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protéines Flashcards

(85 cards)

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1
Q

Qu’est-ce qui est ionisé à pH physiologique?

A

Les deux fonctions amine et carboxyle d’un aa.

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2
Q

Décrivez le lien entre deux aa.

A
  • liaison peptidique qui se forme et libération d’une molécule d’eau.
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3
Q

Qu’est-ce qu’un dipeptide?

A

Un dipeptide est composé de deux acides aminés liés par une liaison peptidique.

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4
Q

Comment appelle-t-on un petit ensemble de plusieurs acides aminés?

A

Un oligopeptide.

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5
Q

Quand est-ce qu’on parle de polypeptide?

A

Lorsqu’il y a ‘beaucoup’ d’acides aminés liés ensemble.

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6
Q

Quelle est la nomenclature des dipeptides?

A

Le suffixe -ine est remplacé par -yl à la fin de chacun des noms d’acide aminé constituant le peptide dans l’ordre de N à C terminale, mais on garde -ine à la fin du dernier AA de la chaîne peptidique.

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7
Q

Exceptions à la nomenclature des peptides.

A
  • Tryptophane: tryptophyl-
  • Glutamate (Glu/E) : glutamyl-
  • Glutamine (Gln/Q): glutaminyl-
  • Asparte (Asp/D): aspartyl-
  • Asparagine (Asn/N): asparaginyl-
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8
Q

Comment sont décrites les chaînes polypeptidiques?

A

En commençant par le groupe amino-terminal (N-terminal) et en donnant ensuite le nom de chaque résidu jusqu’au groupe carboxy-terminal (C-terminal).

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9
Q

Quelle est la direction de synthèse pour les protéines et les peptides biosynthétiques?

A

De N-terminal vers C-terminal.

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10
Q

Quelle est la forme de la liaison peptidique?

A

Rectangle planaire.

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11
Q

Pourquoi la liaison peptidique est-elle coincee dans une structure planaire?

A

Effet de résonance à cause du partage d’électrons entre atomes du groupe carboxylique d’un AA et l’azote du groupe amine du AA suivant, effet qui coince le lien peptidique en une structure planaire : plan amide (Cα resteront flexibles).

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12
Q

Comment le polypeptide est-il constitué?

A
  • En des plans amides rigides séparés par des Cα flexibles = protein backbone
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13
Q

Quel type de rotations est possible dans le lien peptidique?

A

Pas de rotations dans les plans amides, rotations possibles dans les Cα flexibles.

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14
Q

Que ne prend pas en compte le squelette polypeptidique ?

A

Les chaines latérales R.

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15
Q

Quels sont les noms des deux liens flexibles qui relient les plans amide de part et d’autre?

A

Phi et Psi.

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16
Q

Quels atomes sont impliqués dans les liens Phi (φ) et Psi (ψ)?

A
  • Phi (φ) : Amine-Cα.
  • Psi (ψ) : Cα-carboxyl.
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17
Q

Que représente les configurations cis et trans dans le contexte de φ et ψ?

A
  • cis: Ils montrent dans la même direction (relatif au plan).
  • trans: Ils montrent dans le sens opposé.
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18
Q

Quelle configuration est énergétiquement favorable pour la liaison peptidique?

A

La configuration ‘trans’. Sauf proline qui est plus stable en cis.

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19
Q

Quels facteurs sont pris en compte dans la structure tridimensionnelle d’une protéine?

A
  • le caractère plan de la liaison peptidique
  • l’encombrement des chaînes latérales.
  • squelette peptidique
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20
Q

Quelle est la définition des protéines et leurs caractéristiques ?

A
  • macromolécules composées d’acides aminés assemblés sous forme d’une chaîne = la chaîne peptidique ou polypeptidique.
  • 50% de la masse sèche de la cellule
  • exécute la majorité des fonctions de la cellule.
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21
Q

Quelle est la taille typique des protéines en termes de résidus d’acide aminé?

A

De ~40 à plus de 4000 résidus d’acide aminé.

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22
Q

Comment est exprimée la masse moléculaire en biochimie?

A

En Dalton (1 Dalton = 1/12 de la masse du carbone).

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23
Q

Quels sont les niveaux organisation des protéines ?

A

primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire

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24
Q

Qu’est-ce que la structure primaire des protéines?

A

La séquence en acides aminés.

