Qu’est-ce qu’une protéine?
In polymère d’acides aminés
De quoi est composée la proteine? (2)
- Fonction acide carboxylique
- Fonction amine primaire
Portées par le même atome C
Quels sont les rôles des protéines (8)
- Protection : anticorps de l’immunité hummorale
- Régulation : Communication intra et intercellulaire
- mOuvement : actine et myosine (contraction musculaire)
dynéine (cils et flagelles) - Transport : intrinsèques transportent ions et molécules à travers la membrane
hémoglobine transporte l’O2 et le CO2
lipoprotéines transportent les lipides - Energie : réserve d’acides aminés en tant que subtrat d’E
- Influx Nerveux : rhodopsine (protéine photoréceptrice de cellule en battonets de la rétine)
- Enzymes : biocatalyseurs indispensables
- Structure : relation structure - fonction
Selon quoi classe-t-on les protéines? (2)
- Composition : holoprotéine (seulement les AA)
hétéroprotéine (parties non protéiques) - Forme : protéine globulaire (soluble dans l’eau)
protéine fibreuse (insoluble dans l’eau)
protéine mixte
Quels sont les AA essentiels et quels sont leur classement? (8)
- Hydrophobes : valine
leucine
isoleucine
méthionine
phénylalanine
tryptophane
- Hydrophile : thréonine
- Basique : lysineQuelles sont les structures des protéines? (3)
- Structure primaire : ordre des AA
- Structure secondaire : structure spatiale (interactions entre les AA voisins et lointains de la chaîne)
- Structure tertiaire : cytokines, immunoglobulines, enzymes et Km
Quels sont les causes de la dénaturation d’une protéine? (4)
- Chaleur
- Mise en solution très acide ou très basique
- Agent dénaturant (urée)
- Solvant organique
Quels sont les effets de la dénaturation d’une protéine? (4)
Effets :
- Perte de l’activité biologique
- Nouveaux groupes visibles aux UV ou IR
- Caractère insoluble
- Changement de configuration spatiale
Qu’est-ce que la cytokine?
C’est une protéine glycolysée à vie courte
Quel est le rôle de la cytokine ?
Régulation de la réponse immunitaire
Quels sont les modes d’action de la cytokine? (3)
- Autocrine
- Paracrine
- Endocrine
Quelles sont les caractéristiques des cytokines ? (5)
- Pléïotropie (différents effets biologiques ou active plusieurs cibles différentes)
- Redondance (différentes cytokines pour le même effet biologique)
- Synergie (effets combinés > effets séparés)
- Antagonisme (inhiber les effets biologiques)
- Induction en cascade (chaîne de communication)
A quoi servent les immunoglobulines?
A défendre l’organisme contre les agressions
Quelles sont les différentes classes d’immunoglobulines et quel est leur rôle ? (5)
- IgG (protègent contre les bactéries, virus et toxines)
- IgA (empêchent les agents pathogènes de se lier aux cellules)
- IgM (premiers Ig sécrétés lors du contact avec l’antigène)
- IgD (récepteur de l’antigène)
- IgE ( reliées aux mastocytes et granulocytes)
A quoi servent les enzymes?
A catalyser les réactions chimiques
De quels cofacteurs les enzymes ont-elles besoin ? (2)
- Coenzyme
- Ion métallique
Quelles sont les classes des enzymes? (6)
- Oxydoréducteurs
- Transférases
- Hydrolases
- Lyases
- Isomérases
- Ligases
Qu’est-ce que le Km?
La concentration en substrat
Que signifie un Km dont la valeur est basse? (3)
- Grande affinité pour le substrat
- Peu influencé par la variation de concentration
- Rapidement saturé
Que signifie un Km dont la valeur est élevée ? (3)
- Faible affinité pour le substrat
- Sensible aux changements e concentration
- Saturé à fortes concentrations
Quels sont les apports dont la protéine a besoin? (2)
- AA
- Azote
Comment se passe la synthèse des protéines?
Les AA libres pénètrent dans la cellule ) ‘aide de transporteurs
Ils sont activés puis associés à un ARNt
Il sont utilisés pour la synthèse protéique
La synthèse se fait en 3 étapes :
- Transcription d’ADN en ARNm
- Traduction d’ARNm en peptides
- Maturation
Que se passe-t-il s’il y a une absence ou une faible quantité d’AA pour la synthèse des protéines?
Ca bloque ou ralentit la synthèse
Comment se passe la protéolyse?
Les protéines sont dégradées par des enzyme protéolytiques
