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9 - MC Flashcards

(73 cards)

Study These Flashcards
1
Q

L’apoptose est la voie (majeure/mineure) de la mort cellulaire _____________.

A

majeure
programmée

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2
Q

L’apoptose peut être aussi décrite comme un système de …….

A

contrôle de qualité des cellules.

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3
Q

Les caspases sont des _________ dédié à l’apoptose ?

A

protéases

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4
Q

Quel est le rôle physiologique de l’apoptose ?

A

Maintien de l’équilibre tissulaire

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5
Q

Quel est le rôle pathologique de l’apoptose ?

A

Développement des pathologies humaines

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6
Q

Vrai ou faux : l’apoptose est uniquement dépendante de l’activation des caspases ?

A

Faux, l’apoptose est dépendante ET indépendante de l’activation des caspases.

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7
Q

Quels autres mécanismes mineurs peuvent être utilisés quand l’expression des caspase est moindre (8) ?

A

Nécroptose, autophagie, pyroptose,
Ferroptose, cuproptose, entose,
disulfidoptose, parthénogenèse —–> pour compenser si en manque de caspase.

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8
Q

Quel est le modèle génétique de choix qui a permis l’identification des gènes impliqués dans l’apoptose au cours du développement ?

A

C elegans

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9
Q

Quels sont les 2 autres modèles génétiques utilisés pour les études sur l’apoptose ?

A

la mouche du vinaigre et la souris

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10
Q

Chez le nématode, l’apoptose élimine __ % des cellules somatiques très tôt pendant l’embryogénèse.

A

10

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11
Q

À quoi sert l’apoptose chez la drosophile (3) ?

A

1- établissement d’axes de développement pendant l’embryogenèse (antérieur/postérieur ou dorsal/ventral)
2- Développement normal de tous les tissus (ailes, yeux, système digestif/nerveux)
3- Élimination de structures inutiles

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12
Q

Vrai ou faux : le corps humain produit 100 000 cellules, nous sommes incapables d’éliminer toutes ces cellules, alors au fil des années nous accumulons des cellules ?

A

Faux, un nombre similaire est éliminé par apoptose.

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13
Q

Quels sont les 2 rôles de l’apoptose dans le maintien de l’équilibre tissulaire sain ?

A

1- Élimination de cellules en surnombre —> contrôle de la production des neurones, de cellules sanguines et germinales.
2- Élimination des cellules endommagées ou potentiellement dangereuses —> maturation des lymphocytes.

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14
Q

Décrire le mécanisme d’apoptose au niveau des neurones dans le cerveau (3).

A

– les cellules nourricières relâchent des facteurs de survie.
– Les neurones doivent établir des contacts avec le facteur de survie relâché —> nécessaire à leur survie.
– les neurones qui n’établissent pas de contacts —> manquent de nutriments et meurent par apoptose.

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15
Q

Quelles sont les caractéristiques morphologiques de l’apoptose (2) ?

A

– Modification de la membrane plasmique.
– Changement de la perméabilité membranaire de la mitochondrie (mène au relâchement des protéine apoptotique dans le cytoplasme)

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16
Q

Quelles sont les caractéristiques moléculaires de l’apoptose (5) ?

A

– Activation des caspase (qui —> )
– Clivage de protéines cibles par les caspases.
– Fragmentation de l’ADN.
– Fragmentation du noyau/condensation de la chromatine.
– Formation de corps apoptotiques/phagocytose des cellules apoptotiques

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17
Q

À quoi servent les caspases ?

A

À cliver leur substrat cellulaire pour les inactiver et inactiver leur fonction —-> ceci mène la cellule vers apoptose.

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18
Q

Décrire l’élimination/engloutissement des cellules apoptotiques par phagocytose (2).

A

1- DÉTECTION ET RECONNAISSANCE DES CELLULES APOPTOTIQUES PAR LE PHAGOCYTE : grâce aux signaux “trouve-moi” sécrétés par les cellules —> lypophospatidylcholine (LPC), les sphingosine 1-phosphate et des molécules ATP et UTP.

2- INGESTION DE CELLULE CIBLE ET ÉLIMINATION : exposition des phosphatidylsérines extracellulaires qui est un signal “mange-moi” —> reconnu par un récepteur du phagocyte —> internalisation et ingestion.

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19
Q

Décrire le test de l’annexine V (test 1) (4).

A

L’annexine V a une très grande affinité pour les phosphatidylsérines.

1- incube les cellules avec annexin V couplée avec un colorant fluorescine FITC
2- L’annexine V se lie aux cellules apoptotiques : exprime phosphatidylsérines.
3- La réaction est révélée par la coloration verte émise par la fluoriscine FITC.

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20
Q

Comment le signal apoptotique est transmis au noyau ?

