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Proteine Flashcards

(52 cards)

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1
Q

Aufbau von Proteinen

A
  • Primärstruktur: über kovalente Peptidbindungen verknüpfte Aminosäureketten - Sekundärstruktur: dreidimensionale Strukturen durch günstige WBB, VdW - Tertiärstruktur: Proteinunterstruktur komplett gefaltet, WBB, VdW, hydrophobe WW - Quaartärstruktur: Gesamtproteinstruktur durch Zusammenlagerung mehrerer Tertiärstrukturen, z.B. über Difuslfidbrücken, kovalente Bindungen
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2
Q

Resonanzstrukturen von Peptidbindungen

A
  • Doppelbindungscharakter der Peptidbindung - Äquivalente Bindungsschemata - Trans-Stellung bevorzugt - Cis-Stellung kommt schnell zu sterischen Kollisionen
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3
Q

Torsionswinkel

A
    • Maß für die Rotationsmöglichkeiten um eine Bindung
  • Wert in der Regel zwischen -180° und 180°
  • Phi Φ: zwischen C(alpha) und N
  • Psi ψ: zwischen C(alpha) und Carbonylkohlenstoffatom
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4
Q

Ramachandrandiagramm

A
  • Darstellung günstiger und ungünstiger Torsionswinkel
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5
Q

α-Helix

A
  • stabilisiert durch WBB zwischen den Aminosäuren
  • n und n+4 sind vrbunden
  • 3,6 AS pro Drehung
  • Reste nach außen gerichtet
  • 5,4 A = 0,54 nm pro windung
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6
Q

β-Faltblatt

A
  • antiparallel
  • gemischt
  • parallel
  • mehr WBB ausgebildet
  • Reste abwechselnd nach oben und unten
    *
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7
Q

β-Kehre

A
  • Bereich, der zwischen antiparallelen beta-Faltbllatt die Richtung umkehrt
  • CO-Gruppe (i) und NH-Gruppe (i+3) verbunden über WBB
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8
Q

Domänen und Untereinheiten von Proteinen

A

Domäne

  • Bereich eines Proteins mit stabiler, meist kompakter Faltungsstruktur
  • funktional und strukturell unabhängig von benachbarten Abschnitten
  • Protein kann als einer oder mehreren Domänen bestehen

Untereinheit

  • einzelnes Proteinmolekül
  • lagert mit anderen Proteinmolekülen zusammen
  • bilden gemeinsam funktionsfähigen Proteinkomplex
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9
Q

Wie tragen Disulfidbrücken zur Proteinfaltung bei?

A
  • verknüpfen Proteinuntereinheiten miteinander
  • 2 Cyteine bilden kovalente Disulfidbrücke unter Abspaltung von 2H
  • durch Zugabe von beta-Mercaptoethanol können Disulfidbrücken zu freien Thiolen reduzieren
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10
Q

weitere Denaturierungsmittel

A
  • Guanidiniumchlorid
  • Harnstoff
  • Aufbrechen von WBB
    • geringere Konzentrationen fördern hydrophoben Effekt und stabilisieren Proteine
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11
Q

Was bedeutet kooperative Faltung

A
  • rasche und spontane Assemblierung der AS-kette in ihre native Struktur
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12
Q

Welche Eigenschaften eines Proteins kann zur Trennung in der Reinigung genutzt werden?

A
  • Ladung
    • Ionenaustauschchromatographie
  • Größe
    • Gelfiltrationschromatographie
    • SDS-Page
  • Polarität
    • Hydrophobe Interaktionschromatographie
  • Bindungsspezifität
    • Affinitätschromatographie
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13
Q

Wie erlaubt uns die Röntgenstrukturanalyse Proteinstrukturen mit atomarer Auflösung zu bstimmen?

A
  • Ermittlung der 3D-Struktur eines Proteins
  • Auflösung entspricht Wellenlänge einer kovalenten Bindung
  • Grundlagen der Röntgenkristallografie
    • Elektronen beugen Röntgenstrahlen
    • Gebeugte Wellen erfahren unter bestimmten Bedingungen eine konstruktive Interferenz
    • Ort und Intensität der gebeugten Wellen hängen von der Anordnung der Atome/Elektronen ab
  • Mechanismus der Röntgenkristallografie
    • Protein in kristalline Struktur –
      • Zugabe von Ammoniumsulfat
      • Zu konzentrierte Proteinlösung
      • Verringert Löslichkeit
      • Begünstigt Bildung von hochgeordneten Kristallen
    • Erzeugung Röntgenstrahlen
      • Beschleunigung von Elektronen auf eine Aufprallfläche aus Kupfer
      • Fokussierter Strahl auf Proteinkristall
      • Größter Teil des Strahls geht durch Kristall
      • Geringer Teil wird gestreut
      • Gebeugte Sstrahlen werden von Röntgenfilm/elektronischem Festkörperdetektor registriert
    • Beugungsmuster liefert Fülle von Informationen über Struktur des analysierten Proteins
      • Funktion des Proteins
      • Spezzifität der aktiven Zentren
      • Bindungsstellen durch Anordnung der Atome
      • Reaktionsmechanismus
      • Auswirkungen von Mutationen
      • Notwendige Eigenschaften von Medikamenten sowohl zur Hemmung als auch Verstärkung
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14
Q

Wie manifestieren sich evolutionäre Verwandtschaftsbeziehugen in Proteinsequenzen?

