peptide ou proteine
Si il y a - de 50 AA : peptide, s’il y a + de 50 AA: protéine
nombre et classement
AA utile : repertoire limite de 21 Acide carboxylique alpha aminés assure la diversite structurales et fonctionnelle des proteines
Parmis tous les AA seulement une 20aine participent a la synthese peptidique
Dans cette 20aine on distingue : les AA essentiels ou indispensable et les AA non essentiels
masse moyenne d’un AA
Masse moyenne d’un AA : 110 dalton
structure
comment on nomme une structure
- Un C (carbone alpha) sur lequel est fixé un groupement amine -NH2 et un groupement carboxylique -COOH et un radical qui va déterminer la nature de l’AA
- l’AA a une fonction acide et basique : il est amphotère ( a pH physiologique(7) les deux groupement sont ionisé)
- Pour nommer une structure primaire d’une protéine on écrit de l’extrémité N-Terminal à l’extrémité C-terminal
AA apolaire
-LES AA APOLAIRE: non ionisable : n’agissent pas avec molecule d’eau : implique dans les interaction hydrophobe : les + hydrophobe : Val, Leu , Ileu, Phe
Soit chaine aliphatique (longue chaine carbonne) ou chaine aromatique (noyau cycle de carbone)
les AA polaire
-LES AA POLAIRE : ionisable donc un caractère hydrophile
Ils peuvent être non charges
alcool (Ser, Thr, Tyr), soufré (Cys), amide (Asp, Glu) ),
charges - (acide) : Asp Glu
ou charges + (basique) : His Lys Arg
ALANINE
ARGININE
ASPARAGINE
ACIDE ASPARTIQUE
-ALANINE ALA A APOLAIRE CHAÎNE LATÉRALE ALIPHATIQUE
-ARGININE ARG R POLAIRE Ch L FONCTION BASIQUE
-ASPARAGINE ASN N POLAIRE Ch L FONCTION AMIDE
-ACIDE ASPARTIQUE ASP D POLAIRE Ch L FONCTION ACIDE
CYSTEINE
GLUTAMINE
ACIDE GLUTAMIQUE
GLYCINE
-CYSTEINE CYS C POLAIRE Ch L SOUFRÉE
-GLUTAMINE GLN Q POLAIRE Ch L FONCTION AMIDE
-ACIDE GLUTAMIQUE GLU E POLAIRE Ch L FONCTION ACIDE
-GLYCINE GLY G APOLAIRE CHAÎNE LATÉRALE ALIPHATIQUE
HISTIDINE
ISOLEUCINE
LEUCINE
LYSINE
-HISTIDINE HIS H POLAIRE Ch L FONCTION BASIQUE
-ISOLEUCINE ILE I APOLAIRE CHAÎNE LATÉRALE ALIPHATIQUE
-LEUCINE LEU L APOLAIRE CHAÎNE LATÉRALE ALIPHATIQUE
-LYSINE LYS K POLAIRE Ch L FONCTION BASIQUE
METHIONINE
PHENYLALANINE
PROLINE
SERINE
-METHIONINE MET M APOLAIRE CHAÎNE LATÉRALE ALIPHATIQUE
-PHENYLALANINE PHE F APOLAIRE CHAÎNE LATÉRALE AROMATIQUE
-PROLINE PRO P APOLAIRE CHAÎNE LATÉRALE ALIPHATIQUE
-SERINE SER S POLAIRE Ch L FONCTION ALCOOL
THREONINE
TRYPTOPHANE
TYROSINE
VALINE
- THREONINE THR T POLAIRE Ch L FONCTION ALCOOL
-TRYPTOPHANE TRP W APOLAIRE CHAÎNE LATÉRALE AROMATIQUE
-TYROSINE TYR Y POLAIRE Ch L FONCTION ALCOOL
-VALINE VAL V APOLAIRE CHAÎNE LATÉRALE ALIPHATIQUE
AA avec lettre complique
- ACIDE ASPARTIQUE, ASP, D
- GLUTAMINE, GLN, Q
- ACIDE GLUTAMIQUE, GLU, E
- LYSINE, LYS, K
- TRYPTOPHANE, TRP, W
- TYROSINE, TYR, Y
caracteristique liaison peptidique
- formation d’une fonction amide par consation d’un COO- et d’un NH3+ qui conduit a un dipeptide avec une liaison peptidique CO-NH = liaison covalente
- la liaison petptidique est plane rigide polaire, resistante a l’hydrolyse et elle induit des restriction
- absorbe entre 180 et 230 nm
pi
