tema 7

Question 1

funcion de las enzimas ?

Answer 1

son catalizadores que aceleran las reacciones químicas en los seres vivos

Question 2

donde funcionan las enzimas ?

Answer 2

• en agua, con pH y temperatura suaves (como en el cuerpo).

Question 3

tipos de enzimas ?

Answer 3

=> casi todos son proteínas.

• Holoenzima = proteína + cofactor.
• Apoenzima = solo la proteína (sin el cofactor).

Question 4

como pueden ser los cofactores de las enzimas ?

Answer 4

• Iones inorgánicos (como el zinc o el magnesio).
• Moléculas orgánicas llamadas coenzimas.

Question 5

eficiencia catalitica de las enzimas def ?

Answer 5

los enzimas hacen que las reacciones sean entre 10⁶ y 10¹² veces más rápidas que sin ellos o con otros catalizadores.

Question 6

en que condiciones trabajan las enzimas ?

Answer 6

en temperatura ambiente, pH neutro y presión normal, sin necesidad de condiciones extremas.

Question 7

def de la especificidad de las enzimas ?

Answer 7

reconocen exactamente a los reactivos y productos

=> casi no causan reacciones secundarias.

Question 8

como se regula la actividad enzimatica ?

Answer 8

su actividad se puede aumentar o disminuir con mecanismos como la:
- regulación alostérica,
- modificación covalente
- cambios en la cantidad de enzima.

Question 9

como se clasifican las enzimas ?

Answer 9

según el tipo de reacción que catalizan

Question 10

nomenclatura de las enzimas ?

Answer 10

• Número clasificatorio (E.C.): consta de 4 dígitos, que indican clase, subclase, etc.
• Nombre sistemático: describe de forma exacta la reacción que realiza la enzima.
• Nombre trivial: es el nombre común o más usado.

Question 11

como son las reacciones sin catalizar en condiciones fisiologicas ?

Answer 11

lentas

Question 12

def del centro activo de las enzimas ?

Answer 12

es una hendidura 3D formada por grupos de aminoácidos que están en diferentes partes de la cadena de la proteína

=> representa solo una pequeña parte del tamaño total del enzima.

Question 13

def del ambiente excluyente de agua de la enzima ?

Answer 13

es un hueco o hendidura donde normalmente el agua no entra.

Question 14

mediante que se une el sustrato al centro activo ?

Answer 14

mediante fuerzas débiles (como enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, etc.).

Question 15

especificidad de las enzimas ?

Answer 15

la forma precisa del centro activo determina qué sustrato puede unirse — es como una llave y una cerradura.

Question 16

tipos de interacciones entre sustrato S y enzima E ?

Answer 16

1. No covalentes: incluyen puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones electrostáticas y hidrofóbicas.
2. Covalentes: se forman enlaces entre la enzima y el sustrato, o se transfieren grupos entre ellos:
   - Puede haber unión a cofactores.
   - Puede haber unión a cadenas laterales de aminoácidos.

Question 17

cuando ocurre la interaccion mas fuerte entre enzima y sustrato ?

Answer 17

cuando el sustrato está en su estado de transición (momento intermedio antes de convertirse en producto).

Question 18

localizacion de las interacciones que estabilizan el estado de transicion ?

Answer 18

no tienen que estar solo en el centro activo

=> pueden estar en otras partes de la enzima

Question 19

que alteran las enzimas ?

Answer 19

Las enzimas alteran las velocidades
de reacción

=> no los equilibrios

Question 20

funcion de la energia de fijacion entre enzima y sustrato ?

Answer 20

• proporciona especificidad de reaccion
• catalisis

Question 21

a que afecta la concentracion de sustrato ?

Answer 21

afecta a la velocidad de reaccion catalizada por enzimas

Question 22

La constante de Michaelis-Menten (KM) es un parámetro cinético importante pór múltiples razones:

Answer 22

1.- KM es la concentración de un sustrato para la cual la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima.

2.- El valor de KM caracteriza la interacción de la enzima con un sustrato dado.

=> A menor KM, mayor afinidad de la enzima por el sustrato, y a mayor KM, menor
afinidad.

Question 23

como se define la unidad de actividad enzimatica ?

Answer 23

como la cantidad de enzima que cataliza la conversión de 1 µmol de sustrato en un minuto. (1 µmol/min).

Question 24

def del lineweaver-Burk ?

Answer 24

es una transformación matemática de la ecuación de Michaelis-Menten para obtener una línea recta y analizar más fácilmente los parámetros de una enzima.

Question 25

La actividad de los enzimas puede regularse por:

Answer 25

1.- Expresión génica. 2.- Efecto del pH. 3.- Efecto de la temperatura. 4.- Presencia de inhibidores. 5.- Modulación por proteolisis.

Question 26

def de la inhibicion competitiva ?

Answer 26

- El inhibidor compite con el sustrato por el sitio activo de la enzima. - tiene estructura parecida al sustrato -

Question 27

funcion del inhibidor competitivo ?

Answer 27

cambia la velocidad a la que la enzima puede procesar el sustrato => en el gráfico: cuanto más inhibidor hay, más inclinada es la línea y más disminuye la velocidad de reacción.

Question 28

dif entre la inhibicion competitiva y no competitiv ?

Answer 28

son distinguibles cineticamente

Question 29

Inhibición mixta (Mixed inhibition) def ?

Answer 29

- El inhibidor se une a un sitio diferente del sitio activo. - Puede unirse tanto a la enzima libre (E) como al complejo enzima-sustrato (ES).

Question 30

def de los inhibidores irreversibles ?

Answer 30

- Inactivan permanentemente la enzima => Sirven para identificar los residuos que forman parte del centro activo.

Question 31

def de los inactivadores suicidas ?

Answer 31

- Son moléculas inicialmente inertes. - Se activan cuando la enzima las modifica, creyendo que son sustratos. - Una vez activadas, reaccionan covalentemente con la enzima y la inactivan.

Question 32

def del corte proteilitico ?

Answer 32

Es una modificación covalente irreversible: se rompe un enlace covalente.

Question 33

funcion del corte proteolitico ?

Answer 33

regular enzimas peligrosas para la célula.

Question 34

def del zimogeno ?

Answer 34

son precursores inactivos que se activan al eliminar un fragmento de la molécula mediante ese corte