A

L’activation des caspases, qui dégradent la structure nucléaire

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21
Q

Que signifient les fragments d’ADN en échelle (test 2) ? Spécifiquement, qu’est-ce qui pourrait causer ceci ?

A

Fragmentation régulière de l’ADN en multiples morceaux de taille définie —> signe de l’apoptose.

L’anticorps anti-Fas

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22
Q

Décrire le test de TUNEL (test 3).

A

Ajouter des désoxyribonucléotides d’UTP marqué aux extrémités 3’-OH des fragments d’ADN produits pendant l’apoptose.

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23
Q

Le test TUNEL peut identifier les cellules apoptotiques en __________ ou au niveau des __________.

A

culture
tumeurs

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24
Q

Dans une expérience de TUNEL où nous voulons identifier les cellules apoptotiques en culture ou dans des tumeurs, quel produit utilisons-nous comme contrôle et pour induire l’apoptose ?

A

Contrôle : DMSO
Apoptotique : le flavopiridol induit l’apoptose qui est détectée avec TUNEL.

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25
Vrai ou faux : les caspases sont des protéases qui sont actives un peu tout le temps ?
Faux, activée spécifiquement en condition apoptotique ---> stimulus apoptotique
26
Vrai ou faux : les caspases sont des protéases qui sont toujours exprimées ?
Vrai, juste pas toujours la version active.
27
Les caspases existent sous 2 formes. Lesquelles et quand sont-elles présentes ?
– Procaspases ---> précurseurs inactifs. – Caspases clivées ----> actives. Lors de l’apoptose, les procaspases sont clivées. donnant lieu aux caspases actives.
28
Quel test pouvons-nous utiliser pour analyser si oui ou non les caspase sont en mode actif ? Expliquer. (test 4)
Le Western Blot 1- Utiliser des anticorps spécifiques aux caspases pour voir si elles-mêmes sont clivées ---> présence de 2ᵉ bande. 2- Utilisant des anticorps spécifiques au substrat pour voir si eux sont clivés, voulant dire que les caspases sont actives.
29
À quoi sert PARP et comment fonctionne-t-il ?
Responsable de la réparation des dommages à l'ADN : – se lie à l'ADN monocatenaire et synthétise une chaine de poly-ADN ribose. – La chaine est un signal PAR qui recrute d'autres polymérases pour réparer le brin en le rendant bicatenaire.
30
Initiation de l’apoptose caspase-dépendante ---> Clivage des caspases (perte/gain) de fonction ---> Clivage des substrats (perte/gain) de fonction.
gain perte
31
Comment sont activées les procaspases (2) ?
Dimérisation/oligomérisation et auto-clivage
32
Quelles sont les 2 sortes de caspases ?
Initiatrices : 1ʳᵉ caspase à être activée et qui peuvent aller activer d'autres caspases. Effectrices : les caspases qui vont cliver les substrats entrainant une perte de fonction. : peuvent aussi activer d'autres procaspases effectrices --> pas rôle prinicpale
33
Que peut causer une mutation (inhibition/délétion) des gènes de caspases ?
Tumeur/cancer ---> mort cellulaire défectueuse, alors prolifération cellulaire non contrôlée
34
Nommer les 2 caspases initiatrices et les 2 caspases effectrices.
INITIATRICES : 8,9 EFFECTRICES : 3,7
35
Décrire la structure des caspases initiatrices.
– Large prodomaine : ---> soit CARD ou DED, au N-terminal. – 2 sous-unités ---> L et S (pour small and large, lol).
36
À quoi servent les prodomaines CARD et DED ?
1- importantes pour prévenir l'activation trop tôt. 2- recrutement du complexe pour s'oligomériser et s'activer
37
Décrire la structure des caspases effectrices.
- 2 sous-unités ---> L et S (pour small and large, lol).
38
Décrire la cascade d'activation des capsases en utilisant des exemples concrets.
1- Caspase-9 s'oligomérise et s'active. 2- Caspase-9 va cliver et activer caspase-3 et -7. 3- Caspase-3 clive et active d'autres caspase-9 en amont ---> amplification du signal 4- Les caspases 3 et 7 vont cliver leurs substrats spécifiques.
39
Vrai ou faux : les caspase effectrices dégradent leur substrat ?
Faux, elles les clivent, dumbass.
40
Ou est-ce que les caspases effectrices clivent leur substrat ?
Au niveau de leur séquence cible : -(W/L)EHD -DEXD -(L/V)E(T/H)D
41
Nommer les 7 catégories de substrats cellulaires que les caspases peuvent cliver et inactiver.
