Cap 2 Flashcards

Question

anfótero

Answer 1

puede comportarse tanto como ácido (si ya no tiene H) como base (si tiene H)

Answer 2

reacción es espontánea Se libera energía

Answer 3

La reacción no es espontánea Se usa energía Si los valores salen positivos quiere decir que la reacción no es favorable por lo que no será espontánea, esto es muy frecuente en anabolismo

Answer 4

El anabolismo requiere de suministro de energía

Answer 5

generalmente proteínas

Answer 6

•Lactasa •Amilasas y proteasas •RNA polimerasas

Answer 7

Enzimas, Favorecen y facilitan las reacciones químicas. Disminuyen la energía de activación. Las enzimas se unen a los reactivos o sustratos facilitando la formación o rompimiento de los enlaces químicos (SITIO ACTIVO).

Answer 8

Es fundamental el arreglo espacial especifico de aminoácidos en la estructura terciaria de la proteína para favorecer la unión con el sustrato. El sitio activo es la región donde el sustrato se asocia para: 1. Disminuir energía de activación 2. Aumentar el número de colisiones productivas 3. Acelerar la velocidad de reacción

Answer 9

Enzimas simples Enzimas conjugadas

Answer 10

Cofactor: Compuesto no proteico necesario para la actividad de una enzima como catalizador. es un tipo de cofactor Coenzima: Molécula que se une al sitio activo para ayudar en reacción, transitorio. Apoenzima: Apoproteína: solo la parte proteica, inactiva, de la enzima. Es la proteína por sí sola, que aún no se ha unido a su cofactor. Holoenzima: Enzima formada por una parte proteica unida a su cofactor correspondiente. complejo completo y activo. el reactivo o sustrato es la materia prima que será procesada

Answer 11

Puede ser de origen proteico y no proteico. •No proteicos: Iones metálicos como el Fe²⁺, Fe³⁺, Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺ y Cu²⁺ •Moléculas orgánicas: - Coenzimas: Se unen de forma transitoria (vitaminas y sus derivados NAD⁺ o la coenzima A). - Proteicos: Conocidos como grupos prostéticos y se unen firmemente a la enzima (Flavina).

Answer 12

1.Estabilizar cargas negativas, para favorecer el plegamiento de proteínas 2.Atraer y fijar el sustrato para convertirlo en producto 3.Facilitar las reacciones de oxido reducción.

Answer 13

Los catalizadores reducen la energía de activación hasta 8 grados de magnitud (100,000,000 veces).

Answer 14

Permiten describir la interacción entre la enzima y el sustrato. Modelo de llave-cerradura (Fischer 1894). •Alta especificidad. •La interacción es estática y no cambia la forma de la enzima (falta de dinamismo). Modelo de ajuste inducido (Koshland 1958). •Más flexible con la especificidad. •La interacción puede inducir cambios conformacionales en la enzima para tener un mejor sitio de unión.

Answer 15

•Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de oxido-reducción (Lactato deshidrogenasa) •Transferasas: Catalizan la transferencia de grupos metilo, glucosilo o fosforilo (GTP) •Hidrolasas: Catalizan la ruptura hidrolítica de enlaces covalentes (amilasa) •Liasas: catalizan la ruptura de enlaces covalentes por eliminación de átomos generando dobles enlaces (piruvato descarboxilasa) •Isomerasas: catalizan cambios geométricos dentro de una molécula (triosafosfato isomerasa) •Ligasas: catalizan la unión de 2 moléculas utilizando ATP (ADN ligasa)

Answer 16

La actividad enzimática debe ser regulada a través de mecanismos de inhibición enzimática. Son una molécula que se une a una enzima y disminuye su actividad. Esta unión puede ser reversible o irreversible.

Answer 17

Existencia de 2 moléculas que pueden unirse al sitio activo de la enzima. Por lo que, compiten entre ellos para poder unirse al sitio activo. La Km aparente (Km) aumenta La Velocidad Máxima (Vmax) no cambia

Answer 18

•La enzima posee otro sitio de unión (Sitio de unión alostérica). •Al unirse, cambia la forma de la enzima y reduce su actividad catalítica. •Puede controlar la velocidad de reacciones en cascada. La interacción con el modulador alostérico es transitoria Básicamente se deforma la enzima y se pierde el sitio de unión y la enzima ya no funciona.

Answer 19

Tanto el inhibidor como el sustrato pueden unirse. Pero la unión del inhibidor impide la actividad catalítica de la enzima. En esta inhibición la estructura terciaria cambia si es alosterico. NO afecta la afinidad de la enzima por el sustrato (Km no cambia). Lo único que hace es impedir que la enzima catalice la reacción, reduciendo la Vmax.

Answer 20

•El inhibidor puede unirse a la enzima libre y al complejo enzima-sustrato. Afectando tanto la afinidad de la enzima por el sustrato como la velocidad máxima de reacción. •La inhibición mixta implica que el inhibidor tiene diferente afinidad por la enzima en su estado libre y en su estado unido al sustrato.

