiner
-sker i cytoplasman eller på rER
genetiska koden måste sändas ut från kärnan till ribosomerna
-mRNA
99
transkription
DNA öppnas på specifikt lokus
bara 1 av strängarna läses av 3-5
promotorn sitter precis före genen och signalerar vart den startar
transkriptionsfaktorn binder till TATA-boxen i promotorn
fria RNA-nukleotider vinder till komplementärt till de enkelsträngade DNA-strängen
-A,U,C,G och ribos
RNA-polymeras, enzym som förenar nukleotiderna med kovalenta bindningar
sedan sker splitsning
cap and tail sätts på mRNA för att skydda
mRNA förs ut via kärnans porer till ribosomer
100
promotor
sitter före genen
berättar var den startar
101
transkriptionsfaktorer
proteiner som används i transkriptionen
102
TATA-box
del av promotorn
där transkriptionen startar
103
RNA-polymeras
enzym som förenar RNA-nukleotiderna med kovalenta bindningar
104
splitsning
introner klipps bort från pre-mRNA till mRNA med exoner
105
translation
i ribosomerna
varje tRNA transporterar en aminosyra till ribosomerna
binder komplementärt till mRNA-sgträngen
peptidbindningar bildas mellan aminosyrorna
bindingen mellan tRNA och aminosyran bryts
nya polypeptiden kommer ut från ribosomen
106
3 kvävebaser DNA
triplett
107
3 kvävebaser mRNA
kodon
några kodar för samma aminosyra
108
3 kvävebaser tRNA
antikodon
109
tRNA
enkelsträngat
dubbelvikt som 1 hårnål
bär dit aminosyror
110
cellanding
metabolism
delas upp i anabolism och katabolism
111
katabolism
nedbrytning, molekyler spjälkas
avger energi
112
anabolism
bygger ihop molekyler
kräver energi
113
cellandningens 4 steg
glykolysen
link reaction
citronsyracykeln
elektrontransportkedjan
114
Vilka bindningar bryts och skapas i cellandingen
glukos C6H12O6
väteatomer är bundna till C
bindningar bryts och nya mellan H och O bildas
vatten skapas H2O
115
Varför sker inte cellandningen i 1 steg?
O är mycket mer elektronegativ än C
eftersom väte då binds hårade med O och hamnar närmare kärnan kan överskottet av energi frigöras
Om energin frigörs i ett steg uppstår kraftig värmeutveckling
116
Hur undviks värmeutveckling i cellandningen
den sker stegvis
reglerad förbränning
vätebärare fångar upp H och avger i sista steget
117
vätebärare
NAD+ som laddas till NADH
FAD som laddas till FADH2
118
glykolysen
sker hos nästan alla organismer
sker i cytoplasman
kan ske vid både aneroba och aeroba förhållanden
varje delreaktion katalyseras av eget enzym totalt 9 st
119
klasser av enzymer
Kinaser
Isomeraser
Dehydrogenaser
120
kinaser
överför fosfatgrupper mellan molekyler
121
isomeraser
förändrar från en isomer till en annan
122
dehydrogenaser
tar bort eller sätter dit väteatomer hos molekyler
123
2 enzymer i glykolysen
hexokinas
fosfohexoisomeras
124
hexokinas
enzym i glykolysen
sätter dit fosfatgrupp på hexoser
glukos -) glukos-6-fosfat
125
fosfohexoisomeras
enzym i glykolysen
katalyserar reaktionen
glukos-6-fosfat -) fruktos-6-fosfat
126
Hur regleras glykolysen?
steg 1, 3 och 10 är irreversibla, resten är reversibla
dessa steg regleras med hjälp av sitt specifika enzym
enzymerna hämmas när det finns för mycket av ex: glukos-6-fosfat, ATP, citrat och acetyl-coA.
