BIOLOGÍA CELULAR > Proteínas > Flashcards

Proteínas Flashcards

(54 cards)

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1
Q

en qué grupo se encuentran las proteínas

A

grupo de biomoléculas (también se encuentran ácidos nucleicos, lípidos y azúcares)

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Q

¿qué hibridación tiene?

A

tetraédrica

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3
Q

su esqueleto es

A

carbonado

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4
Q

El entorno de las proteínas es fundamentalmente

A

acuoso

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5
Q

El agua es una molécula polar, es decir

A

tiene cargas (estructura angular)

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6
Q

Dipolo del agua

A

oxígeno parcial negativo e hidrógenos positivos

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7
Q

El agua es líquida solo porque

A

forma una red entre ellas (a la presión y temperatura del planeta, debería ser gaseosa), y es en esta red en la que se incorporarán las biomoléculas

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8
Q

Los aminoácidos también tienen zonas con distintas cargas, ante lo cual

A

el agua se atrae a su carga opuesta correspondiente

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9
Q

¿los aminoácidos tienen zonas hidrofóbicas?

A

si

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10
Q

qué efecto tiene el agua sobre la proteína

A

la ordena y le da su estructura 3D típica

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11
Q

La región hidrofílica de la proteína se relaciona con

A

el agua

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12
Q

Los aminoácidos están constituidos por

A

el carbono alfa unido a 4 compuestos distintos

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13
Q

lo más importante del aminoácido es

A

el grupo carboxilo, amino e hidrógeno que son comunes a todos los aminoácidos

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14
Q

Si todos los sustituyentes son distintos, el carbono es

A

asimétrico, lo que le permite tener isómeros

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15
Q

Todas las proteínas están formadas por

A

“l” aminoácidos
La selección natural escogió al isómero l
La estereoquímica de las proteínas es fundamental por su disposición 3D

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16
Q

cuántos aminoácidos canónicos hay?

A

20

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17
Q

10 aminoácidos son hidrofóbicos, ya que

A

su radical es hidrofóbico

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18
Q

qué le da la característica química al aminoácido

A

su radical

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19
Q

5 aminoácidos son hidrofílicos por

A

sus radicales (radicales polares)

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20
Q

Dentro de los aminoácidos polares hay

A

2 grupos
Básicos: tienen un grupo amino portonable adicional (3)
Ácidos: en su radical tienen un ácido carboxílico adicional (2)

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21
Q
  • Prolina es el único que forma
A

un enlace con el carbono unido al alfa con el grupo amino (tiene estabilidad particular)

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22
Q
  • La cysteina es
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A

muy reactivo por el grupo SH y forma puentes de disulfuro

23
Q
  • La serina, tirosina y treorina tienen
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A

un OH muy reactivo y son en las que ocurren la fosforilación, muy importante para la modificación postraduccionales

24
Q
  • Las quinasas son
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A

enzimas que agregan fosfatos

25
Enlace peptídico
Las proteínas tienen sobre 100 aminoácidos por lo general | Las proteínas se generan por la formación de enlaces peptídicos
26
El enlace peptídico se forma por la unión del
grupo carboxilo y el grupo amino. Hay una reacción de condensación por la formación de agua y resulta en el enlace peptídico formando así el grupo amida
27
La estructura de la proteína también va a estar dada por las propiedades químicas de
los radicales vecinos (entre hidrofílicos se atraen, un hidrofílico y un hidrofóbico se repelen)
28
Las proteínas tienen resonancia, es decir
un enlace puede cambiar por el salto de electrones, lo cual forma planos flexibles
29
- Doble enlace puede rotar en 360°
pero cuando cambia a enlace simple no puede rotar, pero tampoco es rígido
30
La forma helicoidal es la más estable
gracias a los planos de las proteínas y sus rotaciones, se forma un cilindro imaginario que se representa como helicoidal
31
La proteína tiende a plegarse en el espacio cuando
tiene una determinada cantidad de aminoácidos hacia arriba
32
Cuando 2 moléculas grandes se juntan
tienden a separarse (termodinámicamente estable)
33
Estructura terciaria
Plegamiento estabilizado
34
los dominios que se crean en la estructura terciaria son
se generan espacios donde caben grupos importantes para sus funciones, como la hemoglobina (cuaternaria, pero se une a la terciaria) Esta es la causalidad más cercana a la funcionalidad de la proteína
35
Grupos prostéticos que se unen a la cadena y aportan a
su funcionalidad
36
Estructura cuaternaria
Se conforma con más de una proteína
37
Muchas de las propiedades de las moléculas se dan por
su interacción. Cuando las moléculas interaccionan entre ellas, pueden formar una nueva propiedad, pero no por separado.
38
La interacción de los distintos dominios puede generar espacios para
la incorporación de una nueva molécula que le da nuevas propiedades a la molécula. Ej: enzimas, al unirse 4 dominios se forma el sitio activo de la enzima
39
Modificaciones postraduccionales
La protólisis específica está dada por proteasas que corta partes específicas de la cadena
40
la glicosilación es
la incorporación de grupos distintos a la proteína, como carbohidratos
41
La fosforilación es
la incorporación de fosfatos en dominios específicos
42
Luego de los cambios de la proteína, es
despachada hacia distintos destinos
43
Si la proteína es deficiente
será detectada y eliminada, por lo que su estructura será detectada a lo largo de toda la ruta
44
Las proteínas muere, pero
no pueden dejar que se degrade naturalmente, ya que puede generar desechos tóxicos
45
Los protosomas degradan
las proteínas
46
Cambios conformacionales
Son las posibilidades de plegarse de la proteína, la proteína es dependiente de su entorno
47
quienes deciden como se pliega la proteína
Tanto sus aminoácidos como su entorno
48
Los aminoácidos apolares los dejará en el centro, protegidos del agua, esto estará determinado por
la interacción entre sus distintos dominios y el agua
49
Si la proteína cambia de medio
, su conformación también cambiará, y al cambiar esta conformación, sus interaccionas también de modificarán
50
La proteína se puede desnaturalizar y
renaturalizar
51
Si se rompen los enlaces de disulfuro, entonces la proteína
no se renaturalizará como la original
52
Interacción proteína-proteína
Estas proteínas se activan con ATP y caminan sobre los microtúbulos
53
Interacción proteína-lípido
Algunos lípidos interaccionan con la membrana y forman vesículas
54
Interacción proteína-ác nucleico
Las proteínas pueden curvar el DNA, lo cual repercute en la expresión del gen
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