cours 3

Question 1

qu’est ce qu’un AA

Answer 1

un amine + acide carboxylique + ramification (c’Est ce qui les diffère)

Question 2

les AA peuvent ils être mis en réserve + quelle est leur role énergétique

Answer 2

10% de l’énergie produite par jour

non peuvent pas être mis en réserve

(azote = caractéristique des protéines)

Question 3

qu’est ce qui arrive lorsque les AA sont en excès et quel est le groupe toxiques suite à l’action envers les AA

Answer 3

on doit les cataboliser (désamination) . il y aura transformation du squelette carboné (acide- alpha cétonique)

l’ammoniaque provient de la désamination et cela est toxique on l’excrète sous forme d’urée dans le foie ou ammoniaque par rein

Question 4

quelles sont les acides alpha cétoniques (5)

Answer 4

alanine (pyruvate), aspartate (oxaloacetate), glutamate (alpha-cetoglutarate), glutamine (transporte amine) et arginine (urée)

Question 5

1. 6 AA irremplaçable
2. 2 AA peuvent être synthétisé à partir AA non-essentiel
   3 2 AA important pour croissance enfant

Answer 5

1. Lysine, leucine, tryptophane, thréonine, isoleucine, valine
2. methionine par cystéine et phenylalanine par tyrosine
3. histidine et arginine

Question 6

le nom des deux types de protéases

Answer 6

endopeptidase : brise liaison peptidique d’AA au sein même molécule

exopeptidase: capable de brisé les lien aux extrémité ( carboxyl ou amino terminale)

** tjrs besoin de l’action des deux

Question 7

quelles sont les deux composantes du suc gastrique qui débute la digestion

Answer 7

acide chloridrique et pepsine

acidité crée par le HCL important pour transformer la pepsinogène en pepsine

Question 8

qu’est que la pepsine hydrolyse principalement chez un peptide et pour quelle AA

Answer 8

coté carboxylique pour Leucine, phenylalanine et tyrosine

Question 9

quelle enzyme clive la trypsinogène

Answer 9

l’entérokinase

Question 10

nommer les endo et exopeptidase sécrété par le pancréas

Answer 10

endo: trypsine (basique), chymotrypsine (aromatique) et élastase (non-polaire) (agit sur long peptide AA basique, aromatique et non-polaire)

exo: carboxypetidase A (sur aa aromatique et non polaire) et B (aa basique) agit sur court peptide et AA libres

ex: A: Phe et Leucine
ex: B: Arginine
ex: trypsine : arginine
ex: chymotrypsine : phénylalanine
ex: élastase : leucine

Question 11

les aspects d’assimilation des AA par l’intestin grêle

Answer 11

1. aminopeptidase en bordure en brosse
2. système de transport des AA et peptide de la bordure en brosse
3. peptidase cytoplasmique
4. système de transport basolatéral des AA et peptide (de entérocyte au sang)

Question 12

bilan azoté (définition, équation, bilan normal)

Answer 12

définition équilibre entre apport en azote et azote excrété par urée et matières fécales

g prots ingéré/6,25 - g Azote urinaire - 4g azote (matière fécale si pas de problème)

*1g azote = 6,25g prots
* normal 0-2 g
sévère <-15g

Question 13

qu’est ce qu’insinu un bilan azoté positif et un négatif

Answer 13

positif: femme enceinte ou enfant croissance car ++ synthèse que dégradation = gain protéique

négatif: perte mise protéique car plus de dégradation
cause: marasme, kwashiorkor, stress aigu, chimiothérapie, maladie infectieuse sévère

Question 14

qu’est ce qui augmente et inhibe la protéosynthèse

Answer 14

augmente: insuline, GH, IGF-1, androgène et thyroxine

inhibe: glucocorticoides (stress). Ces dernier augmente libération de AA et favorise la gluconéogenèse hépatique

