n a.a = ? possibilité?
n a.a = n! possibilités
De combien d’a.a une petite protéine est-elle composée?
50 à 60 a.a
De combien d’a.a un polypeptide est-il composé?
De 4 à 50 a.a
Combien y a-t-il de classes de protéines? Comment s’appellent-ils?
2
Holoprotéines
Hétéroprotéines
De quoi sont composées les holoprotéines?
Seulement composées d’a.a
De quoi sont composées les hétéroprotéines?
Composées d’a.a + autres molécules fixées de façon labile ou de façon covalente
Ex :
Phosphoprotéine
Lipoprotéine
Flavoprotéine
…
Quelles sont les deux types des protéines?
Protéines fibreuses
Protéines globulaire
Donne-moi les caractéristiques des protéines fibreuses?
F(x) statique de structure
Insoluble dans l’eau
Ont des répétitions de motifs simples
Donne-moi les caractéristiques des protéines globulaires?
F(x) dynamique
Soluble dans l’eau (donc dans le cytosol et le fluide extracellulaire)
Donne-moi des exemples de protéines fibreuses
Kératine
Collagène
Donne-moi des exemples de protéines globulaires
Enzyme
Hormone
Anticorps
La structure d’une protéine détermine quoi?
Sa f(x)
Qu’est-ce que la structure primaire?
Séquence d’a.a
Qu’est-ce que la structure tertiaire?
Structure spatiale créée par les interactions entre les chaînes latérales des a.a éloignés
Qu’est-ce que la structure secondaire?
Hélice alpha
Feuillet plissé beta
Structure spatiale adoptée par des a.a adjacents sur une portion de la protéine
Qu’est-ce que la structure quaternaire?
Structure contenant plus d’une chaîne polypeptidique
Assemblage des protéines entre elles
V/F : Il y a un nombre limité de conformations pour une protéine donnée
Vrai
Quelles sont les forces qui agissent sur la structure secondaire et tertiaire de la protéine
Structure du lien peptidique (plan et polaire, encombrement stérique favorise la configuration trans)
Pont bisulfure
Liaisons H
Liaisons ioniques
Liaisons hydrophobes
V/F : En théorie, une rotation libre autour des liens peptidiques devrait permettre une rotation de -90° à 90°
Faux (-180° à 180°)
À quoi sert le diagramme de ramachandran?
Manière de visualiser les angles phi et psi des a.a dans la structure d’une protéine
Permet de voir quelles combinaisons d’angles sont permises et celles pas favorisées (mais tolérable)
Structure hélice alpha et feuillet plissé beta sont le plus souvent retrouvés
Les rotations des liens peptidiques jouent un rôle important dans…
la détermination de la structure secondaire des protéines
Comment trouvons-nous les angles phi et psi (poséidon)
Par cristallographie
V/F : La cristallographie est une méthode très accessible
Faux (longue, coûteuse et hautement spécialisée)
Donne-moi les caractéristiques de la cristallographie
Information la plus détaillée sur la structure des biomolécules (aussi diffraction)
Rayons X sont dirigés sur un cristal de protéine et sur un cristal d’un dérivé de cette protéine additionnée d’un métal lourd
Rayons sont dispersés selon une orientation qui dépend des densités électroniques des différentes parties de la protéine
Données recueillies sur des plaques photographiques ou par des détecteur de surface
Permet de construire des modèles 3D des protéines