A

Ähnlichkeit zwischen den Sequenzen

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15
Q

Wie unterscheiden sich Paraloge und Orthologe

*

A

Zwei Klassen von Homologie

  • Paraloge
    • Homologe, die im selben Organismus vorkommen
    • entstanden durch Genverdopplung
  • Orthologe
    • verschiedene Organismen
    • haben ähnliche/gleiche Funktion
    • entstanden durch vertikale Evolution
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16
Q

Was verrät die Sequenzidentität über die mögliche Homologie?

A

kdfjg

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17
Q

Was sind divergente und konvergente Enzymevolutionen?

A

Divergente enzymevolution

  • von gemeinsamen Vorfahren abstammend
  • Regionen und AS-Reste, die für Funktion entscheidend sind, sind stärker konserviert
  • Beispiel: Häm-Gruppe mit Eisenatom in Myoglobin und Hämoglobin

Konvergente Enzymevolution

  • Unterschiedliche Evolutionswege führen zu derselben Lösung
  • Beispiel: Chymotrpsin und Subtilisin
    • Ser, His und Asp nahezu selbe räumliche Anordnung
    • Sekundärstrukturen unterscheiden sich
    • Schlüssel-AS nicht an der selben position
    • Verwandtschaft unwahrscheinlich
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18
Q

Wie bindet Myogloin Sauerstoff?

A
  • Hämgruppe: Protoporphyrin mit Eisen als Zentralatom
  • Oxidationszustand Fe(II) bindet O2
  • Eisen mit Histidin gebunden an 5. Koordinationsstelle
    1. Koordinationsstelle Ort der O2 Bindung
  • Desoxyhämoglobin:
      1. K unbesetzt,
    • Fe-Ion zu groß
    • passt nicht in vorgegebene Vertiefung
    • 0,04 nm außerhalb
  • Oxymyoglobin
      1. K besetzt
    • Elektronen innerhalb Fe-Ion verschoben
    • Fe wird kleiner
    • passt in Porphrinebene
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19
Q

Wie binet Hämoglobin Sauerstoff?

A
  • Kooperative Bindung
  • Desoxyhämoglobin: T-Form
  • Oxyhämoglobin: R-Form
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20
Q

Wie kann man mittels zweier verschiedener Modelle die kooperative Bindung beschreiben?

A

konzertiertes Modell - MWC-Modell

  • Übergang von einer Form zur anderen und Tendenz zum Übergang im GGW
  • konzertiert, da alle UE sich umwandeln in die andere Form

Sequenzielles Modell - KNF-Modell

  • beladene UE verändert Form
  • Erhöht Affinität der Umliegenden
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21
Q

Was ist ein allosterischer Effektor und welche Effektoren wirken auf die O2-Bindung von Hämogloin ein?

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A
  • andere Struktur
  • vermindert Affinität
  • 2,3-Bisphosphoglycerat als allosterischer Effektor
  • vermindert Affinität zu O2
  • 2,3-BPG bindet in Tasche, die nur in T-Form vorhanden
  • stabilisiert T-Form
22
Q

Wie entsteht der Bohr-Effekt?

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A
  • Regulation der O2-Bindung durch H+ und CO2 bezeichnet man Bohr-Effekt
  • bei pH-Wert-Senkung, verringert sich auch die Affinität von Hämoglobin zu Sauerstoff
  • H+ und CO2 als allosterische Effektoren
  • Gewebe mit hohem Bedarf, z.B Muskeln erzeugen große Mengen an H+ und CO2
  • Hämoglobin reagiert aud diese phsiologischen Signale
  • Freisetzung von O2
  • Mechanismus der Freisetzung
    • hohe CO2 Konzentration bewirkt Abfall pH-Wert: CO2 + H2o –> H2CO3
    • Beschleunigung durch Carboanhydrase
    • direkte chemische WW zwischen CO2 und Hämoglobin: CO2 stabilisiert Desoxyhämoglobin, indem es mit den endständigen Aminogruppen reagiert und Carbamatgruppen bildet
23
Q

Wie beeinflusst die Proteinaminosäuresequenz die Tertiärstruktur?

