clasificación, propiedades y funciones
composición
- Suponen el 50% del peso en seco del hombre.
- Son polímeros lineales de α-aminoácidos, que se unen mediante enlace peptídico.
CHONPS Cu etc
clasificación, propiedades y funciones
propiedades
solubilidad
— Se debe a los radicales -R polares de los aminoácidos que se hallan sobre la superficie externa de la proteína y establecen puentes de hidrógeno con el H2O, formándose alrededor de la proteína una capa de agua que impide su unión a otra proteína y, por tanto, su precipitación.
— El grado de solubilidad depende del pH, concentración salina, Ta, etc.
— Si estos factores varían la capa de agua que rodea a la proteína se puede alterar y precipitar formando coágulos.
clasificación, propiedades y funciones
propiedades
especificidad
— Se da a diversos niveles: especificidad de especie, especificidad de función, etc.
— Esta propiedad es la causa del rechazo en los trasplantes.
clasificación, propiedades y funciones
propiedades
capacidad amortiguadora
— Tienen un comportamiento anfótero pudiendo comportarse como ácidos o bases según el medio y así amortiguan las variaciones de pH
clasificación, propiedades y funciones
propiedades
desnaturalización
—Consiste en la pérdida de su configuración espacial característica por variaciones de pH, aumento de Ta, cambios de salinidad o agitación mecánica
— En este proceso no se rompe el enlace peptídico (se mantiene la estructura primaria) solo los enlaces responsables de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, quedando una forma filamentosa.
— Las proteínas desnaturalizadas pierden su actividad biológica que depende de su configuración espacial.
— En algunos casos el proceso es reversible y se puede recuperar el estado original, es lo que se denomina renaturalización.
clasificación, propiedades y funciones
función
- Estructural o plástica: principal constituyente de los seres vivos (colágeno, queratina)
- Enzimática(pepsina)
- Hormonal(insulina)
- Transportando(lipoproteínas, transferrina)
- Defensiva: constituyen los anticuerpos(inmunoglobulinas)
- De reserva: reserva de aminoácidos(ovoalbúmina, caseína)
- Contráctil(actina, flagelina)
- Homeostática
aminoácidos
Se obtienen por hidrólisis de las proteínas (α-aminoácidos)
aminoácidos
estructura
H
|
H2N-C-COOH
|
R: Radical o cadena lateral que distingue unos aminoácidos de otros.
→ Hay 20 aminoácidos proteicos, otros 150 no proteicos, que están libres o combinados en las células y tejidos.
→ Algunos aminoácidos no pueden ser sintetizados y deben ser incorporados en la dieta, son los aminoácidos esenciales. En el hombre: Phe (fenilalanina), Ile (isoleucina), Leu (leucina), Lys (lisina), Met (metionina), Thr (treonina), Trp (triptófano) y Val (valina).
→ Los autótrofos sintetizan todos los que necesitan.
aminoácidos
clasificación
Se clasifican en cuatro grupos según la polaridad de sus grupos R:
GrupoR-comportamiento
Apolar: hidrófobos (Gly-glicina, Ala-alanina)
polar sin carga a pH=7: hidrófilos(Ser-serina, Thr-treonina)
Polar con carga(-) a pH=7: ácidos(Glu-ácido glutámico, Asp-ácido aspártico)
Polar con carga (+) a pH=7: básicos(Lys-lisina, Arg-arginina)
aminoácidos
propiedades
comportamiento ácido-base: Sustancias anfóteras
- En disolución acuosa(pH próximo a 7) los aminoácidos están ionizados, formando iones híbridos o iones dipolares, con igual número de cargas positivas que negativas. Se llama punto isoeléctrico pI al pH en el que el aminoácido está como un ion híbrido o molécula dipolar neutra.
- Al ser iones híbridos determina que sean sustancias anfóteras porque actúan como bases (el COO- capta H+) en medio ácido (con exceso de H+) y como ácidos (el NH3+ cede H+) en medio básico (con exceso de OH-).
aminoácidos
propiedades
solubilidad en agua y punto de fusión
- Al ser iones híbridos son polares y su solubilidad en agua aumenta.
- Los iones híbridos establecen entre sí enlaces iónicos y eso aumenta su punto de fusión.
aminoácidos
propiedades
esteroisomería y actividad óptica
- El C-α es asimétrico excepto en la glicina, por eso los aminoácidos son ópticamente activos (desvían el plano de la luz polarizada), pudiendo ser levógiros (-) o dextrógiros (+).
- También presentan estereoisómeros (imágenes especulares), siendo D o L según que el grupo amino esté a la derecha o a la izquierda respectivamente. En las proteínas son L, pero pueden ser levógiros o dextrógiros.
enlace peptídico
Es el enlace que se establece entre α- aminoácidos para formar:
* oligopéptidos (2-12 aminoácidos)
* polipéptidos (12-60 aminoácidos)
* proteína (más de 60 aminoácidos)
Es un enlace covalente entre el grupo α- carboxilo de un aminoácido y el α-amino del siguiente con liberación de una molécula de H2O.
enlace peptídico
características
Este enlace posee unas características que determinan la estructura de las proteínas:
* Longitud más corta que otros enlaces C-N.
