Proteine

Question 1

Aufgaben von Proteinen

Answer 1

• Reaktionskatalyse, Enzyme
• Bindung (Enzyminhibitoren, z.B. BPTI, AKs)
• Stofftransport (HäGB, Retinol-Bindungspr.)
• Abwehr (Immunglobuline, Toxine)
• Speicherung (Casein)
• Struktur (Kollagen)
• Mechanik (Actin, Myosin)
• Regulation (Hormone)
• Signaltransduktion (Membranrezeptoren)
• Membrankanäle (Transporter, Porine)
• Elektronentransport (Atmungskette, Photosynthese) - > Cytochrome, Eisen-Schwefel-Proteine

Question 2

(Oligo-)Peptid

Answer 2

• kurze Kette
• definierte Sequenz
• keine definierte Struktur
• > Eigenschaften ergeben sich aus Summe der AS

Question 3

Polyaminosäure

Answer 3

• durch Polymerisation aus einer oder wenigen unterschiedlichen AS
• zufällige Sequenz
• variierende Länge

Question 4

Polypeptid

Answer 4

• längere Kette

* definierte Sequenz

Question 5

Protein

Answer 5

• (natürliches) Polypeptid
• definierte 3D-Struktur
• > biochemische Funktion

Question 6

Primärstruktur

Answer 6

• kovalente Sequenz (AS Sequenz)
• ggf. Disulfidbindungen und posttranslationale Modifikationen
• konjugierte Proteine: prosthetische Gruppe

Question 7

Was ist eine prosthetische Gruppe?

Answer 7

Der niedermolekulare, nicht aus AS aufgebaute Teil eines zusammengesetzten Proteins (Bsp. Häm-Gruppe, Coenzyme)

Question 8

Sekundärstruktur

Answer 8

lokale (periodische) Konfirmation des Rückgrats, v.a. a-Helix und b-Faltblatt

Question 9

Supersekundärstruktur

Answer 9

stabile Anordnung aus Sekundärstrukturelementen, z.B. “Coiled coils”

Question 10

Tertiärstruktur

Answer 10

vollständige Raumstruktur eines Polypeptids

Question 11

Domäne (Tertiärstruktur)

Answer 11

Klar umrissene und idR stabil gefaltete Struktureinheit

Question 12

Quartärstruktur

Answer 12

räumliche Anordnung von Untereinheiten bei oligomeren Proteinen

Question 13

Racemisierung

Answer 13

Umwandlung von chiralen Verbindungen in ihre Enantiomere

Question 14

Zwitterion

Answer 14

Molekül mit zwei oder mehreren funktionellen Gruppen, von denen eine positiv und eine negativ geladen ist

Question 15

Ausnahmen der Racemerisierung

Answer 15

• Glycin (nicht chiral)

* Prolin (Iminosäure)

Question 16

Kondensationsreaktion

Answer 16

• Peptidbindung

* Reaktion, bei der zwei Moleküle unter Abspaltung von Wasser miteinander verbinden

Question 17

Hydrolyse

Answer 17

Peptidspaltung durch Reaktion mit Wasser

Question 18

partieller Doppelbindungscharakter der “Peptidbindung”

Answer 18

Der tatsächliche Zustand wechselt ständig zwischen der Form “Doppelbindung an O und C” und der Form “Doppelbindung an C und N mit negativer Ladung an O und positiver Ladung an N”

Question 19

Auf welcher Seite liegt das thermodynamische Gleichgewicht der Peptidbindung?

Answer 19

Auf der Seite der Hydrolyse

Question 20

Welche Konfigurationen der Peptidbindung gibt es?

Answer 20

cis und trans

• cis: Ca liegen gegenüber
• trans: Ca liegen nebeneinander

Question 21

Aminoterminus

Answer 21

N-Terminus, freie Aminogruppe

Question 22

Carboxyterminus

Answer 22

C-Terminus, freie Carboxylgruppe

Question 23

Was ist Somatostatin?