stimuleras även av ex: AMP och ADP
127
produkter glykolysen
2 ATP
2 NADH
2 pyruvat
128
link reaction
2 pyruvat pumpas aktivt(kräver energi) in i mitokondriens matrix
pyruvat reagerar med NAD+ och bildar NADH samtidigt som en CO2-molekyl avges
en acetylgrupp(2C) återstår
reagerar med coenzym A och bildar acetyl-coA
129
produkter link reaction
varje glukos(2 pyruvat) ger
2 CO2
2 NADH
2 acetyl-coA
130
citronsyracykeln
i mitokondriens matrix
cyklisk, slutar och startar med samma ämne
1. acetyl-coA reagerar m. oxalättiksyra, släpper coA
2. citronsyra reagerar m. NAD+ och bilda NADH samtidigt som CO2 avges, ketoglutarsyra(5C) bildas
3. samma reaktion upprepas. NAD+ bildar NADH samtidigt som CO2 avges. bärnstenssyra(4C) bildas
4. cykeln fortsätter tills vi får oxalättiksyra igen
ADP -) ATP
FAD -) FADH2
NAD+ -) NADH
131
produkt citronsyracykeln
för varje glukos (2 acetyl-coA)
4st CO2
6st NADH
2st ATP
2st FADH2
132
elektrontransportkedjan allmänt
"andningskedjan"
kräver O2
bildar huvuddelen av ATP
genom innersta membranet i mitokondrien och i intermembranområdet
en sekvens av redoxreaktioner sker där potentiella energin långsamt utnyttjas
elektron förs vidare nedåt i kedjan
varje ny elektronmottagare är mer elektronegativ än den förra(attraherar elektronen starkare)
sist i kedjan finns en syreatom, blir joniserad av elektroner O^2- efter 2 elektroner
133
Vad är syftet med de 3 första delarna av cellandning?
få vätebärare
4 ATP per glukos
10 NADH
2 FADH2
134
vart sker de olika delarna i cellandningen rum?
glykolysen: cytoplasman
link reaction: mitokondriens matrix
citronsyracykel: mitokondriens matrix
elektrontransportkedjan: över innersta membranet i mitokondrien och i intermembranområdet
135
Hur får vi resterande ATP (34st)?
i tidigare reaktioner har ostabila moleklyler med hög potentiell energi bildats, FADH2 och NADH
dessa ämnen kommer oxideras och energi frigörs
energin används för att bilda ATP
136
oxidation
ämne lämnar ifrån sig elektroner
137
elektrontransportkedjan steg
1. NADH(1 elektron, 1 väte) och FADH2(2 väte) lämnar av H-atom(oxideras)
blir till NAD+ och FAD
2. H delar upp sig i H+ och e-
3. e- överförs mellan olika komplex i membranet
4. kvar får vi en mängd H+ joner i matrix
5. genom hela transporten förlorar elektronerna energi
6. energi utnyttjas till att pumpa H+ till intermembranområdet
7. detta ger en hög koncentration av H+ mellan membranen
8. H+ vill jämna ut koncentrationsgradienten genom att åka tillbaka till matrix, membranet stoppar de, eftersom H+ är polär
9. H+ kan dock använda membranproteinet ATP-syntetas
kanalen är en kvarn som sätter samman ADP med P till ATP
koncskillnaden driver kvarnen
rörelseenergin omvandlas till kemisk energi bunden i ATP
10. när H+ kommer till matrix reagerar de med O^2- och bildar H2O
på så vis upprätthålls koncgradienten av H+ joner
e- vandrar mot syre som är slutgiltig elektronmottagare
138
Jäsning
när syretillförsel är låg fungerar varken citronsyracykeln eller elektrontransportkedjan
anaeroba förhållanden
glykolysen fungerar dock
-muskelcellerna får nöja sig med 2 ATP per glukos
istället för citronsyracykeln sker jäsning
139
2 typer av jäsning
mjölksyrajäsning
alkoholjäsning
140
mjölksyrajäsning
hos människor och däggdjur
för att glykolysen ska ske behövs NAD+
muskelcellerna reducerar därför pyruvat till mjölksyra så att NADH återbildar NAD+
glykolysen kan fortsätta
laktatjoner(mjölksyra) färdas till levern(som är syresatt) och oxideras tillbaka till pyruvat som kan reagera som vanligt
141
alkoholjäsning
jästsvampar kan under syrefattiga förhållanden klara sig på energin från endast glykolysen
blir till etanol och CO2 frigörs