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A

Die Aminosäuresequenz bestimmt, wie sich das Protein in eine dreidimensionale Struktur faltet

24
Q

Was ist der Vorteil von 20 verschiedenen AS zur Bildung von Proteinen

Study These Flashcards
A
  • unterschiedliche funktionelle Grupen
  • trgen zur Struktur und Funktion bei
  • Modifikationen der AS
25
Wie trägt das Proteinrückgrat zur strukturellen Stabilität bei?
* Peptidbindung mit NH und C=O-Gruppen * Bilden WBB zwischen H-Atom am Stickstoff und O-Atom stabilisiert Konformation des Proteins
26
Warum sind nicht alle theoretischen Kombinationen von phi und psi möglich?
* sterische Behinderungen der Seitenketten
27
Was ist der hydrophobe Effekt und was bedeutet er für die Proteinstruktur?
* stabilisierung 3D Struktur wasserlöslicher Proteine * Tendenz hydrophobe Gruppen sich im Inneren zu lagern
28
Wieso hat Anfinsen in dem Ribonuclease Experiment das Reduktionsmittel beta-Mercaptoethanol dazugegeben?
* falsch gepaarte Disulfidbrücken wurden reduziert * Erlaubte die Ausbildung der korrekten Paare * Ausbildung stabilste Konformation des Proteins
29
Wieso ist es günstig, wenn währen der Proteinfaltung definierte Regionen bereits partiell richtig gefaltet sind?
Wenn einzelne Regionen präferentiell interagieren, erhöhen sie die Stabilität bestimmter Konformationen während der Proteinfaltung und wirken sich auf die Gesamtstruktur des Proteins aus
30
Warum ist ein Assay während der Proteinreinigung nötig?
* Assay bestimmt Enzmaktivität mit Genauigkeit * wichtig für Bestimmung, ob bestimmte Reinigungsschritte in der Trennung des Proteins von anderen zellulären Stoffen effizient sind
31
Wie wird die Lactat-Dehydrogenase Aktivität getestet?
* Verfolgung Anstieg Absorption bei 340 nm pro Minute * NADH (reduzierte Form) absorbiert Licht mit 340 nm * bei NAD+ (oxidierte Form) nicht der Fall
32
Wie unterscheiden sich Molekülauschuss- und Ionenaustauschchromatographie?
Molekülaustauschchromatogrphie * Poröse Kügelchen * Auftrennung abhängig von Größe Ionenaustauschchromatographie * Trennung aufgrund Netooladung und Affinität zum Säulematerial * Säulematerial enthält positive/negativ geladene Moleküle
33
Wie unterscheiden sich Röntgenstrukturanalyse und NMR-Spektroskopie?
Röntgenstrukturanalyse * Benötigt Proteinkristall * Nutzung Eigenschaft, dass Elektronen Röntgenstrahlen beugen NMR-Spektroskopie * kein Proteinkristall * benötigt sehr stabile Proteinlösungen * kann nur kleine bis mittelgroße Proteine untersuchen
34
Warum sind für Vergleiche von Proteinen dreidimensionale Strrukturen informativer als die Primärsequenz?
* AS-Sequenz Hinweis auf Proteinfunktion und Ähnlichkeit zu anderen Proteinen * Struktur Information über räumliche Anordnug, wichtig für Verständnis der Funktion * Aufdeckung von Verwandtschaftsbeziehungen * nicht möglich allein durch Primärstrukturen
35
Wie kann man bestimmen ob zwei homologe Proteine Paraloge oder Orthologe sind?
* Funktionelle Studien: Paraloge haben ähnliche Sequenzen * unterschiedlich in ihrer Funktion
36
Warum ist es für evolutionäre Studien effektiver Proteinsequenzen statt DNA Sequenzen zu vergleichen?
* mit AS besser statistische Vergleiche * 20 AS, nur 4 Basen * viele Basenaustausche können bedeutungslos sein
37
Wie macht man ein Proteinsequenzalignment?
* Vergleich zweier Sequenzen * Suchen von beste Abgleichungen für alle möglichen Nebeneinanderstellungen * Konstruieren von Lücken, um max Zahl von Abgleichungen zu bekommen * Statistische Verfahren für beste Übereinstimmung
38
Was ist eine Substitutionsmatrix?
* aus aignierten Sequenzen berechnet * Punktwerte geben Eindruck, wie oft eine AS ausgetauscht wurde
39
Wie sind 3D Strukturen für evolutionäre Vergleiche nutzbar?
* strukturelle Informationen korreliert mit spezifischen Funktionen * teil der Struktur erhalten, um gleiche Funktion zu gewährleisten * Änderungen in Sequenz können auftreten, die Struktur nicht ändern * schwierige Bestimmung welche AS für Struktur entscheidend * Vergleiche von Proteinstrukturen informativer als Sequenzalignments
