Qu’est-ce qu’une protéine d’échafaudage?
elle peut retenir plusieurs molécules à proximité afin de réguler/altérer une voie de signalisation. elles permettent l’activation dans une localisation spécifique de la cellule (compartiment)
Les principales fonctions des protéines d’échafaudage?
- effet sur la vitesse d’activation
- augmente l’efficacité (effet de concentration)
- augmente la sélectivité
Donner cinq exemples de domaines retrouvés dans les protéines d’échafaudage?
- PTB (domaine de liaison de la phosphotyrosine)
- PH (domaine d’homologie de la pleckstrine)
- P (site contenant de la phosphotyrosine)
- Pro (site riche en proline)
- SH2, SH3 (domaine d’homologie Src 2 et 3)
Selon la nature des substrats reconnus, quels sont les 4 classes des domaines d’interaction des protéines de signalisation?
1 - peptides modifiés ciblés par domaine de signalisation (SH2, PTB)
2 - peptide ciblés par domaine de signalisation (EVH1)
3 - domaine - ciblés par domaine de signalisation (SAM, PB1)
4 - phospholipide - ciblés par domaine de signalisation (C1, PH)
Qu’est-ce qu’une protéine adaptatrice?
- totalement dépourvues d’activité enzymatique
- effectuent le lien entre molécules de signalisation
- les protéines adaptatrices sont généralement composé de deux ou trois domaines d’interactions