Answer 23

Peptidhormon in Wirbeltieren, welches die Sekretion weiterer Hormone (Insulin, Glucagon, Wachstumshormone, etc.) hemmt; wird von Pankreas sezerniert

Question 24

Was ist fMet?

Answer 24

N-Formylmethionin, keine positive Ladung am N (wichtig bei Sekretion), Initiator-As in Prokaryonten, Deformylase, Met-Aminopeptidase

Question 25

Recodierung

Answer 25

Anstelle UGA Stoppcodon wird Selenocystein eingebaut und Translation fortgesetzt

Question 26

L-Selenocystein

Answer 26

reaktives Ananlogon des natürlichen L-Cysteins, Selenatom anstatt Schwefelatom, * z. B. humane Gluthadionperoxidase * Formiatdehydrogenase in E. coli (tRNASec - > UGA): normalerweise Stoppcodon, kann jedoch mit Selenocystein ersetzt werden

Question 27

L-Pyrrolysin

Answer 27

Derivat des L-Lysins, kodiert durch UAG in der Methylamin-Aminotransferase von Methanosarcina barkeri

Question 28

"Posttranslationale" Modifikationen

Answer 28

* Methylierung * Lipidierung * Hydroxylierung * Phosphorylierung * Carboxylierung * Sulfatisierung

Question 29

Wie entsteht eine neue Spaltstelle für Trypsin?

Answer 29

Durch Reaktion von Ethylenimin mit Cytein | -CH2-S- wird zu - CH2-S-CH2-CH2-NH3+

Question 30

Physikalische Wechselwirkungen in (und mit) Polypeptiden

Answer 30

* kurzreichende Abstoßung * Van der Waals-WW * elektrostatische WW * H-Brückenbindung * Lösungsmittel-Effekte * "effektive Konzentration"

Question 31

Was ist die planare "Peptideinheit"?

Answer 31

Peptidbindung

Question 32

Methoden der Strukturbestimmung

Answer 32

* Röntgenbeugung an Einkristallen * Neutronenbeugung an Einkristallen * Elektronenbeugung an zweidimensionalen kristallinen Schichten (Membranproteine) * Multidimensionale Kernspinresonanz-Spektroskopie (NMR)

Question 33

Was bedeutet Hysterese?

Answer 33

Verzögerte Wirkungsänderung nach Änderung der Ursache

Question 34

Welche Reagenz verwendet man zur Quantifizierung freier Thiolreste?

Answer 34

Dithiobisnitrobenzoat (DTNB)

Question 35

Nenne Vor- und Nachteil von TCEP

Answer 35

Tris-carboxyethyl-phosphin * nicht flüchtig * stabil gegen Luft-Oxidation

Question 36

Nenne Vor- und Nachteil von b-Mercaptoethanol

Answer 36

* schnell bei pH 7 | * Überschuss notwendig

Question 37

Was ist ein Beispiel für "konvergente Evolution"?

Answer 37

katalytische Triade in Serinproteasen

Question 38

Alle aromatischen Aminosäuren

Answer 38

Histidin (His, H) Phenylalanin (Phe, F) Tyrosin (Tyr, Y) Tryptophan (Trp, W)

Question 39

Potentiell positiv geladene Aminosäuren

Answer 39

Lysin (Lys, K) Arginin (Arg, R) Histidin (His, H)

Question 40

Potentiell negativ geladene Aminosäuren

Answer 40

Asparaginsäure (Asp, D) | Glutaminsäure (Glu, E)

Question 41

Was ist eine Isopeptidbindung?

Answer 41

Amidbindung zwischen Epsilon-Aminogruppe von L-Lysins und Carboxygruppe von Asparaginsäure oder Glutaminsäure

Question 42

Anfinsens Hypothese

Answer 42

Information für Tertiärstruktur allein in Aminosäuresequenz festgelegt, Ausnahme Proproteine und Prionen

Question 43

Levinthals Paradoxon

Answer 43

astronomische Zahl von fluktuierenden Konfirmationszuständen verhindert Annahme des nativen Zustands in realistischem Zeitabschnitt ohne definierte Faltungswege -> gerichteter Faltungsprozess