aminosyror
består av en aminogrupp –NH2 en karboxylgrupp –
COOH och en sidogrupp som brukar betecknas –R
aminosyror är amfolyter
Aminosyror innehåller både en bas och en syra, som kan protolyseras i vattenlösning, och är därför amfolyter.
I neutral vattenlösning bildar de amfojoner som är joner med både enpositiv och en negativ laddning.
Aminogruppen tar upp en proton och agerar som bas och karboxylgruppen avger en proton och agerar som syra
aminosyrors laddning
En aminosyras laddning beror på lösningens pH-värde. Vid låga pHvärden är de positivt laddade, och vid höga pH-värden är de negativt laddade
aminosyrors egenskaper
Sidogruppen ger aminosyrorna dess olika egenskaper. De kan vara opolära (hydrofoba), oladdade polära (hydrofila), sura eller basiska.
De sura eller basiska sidogrupperna kan också protolyseras i vattenlösning, och aminosyror med dessa sidogrupper blir därför laddade i cellerna.
Det pH-värde där en aminosyras nettoladdning är noll (där medelvärdet av jonernas positiva och negativa laddningar är noll), kallas aminosyrans isoelektriska punkt. Denna kan användas för att separera och identifiera olika aminosyror.
Precis som monosackariderna innehåller de asymmetriska centra och alla aminosyror utom glycin finns som spegelisomerer. I cellerna är det L-formen som finns
dipeptid
Två aminosyror kan reagera med varandra genom en
kondensationsreaktion. Då bildas en dipeptid och en vattenmolekyl.
Bindningen kallas för peptidbindning.
peptid
Resonans i peptidbindningen gör att det inte är fri vridbarhet mellan kolatomen och kväveatomen.
N-terminal är den del av peptiden där det finns en fri aminogrupp. Den skrivs alltid till vänster.
C-terminal är den del av peptiden där det finns en fri karboxylgrupp. Den skrivs alltid till höger.
Ordningen på aminosyrorna i peptiden är viktig
fyra delar av proteiners uppbyggnad
primärstruktur
- ordningsföljd av aminosyror
sekundärstruktur
- en första veckning av den långa kedjan
tertiärstruktur
- hela polypeptidkedjans tredimensionella struktur
kvartärstruktur
- när flera polypeptidkedjor binds tillsammans
primärstruktur
beskriver aminosyrasekvensen i kedjan (ordningsföljden av aminosyraresterna)
det är peptidbindning mellan aminosyraresterna
sekundärstruktur
alfa-spiral (alfa-helix)
- vätebindningar mellan aminvätet och karbonylsyret i peptidbindningarna mellan olika aminosyrarester i samma del av peptidkedjan
beta-struktur (beta-flak)
- vätebindningar mellan aminvätet och karbonylsyret i peptidbindningarna mellan olika aminosyrarester i olika delar av peptidkedjan
tertiärstruktur
hela polypeptidkedjans tredimentionella struktur
bindningar mellan sidogrupperna i olika aminosyrarester
- kovalent bindning (disulfidbrygga)
- jonbindning (elektrostatisk attraktion)
- van der Waalsbindningar (hydrofob effekt)
- vätebindningar
kvartärstruktur
flera polypeptidkedjor tillsammans
varje polypetidkedja kallas subenhet
proteiner denatureras
- hög temperatur
Höga temperaturer bryter också bindningarna som stabiliserar sekundär- och tertiärstrukturen, och proteinet denatureras. - lågt pH
pH påverkar laddningen hos aminosyror med sura eller basiska egenskaper. Olika laddningar påverkar den elektrostatiska attraktionen (jonbindningen) mellan aminosyraresterna i proteinet så att vissa bindningar bryts och andra bindningar uppstår. Detta påverkar i sin tur den tertiära strukturen av proteinet, som denatureras - organiska lösningsmedel
De flesta globulära proteiner är vattenlösliga för att fungera i kroppen. Dessa proteiner har sina polära (hydrofila) aminosyrarester utåt mot vattnet, och sina opolära (hydrofoba) aminosyrarester inåt i proteinet.
Om ett sådant protein istället finns i en miljö med ett organiskt lösningsmedel, ändrar proteinets struktur så att de opolära aminosyraresterna vänds utåt, och de polära aminosyrorna vänds inåt. Proteinet denatureras.
proteiners funktion
strukturella proteiner
- fiberproteiner
- trådformiga
- svårlösliga i vatten
funktionella proteiner
- globulära proteiner
- kompakta
- lättlösliga i vatten