Question 15

les 3 situations ou il y a catabolisme des AA

Answer 15

1. dégradation naturelle des protéines
2. excès de AA
3. période de jeune

** NH3+ et squelette hydrocarboné (alpha-cétoniques) prennent voies cataboliques SÉPARÉ)

Question 16

les (5) étapes du tissus extra-hépatiques pour catabolisme des AA

Answer 16

1. enlèvement groupe amine NH3+ (transamination, désamination et/ou désamidation)
2. transport groupement NH3+ vers tissus excréteurs foie et rein (sous forme glutamine ou d’alanine)
3. enlèvement du groupement amine + synthèse urée par foie ou synthèse ammoniaque par rein
4. élimination dans les urines
5. élimination irréversible
   (-Aac par décarboxylation
   -utilisation dans cycle krebs
   -recyclage dans voie anabolique)

Question 17

quels sont les produits créé suite au catabolisme des tissus hépatiques

Answer 17

1. AA non-esstentiels
2. intermédiaires énergétiques (acetyl-CoA ou pyruvate)
3. AG ou TAG (lipogénèse)
4. glucose ou corps cétoniques

Question 18

quels sont les deux cas de désamidations particulier

Answer 18

glutaminase et asparaginase

Question 19

définition de la transaminationn

Answer 19

assurer les échanges de N entre AA et AaC
échange réversible d’un fct amine

**coenzyme = pyridoxal phosphate

Question 20

la plupart des aminotransaminases utilise quelle accepteur d’une fct amine pour produire du Glutamate (glu)

Answer 20

alpha-cétoglurate

Question 21

quels sont les deux principaux transporteurs de groupements amine

Answer 21

glutamine

alanine

** on collecte leur groupement amine des AA libres par ces deux groupes

Question 22

en général qu’obtient on dans une désamination oxydative

Answer 22

libération NH4+
-un coenzyme réduit
acide aplha cétonique (seront converti soit en acetyl-coa, pyruvate ou un substrat cycle de krebs)

** cela est requis pour produire NRJ

Question 23

Glutamate déshydrogénase (GDH)
La désamination oxydative du glutamate

Answer 23

réversible et modifié allostériquement

taux désamination élevé dans le foie(pour éliminé l’amine dans urine)
animation réductrice de aCG élevé muscle (** important pour synthèse AA non-essentiel)

quand ++ adp et ++ NAD+ : ca donne NH4 et acg
quand ++ atp et ++NADH+H+: ca donne Glu

Question 24

particularité de l’asparaginase et de la glutaminase

Answer 24

désamidation non oxidative car contienne amide en chaine latérale

*besoin H20

Question 25

les deux conséquences (2) des désaminations et des désamidations

Answer 25

1. libère NH4+ 2. formation acide alpha cétonique

Question 26

4 types de régulation du NH4+

Answer 26

1. par cycle glutamine (vers reins ou foie) 2.cycle alanine glucose ( vers foie) 3. par veine porte hépatique niveau intestin (vers foie) 4.élimination au niveau des reins (vers urines)

Question 27

les étapes en bref du cycle de la glutamine

Answer 27

1. tu as une désaminase de ton AA 2. ensuite ton glutamate va s'additionner avec ton NH3+ de l'étape d'avant (glutamine synthétase) 3. avec la glutamine tu peux transporter l'amine vers reins ou foie sans que ce soit toxique. 4. subit une hydrolyse et forme soit ammoniaque ou urée qui tout les deux seront exclu par l'urine

Question 28

par quoi le glutamate peut il être former pour la glutaminase (2)

Answer 28

transamination ou glutamate deshydrogénase(à partir de acide a-cetoglutarate et NH4+)

Question 29

1.une foie arrivé dans le foie pourquoi la glutamine redonne du NH4+ et glutamate 2. lorsque ammoniaque au niveau des reins

Answer 29

1. car c'est expulser par le cycle de l'urée (uréogénèse hépatique environ 80%) 2. après avoir subit désamidation l'ammoniaque peut être expulser (20% azote urinaire) * peut augmenter lors de jeune, de l'acidose métabolique ou insuffisance hépatique

