cours 15 Flashcards

(31 cards)

1
Q

quelle est la forme du RE

A

un labyrinthe réticulé de tubules ramifiés et sacs aplatis, tous interconnectés

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2
Q

est-ce que le RE est connecté au noyau

A

oui

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3
Q

comment appelle-t-on la lumière du RE

A

la citerne du RE (à différencier des citernes du golgi

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4
Q

quels sont les roles du RER

A

production et maturation de toutes les protéines et la plupart des organites cellulaires
production des prots sécrétées à l’extérieur de la cellule et de la lumière des organites

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5
Q

quels sont les roles du REL

A

localisation de nombreuses enzymes impliquées dans le métabolisme des lipides et la production des hormones à partir du cholesterol

localisation des enzymes de détoxification: cytochrome P450, glucuronosyltransférase

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6
Q

pourquoi le RE stock le calcium dans les muscles

A

car il est essentiel dans la contraction musculaire

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7
Q

comment fonctionnent les Bêta-bloquants

A

ils empêchent le Ca de jouer son role en bloquant le récepteur qui favorise l’entrée initiale de Ca dans la cellule

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8
Q

quelles sont les 2 natures possibles pour les protéines entrant dans le RE

A

solubles: en solution dans la lumière du RE (insuline)
membranaires: liées à la membarne par une séquence transmembranaire (LDL)

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9
Q

décris les différents modes de translocation

A

co-traductionnelle: la protéine pénètre le RE en mm temps qu’elle est assemblée par les ribosomes
post-traductionnelle: la protéine pénètre le RE après avoir été produite

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10
Q

qu’est0-ce qu’un peptide signal

A

une suite d’AA localisée dans la partie amino-terminale qui indique dans quel organite la prot doit aller

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11
Q

sur quelles protéines passant dans le réticulum trouve-t-on un peptide signal

A

les protéines solybles et résidentes du RE

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12
Q

comment est enlevé le peptide signal

A

par l’enzyme signal peptidase

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13
Q

quels facteurs jouent un rôle dans la translocation

A

1- la protéine SRP (reconnaissance du signal) qui se fixe sur la séquence signal
2- le récepteur de la protéine SrN qui est lié à la membrane du RE et fixe le complexe SRP-séquence signal
3- le translocon (sec61) à travers lequel la protéine passe dans le RE

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14
Q

que permet le Sec61

A

c’est un translocon qui forme un canal à travers la membrane du RE, constitué d’hélices alpha. lorsqu’une protéine en translocation passe, elle pousse la plug sur le coté

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15
Q

qu’arrive-t-il au Sec61 en l’absence de protéines

A

le canal est fermé par un bouchon (plug)

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16
Q

comment est fournie l’énergie nécessaire à la translocation post-traductionnelle

A

par des protéines accessoires (complexe Sec62 à 71) et la protéine chaperonne BiP qui utilise l’ATP pour tirer la protéine à travers la membrane

17
Q

qu’est-ce qu’un polyribosome

A

un ARN messager qui est engagé dans la traduction avec plusieurs ribosomes fixés dessus

18
Q

comment s’installent dans la membrane les protéines résidentes

A

elles ont une séquence signal d’arrêt du transfert au site d’ancrage: sert de domaine transmembranaire

19
Q

quelle extrémité des protéines résidentes est située dans la lumière du RE

A

l’extrémité amino-terminale

20
Q

qu’est-ce qui décide de l’orientation de la protéine membranaire non-résidente lors de son entrée dans la SRP

A

la charge des acides aminés de chaque côté de la séquence de transfert (les acides chargés positivement sont toujours du côté du citoplasme

21
Q

quelle forme secondaire ont la plupart des domaines transmembranaires des protéines membranaires

A

hélices alpha car elles forment majoritairement des alignements hydrophobes

22
Q

quelle est l’utilité des protéines à plusieurs domaines transmembranaires

A

transporter les molécules à travers la membrane plasmique: glycoprotéine P, MRP1-9, transporteurs faisant sortir les médicaments des cellules

23
Q

comment les cellules cancéreuses développent-elles une résistance aux médicaments

A

elles fabriquent plus de protéines expulsant les médicaments hors de la cellule

24
Q

quelle modification subissent les protéines en rentrant dans le RE

A

N-glycosylation: l’ajout d’un oligosaccharide composé de N-acétylglycosamines, mannoses et 3 glucoses

25
à quoi sert l'oligosaccharide de la N-glycosylation
joue un role essentiel dans la validation de la structure de la protéine et dans le triage de protéine intervenant dans l'appareil de golgi
26
par quelle enzyme est catalysé le transfert de l'oligosaccharide
oligosaccharyl transférase
27
quel lipide attache l'oligosaccharide à la membrane du RE
le dodichol
28
qu'arrive-t-il aux protéines incomplêtement repliées
des protéines chaperonnes (ex: calnexine) se fixent sur les protéines et les piegent dans le RE où elles sont replacées et libérées suite à l'élimination du dernier glucose
29
quelle enzyme vérifie le repliement de la protiéne
glycosyl transférase
30
comment sont détruites les protéines mal repliées
elles intéragissent avec des chaperons et exportées dans le cytoplaseme via le translocateur, où elles sont déglycosylées et ubiquitinylées et dégradées par les protéasomes
31