* Los átomos de C=O y N-H que lo forman se sitúan en un mismo plano y este enlace tiene carácter parcial de doble enlace → es rígido → no permite rotación entre estos átomos.
* El Cα situado a cada lado del enlace puede rotar.
* La longitud del enlace es constante, al igual que los ángulos entre los enlaces Cα-N y Cα-C.
estructura de las proteínas
Cada proteína se pliega adoptando una sola conformación, debido a las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos que la forman: CONFORMACIÓN NATIVA.
Cuando una proteína pierde su conformación original se desnaturaliza.
La conformación viene determinada por la secuencia de aminoácidos (estructura primaria). Sin embargo, algunas proteínas no pueden alcanzar su conformación funcional por sí mismas y requieren la ayuda de otras proteínas, llamadas chaperonas, para conseguir el plegamiento adecuado.
estructura de las proteína
estructura primaria
→ Depende de la secuencia de aminoácidos.
→ Los R se sitúan alternativamente arriba y debajo de una línea quebrada formada por CH-CO-NH-CH-…
estructura de las proteína
estructura secundaria
→ Es la disposición espacial de la estructura primaria.
→ Se debe a la capacidad de giro de los enlaces en torno
al Cα y a la atracción entre los aminoácidos.
→ Es el nivel estructural superior que alcanzan las PROTEÍNAS FIBROSAS
estructura de las proteína
estructura secundaria
α-hélice (“tirabuzón”)
- La cadena polipeptídica se va enrollando en espiral en torno a un eje imaginario, de modo que los -CO- y los -NH- de enlaces peptídicos (de un aminoácido y el cuarto que lo sigue en la cadena) quedan enfrentados y establecen puentes de H intracatenarios con los R hacia fuera.
- Su estabilidad depende de la presencia o no de Pro (prolina) y OH-Pro (hidroxiprolina) que impiden los puentes de H.
- La rotación suele ser hacia la derecha, con 3,6 aminoácidos en cada vuelta.
estructura de las proteína
estructura secundaria
Lámina-β o hoja plegada-β
- Se debe a la formación de puentes de H entre los átomos de los enlaces peptídicos de dos zonas de la cadena polipeptídica que quedan
enfrentados al replegarse ésta. - Las dos cadenas pueden ser paralelas o antiparalelas.
- Los Cα actúan como puntos de plegamiento, quedando en las aristas o vértices y los enlaces peptídicos se sitúan en los planos. Los R quedan hacia arriba o hacia abajo alternativamente.
estructura de las proteína
estructura secundaria
Hélice de colágeno
- Es más estirada que la α-hélice porque contiene Pro e OH-Pro que dificultan la formación de la α-hélice, de modo que cuenta con tres aminoácidos por vuelta. Constituye una hélice levógira.
- La fibra de colágeno (= triple hélice de colágeno) está integrada por tres de estas hélices levógiras unidas mediante enlaces covalentes y otros enlaces débiles (puentes de H) que, a su vez, se enrollan unas sobre otras en sentido dextrógiro.
estructura de las proteína
estructura terciaria
→ Es la forma en la que la estructura secundaria se pliega y repliega en el espacio, adoptando una disposición espacial más o menos esférica.
→ Las PROTEÍNAS GLOBULARES poseen estructura terciaria, en ellas se van alternando tramos con estructura de α-hélice y de hoja plegada-β.
→ Es estable por uniones entre los aminoácidos, a veces muy alejados en la cadena. Las uniones pueden ser:
estructura de las proteína
estructura terciaria
enlaces
- puentes disulfuro: Se da entre Cys (cisteínas), este enlace es fuerte porque es covalente.
- fuerzas electrostáticas: Entre cadenas laterales cargadas positiva y negativamente. Con la misma carga se repelen, pero con distinta carga se atraen (enlace iónico).
- puentes de hidrógeno: Entre cadenas laterales polares
- interacciones hidrofóbicas, fuerzas de van der waals: Entre cadenas laterales apolares, en contacto con el agua crean zonas internas donde quedarán los R hidrófobos.
estructura de las proteína
estructura terciaria
dominios estructurales
- En la estructura es frecuente la repetición de combinaciones espaciales muy estables y compactas de α- hélice y lamina-β, que se llaman dominios estructurales.
- Estos dominios estructurales (intermedios entre la estructura 2aria y 3aria) son muy estables de manera que pueden aparecer los mismos en proteínas distintas, y desempeñan funciones importantes en la actividad biológica de las proteínas.
estructura de las proteína
estructura cuaternaria
→ Aparece en las proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas, cada una de las cuales, a su vez, presenta una estructura terciaria. A cada una de estas cadenas polipeptídicas se les denomina subunidad o protómero.
→ Por lo tanto, la estructura cuaternaria es la manera en la que están ordenadas en el espacio unas subunidades con respecto a otras.
→ Los protómeros están unidos, generalmente por interacciones débiles, como puentes de hidrógeno o fuerzas de Van der Waals, aunque en ocasiones lo están por puentes disulfuro (como es el caso de las inmunoglobulinas).
→ Un ejemplo de proteínas con estructura terciaria es la hemoglobina.
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