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25
Qu'est-ce que la structure secondaire des protéines?
Le repliement local adopté d'une séquence (ou d'une partie de séquence).
26
Quelles sont les structures secondaires les plus fréquentes des protéines?
L'hélice alpha et le feuillet beta.
27
Qu'est-ce qui forme les structures secondaires des protéines?
Le squelette protéique et les liens peptidiques. (pas la chaine latérale)
28
Quel est le rôle des chaînes latérales dans la structure secondaire des protéines?
Elles favorisent, permettent ou interdisent une structure particulière.
29
Qu'est-ce qui stabilise un hélice alpha?
Des ponts hydrogènes entre le groupe C=O d'un résidu 'n' et le groupe N-H du résidu 'n+4'.
30
Donnez les caractéristiques de l'hélice alpha.
- hauteur: 5,4 Ångströms. - enroulé vers la droite (permet au pont H et VDW de stabiliser)
31
Comment sont orientées les chaînes latérales des acides aminés dans l'hélice alpha?
Vers l'extérieur de l'hélice.
32
Quand l'hélice alpha est-elle adoptée?
Lorsque l'angle de torsion autour de chaque Cα est ψ: -47° et φ: -57°.
33
Quels acides aminés favorisent la formation d'hélices alpha?
Ala, Glu, Leu et Met.
34
Quels acides aminés défavorisent la formation d'hélices alpha?
Tyr, Asp et Gly.
35
Quel acide aminé a la capacité de 'casser' l'hélice alpha?
Pro (Proline).
36
Quelle est la structure formée par un feuillet beta et en quoi il consiste?
- Une structure à peu près plane. - En plusieurs 'chaines' de polypeptide arrangées de façon antiparallèle ou parallèle.
37
Comment se forment les feuillets beta?
Des ponts hydrogènes entre la paire d’électrons de l’atome d’oxygène d’un lien peptidique d’une chaîne β, et l’hydrogène d’un groupe situé sur une autre chaîne β du feuillet.
38
Combien de chaines polypeptidiques sont nécessaires pour former un feuillet et le nombre de résidu aa ?
- Entre 2 et 15 chaines polypeptidiques, en moyenne 6 chaines. - 5 à 15 résidus AA.
39
Donnez les caractéristiques du feuillet beta. À quelle distance la structure de base se répète-t-elle dans un feuillet beta?
- Distance la structure de base se répète: Tous les 2 résidus (7 Angstrom). - Vers le haut ou le bas du feuillet, en alternance. - feuillet antiparallèle plus stable que parallèle.
40
Quelle est la nature de la structure résultant des feuillets beta?
Plane, plissée, rigide et assez stable.
41
Quels sont les types de structures secondaires associés aux feuillets beta?
Beta-propeller et tonneau beta (ou beta barrel).
42
Qu'est-ce que la structure tertiaire des protéines?
- Le repliement global adopté par la protéine entière. - chaines latérales prennent de l'importance. (interaction entre elles ou le milieu et influence le repliement de la prot)
43
Quelle est l'importance des résidus d'une structure tertiaire dans le milieu?
- hydrophile/polaire: tendance à interagir avec le solvant, l'eau. - hydrophobe: tendance d’interagir avec des lipides (ex: protéines (trans)membranaires). En absence de lipides, ils fuient l’eau et se regroupent dans un « core hydrophobe ».
44
Quel est l'élément clé dans la structure tertiaire en termes d'interaction?
L'interaction hydrophobe.
45
Quel est le rôle de l'eau dans le repliement des protéines?
Faciliter le repliement et la conformation/structure des protéines.
46
Qu'est-ce que forment les interactions de la protéine avec des molécules d'eau?
Une coquille d'hydratation (« hydration shell »).
47
Que révèlent souvent les structures de protéines?
La présence de molécules d'eau à l'interne de la protéine.
48
Quelle est l'interaction la plus forte entre les chaînes latérales?
Le pont disulfure formé entre deux cystéines parce que lien covalent.
49
Pourquoi la formation du pont disulfure ne peut-elle se produire dans un milieu réducteur?
Parce que c'est une réaction d'oxydation. Donc ils ne sont pas dans le cytoplasme (car milieu réducteur), mais bien à l'extérieur de la cellule.
50
À quel type de protéine le pont disulfure est-il réservé?
Aux protéines extracellulaires ou secrètées, tels que l'insuline.
51
Quelle est la hiérarchie globale des forces d'interaction pour les chaînes latérales dans la structure tertiaire?
Covalente > ionique > hydrogène > van der Waals.
52
Quelles caractéristiques des chaines latérales pourraient être trouvées du côté de l'hélice?
- chaines latérales hydrophobes = domaine transmembranaire - hydrophiles/polaires: exposé au milieu aqueux (configuration simple ou complexe).
53
Qu'est-ce que sont les protéines globulaires?
Des protéines d'apparence sphéroïdale (ex : enzymes, récepteurs, etc.)
54
Quelles structures sont présentes dans la plupart des protéines globulaires?
