O que são enzimas?
São biocatalisadores geralmente proteicos que aceleram reações químicas, reduzindo a energia de ativação sem serem consumidos.
Qual é a principal função das enzimas?
Catalisar reações químicas, tornando-as mais rápidas e eficientes.
O que é uma apoenzima?
É a parte proteica inativa de uma enzima, que precisa de um cofator para se tornar ativa.
O que é uma holoenzima?
É a enzima completa e funcional: apoenzima + cofator.
Qual a diferença entre cofator e coenzima?
Cofator é um componente inorgânico (ex.: Zn²⁺, Mg²⁺); coenzima é uma molécula orgânica derivada de vitaminas (ex.: NAD⁺, FAD).
Qual é a função dos cofatores enzimáticos?
Ajudar na catálise, estabilizando cargas ou participando da transferência de grupos químicos.
O que é um grupo prostético?
É uma coenzima firmemente ligada à enzima durante toda a reação.
Qual é o modelo de ação enzimática mais aceito?
O modelo de ajuste induzido, no qual o sítio ativo se adapta ao substrato durante a ligação.
O que representa o valor de Km?
É a concentração de substrato que resulta em metade da velocidade máxima (Vmax), indicando afinidade enzima-substrato.
O que é Vmax?
É a velocidade máxima de uma reação quando todos os sítios ativos estão ocupados.
Como a temperatura influencia a atividade enzimática?
Aumenta a velocidade até um ponto ótimo; depois, desnatura a enzima e reduz a atividade.
Como o pH afeta as enzimas?
Cada enzima tem um pH ótimo; valores extremos podem desnaturá-las.
Quais são as seis classes principais de enzimas?
1) Oxirredutases, 2) Transferases, 3) Hidrolases, 4) Liases, 5) Isomerases e 6) Ligases.
O que fazem as oxirredutases?
Catalisam reações de oxirredução (transferência de elétrons).
O que fazem as transferases?
Transferem grupos funcionais entre moléculas.
O que fazem as hidrolases?
Catalisam reações de hidrólise, quebrando ligações com adição de água.
O que fazem as liases?
Adicionam ou removem grupos sem a presença de água.
O que fazem as isomerases?
Reorganizam átomos dentro da mesma molécula.
O que fazem as ligases?
Unem moléculas com gasto de energia (geralmente ATP).
O que é a especificidade enzimática?
É a capacidade da enzima de reconhecer e catalisar apenas um tipo de substrato.
Qual a importância das vitaminas para as enzimas?
São precursoras de coenzimas necessárias para a catálise.
Qual vitamina origina o NAD⁺?
A niacina (vitamina B₃).
Qual vitamina origina o FAD?
A riboflavina (vitamina B₂).
Qual vitamina origina o PLP?
A piridoxina (vitamina B₆).
