Qui mentionne que le cytosquelette n’est pas visible parce que sa dimension serait trop petite et que son indice de réfraction serait trop semblable à celui du cytoplasme, et en quelle année?
1928 - Koltzoff
Qu’elle était l’idée généralement accepté en 1950?
Que le cytosquelette était un artéfact et que les organelles flottaient dans la substance fondamentale.
En quelle années et par qui à été découvert le complexe golgien?
à la fin du 19 siècle par Camillo Golgi.
Différence entres accules golgien et acculés du RE?
saccule golgien sont organisés et ne présente pas de ribsosome.
À quoi servent les tubules dans le complexe golgien?
À relié les golgiosomes s’ils y en a plusieurs dans la cellules.
À quoi sert le fractionnement cellulaire?
sert à mettre en évidence chaque structures dans une fraction radioactive.
Qu’est-ce que la fraction des microsomes rugueux contient?
REG
Qu’est-ce que la fraction des microsomes lisses contient?
complexe golgien
Qu’est-ce que la fraction des grains de zymogène contient?
vésicules de sécrétion
Le modèle de migration des saccules pour la biogenèse des saccules golgien est fait par qui?
Leblond, Palade et Jamieson
Ça stands pour quoi CIREG et synonyme?
Compartiment intermédiaire réticulum endoblastique Golgi
synonyme: agrégats vésiculaires tubulaires.
Quelles sont les 4 fonctions de la glycosysation?
- Permet de résister aux protéases des lysosomes –> surtout les oligosaccharides phosphorylés.
- Fait un glycocalyx permettant d’empêcher la phagocytose. Agit comme la membrane peptoglycane des archés qui empêchait la phagpcytose des grosses molécules
- adhérence intercellulaire
- permet de laisser du temps au protéines de se repliées (dans le RE) avec l’aide de la calnexine.
Qu’elle est la destination des N-glycoprotéine oligossacharides complexe?
Si elles n’ont pas de séquence de ciblage, elles vont être soit dans la membrane plasmique ou dans les granules de sécrétion.
Qu’elle est la destination des N-glycoprotéine oligossacharide phosphorylé?
Les lysosomes, seulement si la phosphorylation est au niveau du carbone 6, la phosphorylation permet de résister aux protéases des lysosomes.
L’hypothèse du transport vésiculaire est amené par qui en quand?
Rothman en 1984
Comment est-ce que les vésicules préiphériques rapident reste proche du Golgi?
Grâce aux protéines fibrillaires de l’appareil de Golgi, les golgines qui se lie au RAB (sur les vésicules) pour les garder proche du Golgi . Mais le déplacement se fait sur les microtubules.
Qu’est-ce que fait le réseau trans golgien de particulier?
Il va diriger les protéines selon ou elles doivent aller. Plus compliqué pour une cellule polarisée parce qu’elle a la membrane apical et la membrane basolatérale
RTG amène quoi et comment à la membrane basolatérale d’une cellule épithéliale?
- protéine soluble selon leur séquence de ciblage
- protéines membranaire: vont avoir une séquence de ciblage cytologique et la membrane basolatérale va avoir des motif tyrolien et dileucine qui vont permettre de détecter les séquences de ciblage des protéines membranaires.
- ces protéine sont reconnues dans le RTG par les AP1B qui vont recruter la clathrine pour faire le bourgeonnement.
RTG amène quoi et comment à la membrane apicale
- l’augmentation de concentration de radeau lipidiques dans la membrane du RTG va activer la SPCA1 et qui active l’entrée de calcium. L’entrée de calcium active la CAB45 permettant l’agglomération des protéines à sécrété, les rendant plus facile à exporter.
- les protéines membranaires: le fait qu’elle soit n- ou o- glycosylé les dirige vers la membrane apicale (plasmique) ils vont aussi s’associer à des lectines de ciblage, même chose pour une partie de la membrane du RTG qui a des radeaux lipidiques. Il faut aussi avoir le ciblage par ancre GPI qui active la SPCA1 qui active la CAB45 et agglomère les protéines à GPI = plus facile à exporter.