Answer 21

El estudio de la velocidad a la que ocurren las reacciones bioquímicas catalizadas por enzimas.

Answer 22

Reacciones de orden cero n=0 -> V = K En una reaccion de orden cero, la velocidad de reacción es constante y entonces, independiente de la concentración del reactante A. Reacciones de primer orden n=1 V = C en una reacción de primer orden, La velocidad de reacción es directamente proporcional a la concentreción del reactante A. Reacciones de segundo orden n=2 V = KCA En una reacción de segundo orden, la velocidad es proporcional al cuadrado de la concentración del reactante A.

Answer 23

influyen en la Vmáx PH ➢Cambios en la carga de los aminoácidos. ➢Cambios en la estructura terciaria ➢Disociación de iones ➢Modificación de los grupos funcionales TEMPERATURA ➢ La Temperatura aumenta la Vmax. ➢ Altas Temperaturas desnaturalizan a las proteínas perdiendo su estructura terciaria. Se rompen los enlaces no covalentes. ➢ aumentó de temperaturas aumenta velocidad de las moléculas COFACTORES ➢ Un exceso de cofactores podría generar competencia entre ellos e interrupción de el correcto funcionamiento de la enzima. CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO La velocidad de una reacción enzimática aumenta con la concentración del sustrato hasta alcanzar un punto máximo donde la enzima se satura. La constante Km indica la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es Vmax/2 V0= Vmax[S] /Km + [S]

Answer 24

Enzima digestiva creada en el estómago (peptidasa). PH1.5

Answer 25

Enzima que cataliza la hidrólisis de urea a dióxido de carbono y amoníaco.

Answer 26

Enzima hidrolasa que cataliza la conversión de L-arginina en L-ornitina y urea. Ph: 9.7

Answer 27

son aquellos que normalmente el organismo puede sintetizar por sí mismo, pero que en ciertas condiciones especiales (estrés, enfermedad, crecimiento rápido, prematuridad, quemaduras, sepsis, etc.) la demanda excede la capacidad de síntesis y entonces se vuelven "esenciales" en la dieta. Arginina Cisteína Glutamina Tirosina Glicina Prolina

Answer 28

Energía presente en moléculas Más energía crea más inestabilidad que favorece a que ocurran las reacciones ya que quieren tener más estabilidad

Answer 29

Mismo que reactivó, en Joules

Answer 30

Aceleran reacciones ya que aumentan probabilidad de choque

Answer 31

Energía final - energía inicial Cambio en la Energía Libre de Gibbs y es la medida de la energía útil disponible para realizar trabajo nos dice si una reacción es energéticamente favorable

Answer 32

Qué tan rápido puedo hacer la reacción en relación a la concentración de sustratos. En una prueba al aplicar el químico entre más color tiene más velocidad de reacción hay

Answer 33

Concentración de sustratos - X Velocidad de reacción - Y

Answer 34

Punto donde la velocidad no puedo aumentar.m cuándo se alcanza. En máximo se producen inhibidores para alcanzar nuevamente el punto basal.

Answer 35

Constante de afinidad. Está a la mitad de la concentración máxima en el eje Y. Es la concentración de sustrato a la cual la velocidad de reacción enzimática es la mitad de su velocidad máxima (Vmax). “medida de la afinidad que tiene una enzima por su sustrato.”

Answer 36

Hígado y Musculos

Answer 37

Señalización Reconocimiento Adherencia

Answer 38

Tienen OH en cada carbón, esto permite gran capacidad de disolución

Answer 39

Penúltimo carbono, ósea ultimo carbono del tipo quiral.

Answer 40

(Ej: 0.1 mM) -> Alta Afinidad. La enzima necesita una concentración muy baja de sustrato para alcanzar la mitad de su velocidad máxima.

Answer 41

(Ej: 100 mM) Baja Afinidad. La enzima necesita una concentración muy alta de sustrato para alcanzar la mitad de su velocidad máxima. Le cuesta trabajo unirse al sustrato

Answer 42

La inhibición es competitiva. la enzima requiere una mayor concentración de sustrato para alcanzar la mitad de la Vmax. desplazamiento de la curva hacia la derecha en una gráfica - Km aumenta (Km aparente > Km real) - Vmax permanece sin cambios - El inhibidor generalmente se parece estructuralmente al sustrato

Answer 43

No competitiva

Answer 44

Acompetitiva

Answer 45

Inhibición No Competitiva Pura Alostérica la afinidad por el sustrato sigue siendo la misma, pero la enzima no puede convertir el sustrato en producto tan eficientemente

Answer 46

Inhibición Mixta Alostérica disminuye la afinidad por el sustrato

Answer 47

cuando [S] es baja, la velocidad (V₀) aumenta casi linealmente con la concentración de sustrato. A medida que [S] aumenta, la velocidad comienza a aumentar cada vez más lentamente. Finalmente, la curva se aplana y se acerca asintóticamente a Vmax, sin llegar a superarla nunca.

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