Enzymes Flashcards

(63 cards)

1
Q

Qu’est-ce qu’une protéine?

A

C’est un polymère formé d’acides aminés liés par des liaisons peptidiques et possède une structure primaire, secondaire, tertiaire et parfois quaternaire.

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Q

Quels sont les quatre niveaux de structure d’une protéine?

A
  • Structure primaire
  • Structure secondaire
  • Structure tertiaire
  • Structure quaternaire
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Q

Qu’est-ce que la structure primaire d’une protéine?

A

L’ordre dans lequel les acides aminés d’une protéine sont liés entre eux.

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4
Q

Qu’est-ce que la structure secondaire d’une protéine?

A

L’organisation dans l’espace des acides aminés proches les uns des autres dans la structure primaire, incluant des arrangements réguliers comme les hélices alpha ou les feuillets plissés bêta.

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5
Q

Qu’est-ce que la structure tertiaire d’une protéine?

A

Le repliement complet d’une protéine dans l’espace, lui conférant une forme unique.

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6
Q

Qu’est-ce que la structure quaternaire d’une protéine?

A

L’association de deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques pour former une protéine fonctionnelle.

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7
Q

Une protéine est-elle fonctionnelle si son arrangement dans l’espace est inadéquat?

A

Non, une protéine n’est fonctionnelle que si son arrangement dans l’espace est adéquat.

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8
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme?

A

Une protéine douée d’un pouvoir catalytique.

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9
Q

Quel est le rôle d’un catalyseur?

A

Accélérer la vitesse d’une réaction chimique en abaissant l’énergie d’activation.

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10
Q

Quelles liaisons facilitent l’orientation productive des substrats dans une enzyme?

A
  • Liaisons électrostatiques
  • Liaisons hydrophobes
  • Liaisons hydrogène
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11
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme simple?

A

Une enzyme constituée uniquement d’acides aminés, sans cofacteurs.

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12
Q

Qu’est-ce qu’une holoenzyme?

A

Une enzyme qui nécessite la présence d’un ou plusieurs cofacteurs pour être active.

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13
Q

Qu’est-ce qu’une apoenzyme?

A

La partie protéique de l’holoenzyme, inactive sans ses cofacteurs.

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14
Q

Quels sont les effets d’une variation de la concentration du substrat sur la vitesse de réaction?

A

La vitesse initiale est proportionnelle à la concentration de substrat à faible concentration, mais atteint un maximum à forte concentration.

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15
Q

Que signifie la Vmax?

A

La vitesse initiale mesurée quand toutes les molécules d’enzymes sont saturées par des molécules de substrat.

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16
Q

Quels sont les effets d’une variation de la concentration de l’enzyme sur la vitesse de réaction?

A

La vitesse maximale est directement proportionnelle à la concentration en enzyme, tant que toutes les enzymes sont saturées en substrat.

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17
Q

Comment la température et le pH affectent-ils l’activité enzymatique?

A

Chaque enzyme a une température et un pH optimaux; en dehors de ces valeurs, l’activité diminue.

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18
Q

Quels sont les mécanismes qui contrôlent la synthèse d’enzymes?

A
  • Induction
  • Répression
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19
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme constitutive?

A

Une enzyme dont la synthèse est constante.

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20
Q

Quels sont les deux mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes?

A
  • Allostérie
  • Modification covalente
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21
Q

Qu’est-ce que l’allostérie dans le contexte enzymatique?

A

Un mécanisme de régulation où l’activité de l’enzyme est contrôlée par des molécules modulatrices qui interagissent de manière réversible.

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22
Q

Qu’est-ce que la modification covalente?

A

Un changement dans la structure d’une enzyme qui affecte son activité, souvent par l’ajout ou la suppression de groupements chimiques.

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23
Q

Les enzymes sont-elles toutes contrôlées par des mécanismes de contrôle?

A

Non, la majorité des enzymes ne le sont pas.

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24
Q

Quel mécanisme permet une adaptation rapide aux besoins de l’organisme?

A

Surtout l’allostérie, mais aussi la modification covalente.

