quelle est la forme du RE
un labyrinthe réticulé de tubules ramifiés et sacs aplatis, tous interconnectés
est-ce que le RE est connecté au noyau
oui
comment appelle-t-on la lumière du RE
la citerne du RE (à différencier des citernes du golgi
quels sont les roles du RER
production et maturation de toutes les protéines et la plupart des organites cellulaires
production des prots sécrétées à l’extérieur de la cellule et de la lumière des organites
quels sont les roles du REL
localisation de nombreuses enzymes impliquées dans le métabolisme des lipides et la production des hormones à partir du cholesterol
localisation des enzymes de détoxification: cytochrome P450, glucuronosyltransférase
pourquoi le RE stock le calcium dans les muscles
car il est essentiel dans la contraction musculaire
comment fonctionnent les Bêta-bloquants
ils empêchent le Ca de jouer son role en bloquant le récepteur qui favorise l’entrée initiale de Ca dans la cellule
quelles sont les 2 natures possibles pour les protéines entrant dans le RE
solubles: en solution dans la lumière du RE (insuline)
membranaires: liées à la membarne par une séquence transmembranaire (LDL)
décris les différents modes de translocation
co-traductionnelle: la protéine pénètre le RE en mm temps qu’elle est assemblée par les ribosomes
post-traductionnelle: la protéine pénètre le RE après avoir été produite
qu’est0-ce qu’un peptide signal
une suite d’AA localisée dans la partie amino-terminale qui indique dans quel organite la prot doit aller
sur quelles protéines passant dans le réticulum trouve-t-on un peptide signal
les protéines solybles et résidentes du RE
comment est enlevé le peptide signal
par l’enzyme signal peptidase
quels facteurs jouent un rôle dans la translocation
1- la protéine SRP (reconnaissance du signal) qui se fixe sur la séquence signal
2- le récepteur de la protéine SrN qui est lié à la membrane du RE et fixe le complexe SRP-séquence signal
3- le translocon (sec61) à travers lequel la protéine passe dans le RE
que permet le Sec61
c’est un translocon qui forme un canal à travers la membrane du RE, constitué d’hélices alpha. lorsqu’une protéine en translocation passe, elle pousse la plug sur le coté
qu’arrive-t-il au Sec61 en l’absence de protéines
le canal est fermé par un bouchon (plug)
comment est fournie l’énergie nécessaire à la translocation post-traductionnelle
par des protéines accessoires (complexe Sec62 à 71) et la protéine chaperonne BiP qui utilise l’ATP pour tirer la protéine à travers la membrane
qu’est-ce qu’un polyribosome
un ARN messager qui est engagé dans la traduction avec plusieurs ribosomes fixés dessus
comment s’installent dans la membrane les protéines résidentes
elles ont une séquence signal d’arrêt du transfert au site d’ancrage: sert de domaine transmembranaire
quelle extrémité des protéines résidentes est située dans la lumière du RE
l’extrémité amino-terminale
qu’est-ce qui décide de l’orientation de la protéine membranaire non-résidente lors de son entrée dans la SRP
la charge des acides aminés de chaque côté de la séquence de transfert (les acides chargés positivement sont toujours du côté du citoplasme
quelle forme secondaire ont la plupart des domaines transmembranaires des protéines membranaires
hélices alpha car elles forment majoritairement des alignements hydrophobes
quelle est l’utilité des protéines à plusieurs domaines transmembranaires
transporter les molécules à travers la membrane plasmique: glycoprotéine P, MRP1-9, transporteurs faisant sortir les médicaments des cellules
comment les cellules cancéreuses développent-elles une résistance aux médicaments
elles fabriquent plus de protéines expulsant les médicaments hors de la cellule
quelle modification subissent les protéines en rentrant dans le RE
N-glycosylation: l’ajout d’un oligosaccharide composé de N-acétylglycosamines, mannoses et 3 glucoses