et zwitterions
= ph de l'AA nn charge 2 pkA: pk1: ionisation de COOH (pka proche de 2) pk2: ionisation NH2 ( pkA proche de 9) pKr: groupement chaine a ph 7: groupe ionisé Quand pH < pHi → AA chargé + pH > pHi - pH= pHi neutre
zwitterions: possède a la fois charge + et charge -
angle phi et psi
represente le degres de liberte :
- la liberte de langle phi autour de la liaison du carbone alpha et l’azote amidique
- la libert de l’angle psi autour carbone alpha et groupe carbonyle
propriete physico chimique des AA
couleur
-incolore
-les acides aminés aromatique absorbent les UV entre 260 et 280 nm
Ordre d’absorption : Trp (280 nm)> Tyr> Phe (260nm)
on detecte prot dans un milieu bio par mesure à 280nm
AA aromatique ont propriete de fluorescence
reactivite du groupement amine
-Protonation de -NH2 en placant l’AA en milieu acide
-Alkylation, acétylations, arylations : addition groupement supplémentaire
-Glycosylation : associe a asparagine
- phosphorylation : associe a sérine, tyrosine, thréonine (ser, tire, trinque) se fait grace a une enzyme et nécessite ATP
-Iodation : tyrosine : AA capable de porter des atomes d’iode
-Pont disulfure : cystéine → liaison covalente entre deux atomes de soufre de 2 cysteine
pont entre meme chaine: intracatenaire
pont entre deux chaine diff: extra cat
comment rompre liaison peptidique
- Hydrolyse chimique : HCl concentre long chauffage
- Hydrolyse enzymatique : par des peptidases :
- endopeptitase : coupe au milieu de la chaine d’AA
- exopeptitase : amino ou carboxypeptitase coupe respectivement en N-ter et en C-ter
angle liaison peptidique C-N N-C(alpha) C-O epsilon omega
- longueur entre le CN = 1.33 Angström
N-C(alpha)= 1.45 A
C-O = 1.23 A
-l’angle epsilon ou omega = angle de torsion autour de la liaison CN ne peut prendre que 2 valeur : 0 (CIS) ou 180 (TRANS)
AA essentiel
semi essentiel
essentiel non synthetise par homme
val leu ileu phe try thr lys
semi : seuls les nourisson ont besoin :
Arg his
AA non standart
selenocysteine
pyrolysine
Selenocysteine: AA tres important, se retrouve dans enzyme qui maintiennent eta red ox de la prot
peu representer dans prot
pyrolysine: AA uniqument chez les procaryotes
Activite optique
Chaque AA ont une activité optique (optiquement actif → ils font tourner le plan de la lumière polarisée)
D ou L
representer en 3D mettre H devant et R derriere si on lit CORN serie L
Chez les eucaryote ils sont tous L
formule pi
chaine lateral non ionisable : pI = 0,5 (pk1+pk2) AA basique : pI = 0,5 (pk2 + pkR) AA acide : pI = 0,5 (pK1 + pkR) pour HIS : pI = 0,5 (pkR + pk2)
-
les differents AA29
-
Structure secondaire des proteine19
-
Les enzymes31
-
METHODE D'ETUDE12
-
macromolécule prérentre18
-
REPLICATION ET VARIBILITE DU GENOME17
-
DU GENE A LA PROT27
-
Prot chaperone13
-
Glucide et lipide18
-
LES ACIDES NUCLEIQUES ET GENOME16
-
Variation du génome18
-
mecanisme de réparation de l'adn20
-
Methode etude biologie moléculaire25
-
Methode etude clonage19
-
Regulation de l'expression des genes32
-
regulation expression gene (post transcription)48