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25
Quel mécanisme permet une adaptation à long terme des enzymes?
Induction et répression.
26
Quels sont les deux mécanismes permettant une adaptation rapide aux besoins de l’organisme?
Allostérie et modification covalente ## Footnote L'allostérie modifie la configuration de l'enzyme, tandis que la modification covalente implique des changements chimiques dans la structure de l'enzyme.
27
Quelles sont les deux adaptations à long terme en termes d'activité enzymatique?
Induction et répression ## Footnote L'induction augmente le taux de synthèse des enzymes, tandis que la répression le diminue.
28
Qu'est-ce qu'un inhibiteur compétitif?
Une substance dont la structure ressemble à celle du substrat ## Footnote Il compete avec le substrat pour se fixer au même site de l'enzyme.
29
Quel effet un inhibiteur compétitif a-t-il sur la vitesse maximale (Vmax) de la réaction enzymatique?
La Vmax ne change pas ## Footnote La Vmax est atteinte lorsque toutes les molécules d’enzyme sont saturées par des molécules de substrat.
30
Vrai ou Faux: La présence d'un inhibiteur compétitif diminue l'affinité de l'enzyme pour son substrat.
Vrai ## Footnote En raison de la compétition, il faut plus de substrat pour atteindre la même vitesse de réaction.
31
Qu'est-ce qu'un inhibiteur non compétitif?
Une molécule qui se lie à l'enzyme et modifie sa structure, empêchant le substrat d'atteindre le site actif ## Footnote Cela peut se faire par liaison covalente et est souvent irréversible.
32
Quel est l'effet d'un inhibiteur non compétitif sur la Vmax?
La Vmax diminue ## Footnote Cela est dû à la destruction de plusieurs molécules d'enzyme, réduisant le nombre d'enzymes actives.
33
Un inhibiteur non compétitif irréversible peut-il agir à un autre site que le site actif?
Oui ## Footnote Il peut modifier la structure de l'enzyme, affectant indirectement l'activité enzymatique.
34
Où est déversé le suc pancréatique?
Dans le duodénum ## Footnote Il contient des enzymes digestives et des bicarbonates pour neutraliser l'acide.
35
Nommez les principales enzymes du suc pancréatique.
* Trypsine * Chymotrypsine * Élastase * Carboxypeptidase A * Carboxypeptidase B * Lipase * Amylase ## Footnote Chacune de ces enzymes a une fonction spécifique dans la digestion.
36
Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique?
Sous forme de proenzymes ## Footnote Cela prévient l'autodigestion du pancréas.
37
Comment les proenzymes sont-elles activées?
Dans l'intestin par l’entéropeptidase ## Footnote La trypsine catalyse également sa propre activation.
38
Quel est le pH optimal des enzymes protéolytiques d’origine pancréatique?
7,5 à 10,0 ## Footnote Comparé à un pH de 1,0 à 2,0 pour la pepsine dans l’estomac.
39
Nommez deux principales enzymes chargées de la digestion des glucides.
* Saccharase * Lactase ## Footnote Ces enzymes sont essentielles pour la digestion des sucres.
40
Quels sont les substrats et produits de la saccharase?
* Substrats : Saccharose et eau * Produits : Glucose et Fructose ## Footnote La saccharase a également d'autres activités enzymatiques.
41
Définissez le terme 'sang'.
Liquide circulant dans le cœur, artères, capillaires et veines ## Footnote Composé de plasma et de cellules sanguines.
42
Qu'est-ce que le sérum?
Fraction liquide du sang obtenue après coagulation ## Footnote Ne contient plus de fibrinogène.
43
Pourquoi les résultats des enzymes sont-ils exprimés en U/L?
Pour mesurer la concentration en quantité par volume ## Footnote L'unité enzymatique représente la quantité d'enzyme nécessaire pour transformer un substrat par unité de temps.
44
Qu'est-ce qu'une unité enzymatique ou U ?
C'est la quantité d'enzyme nécessaire pour transformer une quantité donnée de substrat par unité de temps, par exemple par minute.
45
Comment la concentration d'une enzyme est-elle exprimée ?
En U/L.
46
Que signifie « valeurs de référence » ?
Ce sont les valeurs auxquelles on se réfère pour interpréter un résultat de laboratoire.
47
Comment sont établies les valeurs de référence ?
En mesurant chez des individus normaux et en incluant 95% de ceux-ci, du 2,5ième au 97,5ième percentile.
48
Quel est un exemple de valeur de référence pour la phosphatase alcaline ?
Le 95% central des individus se situe entre 50 et 140 U/L.
49
Pour quelles enzymes les valeurs basses dans le sérum n'ont-elles habituellement pas de signification clinique ?
Pour les enzymes analysées ici, sauf la phosphatase alcaline.
50
Pourquoi les résultats en dehors des valeurs de référence doivent-ils être interprétés avec réserve ?
Parce qu'ils excluent 5% des gens normaux, particulièrement ceux près des limites.
51
Les valeurs de référence peuvent-elles se rapporter à des sous-groupes de la population normale ?
Oui, comme les hommes et les femmes pour l'ALT.
52
Quelle est la raison principale pour laquelle l'amylase et la lipase sont élevées chez un patient ?
L'inflammation ou la nécrose qui rendent les cellules poreuses ou les font éclater, déversant leur contenu dans la circulation sanguine.
53
Quel est le diagnostic confirmé par l'élévation de la lipase et de l'amylase dans le sang ?
La pancréatite aiguë.
54
Pourquoi l'élévation de la lipase est-elle plus spécifique que celle de l'amylase pour le diagnostic de la pancréatite aiguë ?
Parce que d'autres conditions cliniques peuvent aussi causer une hyperamylasémie.
55
Quelles enzymes sont généralement mesurées pour diagnostiquer des affections hépatiques ?
AST et ALT.
56
Que signifie une élévation de l'AST et de l'ALT ?
Une atteinte de la cellule hépatique, par exemple lors d'une hépatite.
57
Qu'indiquent des niveaux normaux de phosphatase alcaline et une GGT élevée ?
Que le flot biliaire n'est pas obstrué mais que la consommation d'alcool explique l'élévation de la GGT.
58
Quelle est la pratique actuelle concernant le dosage de l'AST et de l'ALT ?
Ne doser l'AST que lorsque l'ALT est anormale.
59
Quelles enzymes sont élevées lors d'une choléstase ?
Phosphatase alcaline et GGT.
60
Quelles sont les variations caractéristiques des niveaux sériques d'enzymes en cas de pancréatite aiguë ?
Amylase ++++ et Lipase ++++.
61
Quelles enzymes montrent une forte élévation lors d'un infarctus ?
CK ++++.
62
Quelles enzymes connaissent une élévation modérée lors de maladies hépatiques ?
AST ++++ et ALT ++++.
63
Quelles enzymes sont associées à des maladies osseuses comme la maladie de Paget ?
Phosphatase alcaline ++++.