40
Was kann man sagen, wenn in einem Protein bestimmte Regionen wiederholt auftreten? Und was kann man machen um die Hypotheses zu überprüfen?
* ähnliche Sequenz deutet auf Gen-Duplaktion hin * wichtige funktionelle oder strukturelle Bedeutung für diese Proteinregion andeeutet * nächste Schritte statistische Signifikanz dieser Wiederholungsregion zu testen * dreidimensionale Struktur überprüfen
41
Bitte erklären Sie kurz wie es möglich ist, dass zwei Proteine verwandt sein können, obwohl sie nur geringe Sequentidentitäten zeigen
* ähnliche Strukturen und Funktionen möglich trotz unterschiedlicher Primärsequenz
42
Welche Mutationen können zu bedeutenden Sequenzänderungen beitragen, aber gleichzeitig Funktion und Struktur erhalten?
* Konservierte Aminosäureaustausche, z.B. von Glutamat zu Aspartat * ähnliche Größe und chemische Eigenschaft
43
Warum ist es von Vorteil für Hämoglobin allosterische Eigenschaften zu besitzen?
* Hämoglobin bindet an Sauerstoff mit positiver Kooperativität * erlaubt hohe Sättigung in den Lungen (p(O2) am höchsten) * Freisetzung O2 im Gewebe (p(O2) niedrig) * Kooperativität ermöglicht Lieferung an den Ort wo O2 am meisten benötigt
44
Was ist fetales Hämoglobin? Wie unterscheidet sich fetales Hämoglobin von adultem Hämoglobin?
* zwei alpha-Globinketten * zwei gamma-Globinketten * gamma-Globinkette Ergebnis Gen-Duplikation und nachfolgende divergente Evolution * niedrige Affinität für 2,3-BPG * höhere Afinität zu Sauerstoff * effizienterer Transport von HbA zu fetalem Hb
45
Beschreiben Sie bitte die oktaedrischee Koordinationssphäre des Eisenions in Hb und Mb.
* Das Eisen-Ion ist durch cier Stickstoff-Atome vom Porphyrinzentrum koordiniert * fünfte K. wird durch prox. Histidin der Globinkette gefüllt
46
Bitte zeichnen Sie die Sauerstoffbindungskurven für Mb und für Hb. Bitte markieren Sie die Partialdrücke von Sauerstoff in der Lunge und in dem Gewebe
47
Struktur HbA
* Tetramer * zwei alphabeta-Dimere * Jede UE ähnlich strukturiert wie Mb * eine Häm-Gruppe pro UE * 4 O2 Moleküle pro Hb
48
kooperative Bindung
* Bei Proteinen mit mehreren UE und Bindungsstellen * Bindung eines Liganden führt zu Konformationsänderung * Beeinflusst Bindung an benachbarten Stellen * Beeinflusst Affinität
49
Bitte beschreiben Sie das konzertierte Modell der allosterischen, kooperativen Bindung
* T-Form: tense Form, gespannter Zustand * Niedrige Affinität für Ligand * R-Form: relaxed form, entspannter Zustand * Hohe Affinität für Ligand * Bindung Substrates ändert Konformation der UE * TR-Übergangszustände existieren * Bei jeder Proteinkonzentration gibt es ein GGW zwischen den zwei Formen * Verschiebung GGW von T- zu R-Form
50
Bitte beschreiben Sie die Rolle von 2,3-BPG in der Funktion von Hb
* Kleines anionisches Molekül * Kommt in Erthrozyten vor * Bindet nur in zentralen Tasche von Desoxy-Hb in T-Form * Größe der Tasche wird kleiner in R-Form so dass 2,3-BPG nicht binden kann * Stabilisiert T-Form * GGW zur T-Form bei Anwesenheit von 2,3-BPG
51
Bitte beschreiben Sie die chemischen Grundlagen des Bohr-Effektes
* Desoxygenierung von Hb beii Absenkung des pH-Wertes * In desoxyHb bilden drei AS Salzbrücken aus, die die T-Form stabilisieren * Zwischen C-terminalen beta-His146 und einem beta-Asp94 * Erhöhung pH zerstört Salzbrücke durch Deprotonierung von His * Bei niedrigem pH ist His positiv geladen * Bildung Salzbrücken verschiebt GGW von R à T und führt zur Freisetzung von Sauerstoff
52
Bitte beschreiben Sie wie Kohlendioxid die Sauerstoffsättigung von Hämoglobin beeinflusst
* Erhöhung [CO2] à Freisetzung Sauerstoff aus Hb * Je aktiver Gewebe, desto höher Metabolismus, desto mehr CO2 * Erhöhter Sauerstoffverbrauch * CO2 reagiert mit N-terminalen Aminogruppe und bildet negativ geladene Carbamat-Gruppen * Bilden Salzbrücken, stabilisieren T-Form * GGW von R à T * Freisetzung Sauerstoff an das Gewebe mit der höchsten CO2-Produktion
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