Enzimas

Question 1

Cual es la naturaleza quimica de las enzimas?

Answer 1

Estas pueden ser proteinas o ribozimas
-Coenzimas: moleculas organicas no proteicas que se unen a la enzima. me forman una holoenzima que es una apoenzima proteicas + una coenzima no proteica como una vitamina
-Metaloenzimas: enzima + cofactor que es un ion metalico inorganico.
-Zimogenos: precursor inactivo de la enzima que se activa x hidrolisis.
-Sistemas multienzimáticos
-Enzimas multifuncionales

Question 2

Que es la catálisis enzimática?

Answer 2

es cuando la enzima se une al sustrato formando un producto. El sustrato se uno al sitio activo de la enzima.

Question 3

Qué factores modifican la actividad enzimatica?

Answer 3

-Concentracion de enzima: es una funcion lineal
-Concentracion de sustrato: es una hiperbola
- pH y Temperatura: las enzimas tiene un punto óptimo. Se usan graficos de campana
- Inhibidores: tanto irreversibles como reversibles

Question 4

Qué es la Km? Para qué sirve?

Answer 4

es la cantidad de concentracion de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad maxima. Sirve para medir si el sustrato tiene afinidad con la enzima. A un mayor Km, menor afinidad, mas le cuesta llegar a la mitad de la velocidad, y a un menor Km, mayor afinidad

Question 5

Como funcionan los inhibidores enzimaticos?

Answer 5

-Irreversibles: suicidas, modifican estructura quimica por ende no funcionan mas
-Reversibles: Competitivo, No competitivo y Acompetitivo

Question 6

Como funciona el inhibidor competitivo?

Answer 6

Es la union de la enzima con el inhibidor, evitando el complejo enzima-sustrato por ende no da productos. La enzima se va a unir dependiendo si hay mas sustrato o inhibidores, por ende la Km aparente es alta, y la velcidad maxima sigue siendo la misma

Question 7

Como funciona el inhibidor no competitivo?

Answer 7

Es cuando la enzima se une al sustrato y al inhibidor a la misma vez, formando el complejo enzima-sustrato-inhibidor que su Km sigue siendo el mismo porque el sutrato no se dejó de unir, pero la velocidad baja porque no llega a la velocidad optima.

Question 8

Como funciona el inhibidor acompetitivo?

Answer 8

Es cuando el inhibidor al complejo enzima-sustrato, la velocidad maxima baja y la Km tambien.

Question 9

Cómo es la regulación de la actividad enzimática?

Answer 9

-Enzimas alostericas: es una estrcutura 4ria con muchos sitios cataliticos que permite estimular o inhibir vias. Va a tener un sitio de regulacion donde se una moduladores alostericos que se modifica por la demanda de la celula. Permiten regular vias metabolicas enteras y no una sola reaccion aislada.
Enzimas x modificacion covalente: es cuando se añade o se saca, por ej, un grupo fosfato.

Question 10

Que modifica a una enzima?

Answer 10

-Concetracion de sustrato: se satura
-Concetracion de producto: retroalimentacion
-Modificadores alostéricos
- Compartimentos intracelulares (pH, transporte, etc)
-Zimógenos

Question 11

Qué categorias tienen las enzimas?

Answer 11

1. oxido-reductasas
2. transferasas
3. hidrolasas
4. liasas
5. isomerasas
6. ligasas

Question 12

Que características tienen las enzimas?

Answer 12

Son saturables, específicas y reversibles. (ser)

Question 13

Que hacen las enzimas?

Answer 13

Son catalizadoras biologicas. En una reaccion, se una un catalizador para gastar menos energia a una velocidad mas rapida.