Des hélices alpha et des feuillets bêtas, ainsi que des régions repliées de façon ordonnée (coil) ou aléatoire (random coil).
55
Quelle caractéristique distingue les protéines globulaires des protéines fibreuses?
Elles n'ont pas de séquences répétées ou pseudorépétées.
56
Comment les protéines fibreuses s'organisent-elles en termes de structure?
- En structures allongées avec conformation guidée par la structure secondaire. - répétition ou pseudorépétition dans la séquence de la structure allongé.
57
Quels sont deux exemples de protéines fibreuses?
La kératine et la soie.
58
Où se trouve la kératine?
Dans les couches superficielles de l'épiderme, les poils, les cheveux et les ongles.
59
De quoi la kératine est-elle constituée et ses caractéristiques?
- De deux hélices alpha. - enroulé comme un cable torsadé (coil-coil) grâce à des liaisons hydrophobes. - unité de base dans les protofibrilles des cheveux; assemblage ensuite en microfibrilles puis en macrofibrilles
60
Quelle est la structure de la séquence de la kératine en hélice alpha?
peusodorépétition de 7 aa
61
Comment est stocké la soie?
Sous une forme soluble dans des glandes du vers à soie, puis est convertie en une structure fibrillaire insoluble (fibroin = soie)
62
De quoi la soie est constituée?
- De chaînes bêta antiparallèles formant des feuillets liées par pont H. - structure cristalline
63
Quelle est la séquence répétée dans la soie?
- (Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala)n = alternance de Gly et (Ala ou Ser). - Gly d'un coté du feuillet et Ala et Ser de l'autre.
64
Qu'est-ce qui promeut la conversion de la structure de la soie lors de la sécrétion?
La déhydratation, un changement de pH, et la force mécanique (shear stress).
65
Qu'est-ce que la structure quaternaire?
- rassemblement de protéines avec de multiples sous-unités en structure quaternaire. - dépend des mêmes forces et mécanismes de la structure tertiare.
66
Est-ce que la structure quaternaire est tout le temps nécessaire ?
Non, elle peut être absente. Des protéines peuvent rester sous forme monomérique.
67
Qu'est-ce que le repliement des protéines?
Un phénomène complexe de la chaîne polypeptidique qui commence souvent pendant la synthèse au ribosome.
68
Quels types de protéines aident au repliement?
Les chaperonnes et parfois les enzymes.
69
Y a-t-il un processus standard unifié pour le repliement des protéines?
Non, il n'y en a pas.
70
Qu'est-ce que la dénaturation des protéines?
La perte de leur structure ordonnée.
71
Qu'est-ce qui peut causer la dénaturation des protéines?
souvent une action humaine, mais aussi processus biologique.
72
Quels sont les effets de la dénaturation des protéines?
Perte de fonction et précipitation (insolubilité dans l'eau).
73
La dénaturation des protéines est-elle toujours irréversible?
Non, parfois on peut renaturer une protéine dénaturée.
74
Exemple de défaits sélectifs des forces d'interaction.
- pont disulfure par agent réducteur. - on peut défaire la kératine qui a ses deux hélice alpha fixé par pont disulfure.
75
Qu'est-ce qui permet de lisser ou friser les cheveux?
La dénaturation temporaire des ponts disulfures.
76
Que se passe-t-il lorsque les protéines sont dénaturées par la chaleur?
Elles commencent à former des agrégats non-renaturables.
77
Qu'est-ce que la thermostabilité?
La capacité d'une protéine à résister à la chaleur et varie en fonction de la protéine.
78
Quelles protéines sont plus résistantes à la chaleur?
Les protéines d'organismes thermophiles.
79
Qu'est-ce qui se passe lorsque les protéines dénaturées commencent à interagir entre elles?
Elles forment des agrégats et précipitent, rendant la dénaturation irréversible.
80
Quel est le rôle des protéines « assistantes » (« chaperonnes ») lors de la dénaturation des protéines?
Elles peuvent aider à retrouver un repliement correct lors de la synthèse, ou lors d’un choc thermique.
81
Comment les chaperonnes ont-ils été découverts ?
Lors de chocs thermiques expérimentaux, et ont été appelés « heat shock proteins (HSP) ».
82
Donnez un exemple de l'agrégation naturelle des protéines.
Formation d'agrégats dans les neurones menant à des démences.
83
Comment dénaturer des protéines de manière expérimentale?
En utilisant des solvants qui préviennent des interactions non-ordonnées comme des détergents (ex. SDS) ou des sels chaotropes (ex. urée, LiBr, HCl).
84
Que permet de faire la dénaturation des protéines?
La purification et l'analyse expérimentale.
85
La réduction des ponts disulfures permet de visualiser quoi?
Les dimères liés par des ponts disulfures
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