Question 30

quelle est l'accepteur de l'alanine glucose

Answer 30

le pyruvate ce mécanisme est ***l'élimination de l'ammoniaque au niveau des muscles transforme pyurvate en alanine qui sera transporté au foie pour produire glucose et urée

Question 31

étape de l'alanine glucose

Answer 31

le pyruvate se transforme en alanine par une transaminase. 2. il peut entrer dans le foie et devenir du glutamate (fera uréogénèse cycle urée) grâce à une transaminase et acide a-cetoglutarate. redeviendra du glucose et retournera dans muscle

Question 32

qu'est ce qui peut accroitre exposition humaine à l'ammoniaque

Answer 32

l'activité bactérienne dans les intestins

Question 33

y a il plus de NH4 dans la circulation systémique ou dans la veine porte

Answer 33

dans la veine porte: transporte vers le foie pour transformer en urée le NH4 d'origine intestinale

Question 34

les origines des 2 atomes éliminés dans l'urée

Answer 34

NH4+ tissulaire transporté par Glu et Ala de l'aspartate formé dans le foie par transamination de l'oxaloacetate

Question 35

est ce vrai que les cellules hépatiques captent et catabolisent les AA circulants et alimentaires en excès pour les désaminer et produire de l’urée.

Answer 35

oui

Question 36

ou se déroule le cycle de l'urée

Answer 36

dans le foie mais 2/5 dans la mitochondrie

Question 37

les étapes du cycle de l'urée

Answer 37

1) le premier NH2 incorporé dans le carbamyl-phosphate qui se condense avec ornithine pour former la citrulline 2) deuxième NH2 transporté par l'aspartate qui sort mitochondrie. (transamination du Glu avec oxaloacetate pour former asparte et ACG) après aspartate condensé avec citrulline =arginino-succinate

Question 38

expliquer l'hydrolyse de l'arginine

Answer 38

devient ornithine + urée qui sera diffusé dans la veine sus-hépatique et éliminé par les reins. L'ornithine sera régénéré

Question 39

régulation négative du cycle de l'urée

Answer 39

par ornithine en excès dans le cytosol = inhibiteur de l'arginase

Question 40

régulateur positif du cycle de l'urée

Answer 40

le N-acetyl glutamate synthétase forme du N-acetyl glutamate à l'aide de glutamate et acetyl-CoA le N-actétyl glutamate ACTIVE ALLOSTÉRIQUEMENT la carbamyl- phosphate synthétase 1

Question 41

les 4 destinations des AaC

Answer 41

excès en AA libres: 1- détruit irréversiblement après décarboxylation 2- transformer en corps cétonique, glucose ou lipide 3-oxydé dans cycle de krebs pour fournir de l'énergie carence en AA libres 4- être réanimé en AA non-essentiel

Question 42

pourquoi ferait on une décarboxylation d'un AaC

Answer 42

pour régulation hormone et surtout nutritionnelle

Question 43

production intermédiaires à l'aide de AaC (mécanismes)

Answer 43

glucose par gluconéogénèse (par le pyruvate ou oxaloacetate) corps cétoniques par cétogénèse (acetyl Co A) libérer par foie et capter dans tissus extra hépatiques au repos peuvent être converti en AG par lipogénèse a partir acetyl coa et stocker en TAG

Question 44

caractère glucogène et cétogène des AA

Answer 44

cétogène : lys et leu les deux: Phe, ile, Trp, tyr et thr glucogène: les 13 autres

Question 45

quelle est le AA avec lequel le taux de gluconeogénèse hépatique est très élevé

Answer 45

Alanine

Question 46

en qui sont transformé les glucogène et cétogèneène

Answer 46

gluco: pyruvate, ACG, fumarate, succinyl-CoA ou oxaloacétate cétogène: en acetyl coA ou acétoacétyl-CoA

Question 47

quel mécanisme est important pour la réanimation des AaC

Answer 47

un glutaminase et un transamination à l'aide du glutamate (principal donneur de NH2)