– Protéines de survie cellulaire. – Protéines kinases (signalisation cellulaire) – Protéines de structure (dégradation de la cellule) – Protéines du cycle cellulaire. – Protéines de la réparation d’ADN. – Protéines du métabolisme d’ARN. – Protéines de la traduction.
42
Où se fait le clivage des (pro)capsases et c'est quoi le résultats final ?
Sur 2 sites d'acide aspartique ---> 3 morceaux – les prodomaine N-terminal (don't care about). – Petite sous-unité. – Grandes sous-unités. Un hétéromère d'une caspase s'assemble avec l'autre hétéromère de l'autre caspase pour former un tétramère actif.
43
L'activation des capsases initiatrices se fait par effet de _________ et puis après par ______________.
proximité (activité enzymatique très faible) autoclivage (stabilise pour donner activité enzymatique forte)
44
Vrai ou faux : l'activation des caspase est toujours irréversible ?
Faux : – l'activation d'un caspase à activité enzymatique faible est techniquement réversible, – L'activation d'une caspase stabilisée à activité forte ne l'est pas.
45
Par quoi est médiée l'activation des caspase initiatrices par oligomérisation ?
Complexes de signalisation : – DISK --> Caspase-8. – Apoptosome ---> Caspase-9.
46
Que fait DISK ?
Active les caspase initiatrices C8 et C10 ---> voie extrinsèque de l'apoptose
47
Que fait l'apoptosome ?
Active la caspase initiatrice C9 ---> voie intrinsèque de l'apoptose
48
Décrire la voie de l'apoptose EXtrinsèque et donner un exemple.
– déclenché par la liaison des ligands extracellulaires (sur membrane ou soluble) de signalisation aux récepteurs de mort cellulaire en activant DISC. i.e. : système immunitaire
49
Décrire la voie de l'apoptose INtrinsèque et donner un exemple.
– déclenché par des conditions de stress qui activent de l'intérieur sans utiliser des récepteurs membranaires. i.e. : le cytochrome C
50
Quels sont les 3 domaines enfermés dans les récepteurs de mort cellulaire ?
- un domaine extracellulaire, - un domaine transmembranaire et - un domaine de mort cellulaire intracellulaire
51
Quelles sont les 2 grandes familles des récepteurs de mort cellulaire par apoptose ?
1- Récepteur des facteurs de nécrose tumorale (TNF) : activé par la protéine de signalisation TNF 2- Récepteur Fas : activé par le ligand Fas
52
Décrire le mécanisme de la voie extrinsèque activant les caspase (4).
1- Ligand Fas se lie au récepteur Fas, qui lui lie des protéines adaptatrices. FADD 2- Les FADD interagissent avec le domaine DED des procaspase-8 ----> formation DISC 3- DISC fourni à proximité pour que le sprocasapse puisse se dimériser et s'autocliver ---> activation 4- Les caspase initiatrices maintenant actives peuvent à leur tour aller activer les caspase effectrices.
53
De quoi dépend l'activation de la voie intrinsèque d'apoptose ?
la libération dans le cytosol de protéines mitochondriales résidantes normalement dans l’espace intermembranaire ---> activent une cascade protéolytique des caspases
54
Quelles sont les 5 conditions de stress qui peuvent provoquer la voie intrinsèque de l'activation des caspases ?
1- Radiatoin 2- Stress oxydant 3- Manque d'oxygène 4- Traitement thérapeutique 5- Manque de nutriments
55
Décrire le mécanisme de la voie intrinsèque activant les caspase (4).
1- Mitochondrie relâche cytochrome C dans le cytosol à cause d'un signal d'apoptose. 2- Le cytochrome C induit la formation de l'apoptosome ---> grâce aux protéines adaptatrices APAF-1 qui vont assembler les procaspases C9 par leur domaine CARD. 3- L'assemblage de l'apoptosome donne la proximité nécessaire pour l'oligomérisation ---> activation 4- Les caspase initiatrices maintenant actives peuvent à leur tour aller activer les caspase effectrices.
56
Nommer le type d'apoptose qui est indépendante de l'activation des caspases.
L'activation des enzymes de la dégradation de l'ADN
57
Par quoi sont libérés les enzymes de la dégradation de l'ADN et pourquoi ?
Mitochondrie ---> quand signal d'apoptose, changement de la perméabilité de la membrane mitochondriale permet le relâchement des enzymes qui voyagent au noyau et clivent l'ADN génomique.
58
Vrai ou faux : les dégradations de l'ADN en réponse à un signal d'apoptose peuvent seulement être causées par les enzymes de dégradation de l'ADN ?
Faux, peut aussi dépendre de l'activation des caspases.
59
Décrire le mécanisme de fragmentation de l'ADN par la CAD (caspase-activated DNAse) (5).
1- iCAD séquestre CAD sous forme inactive dans cytosol. 2- Activation de l'apoptose → caspase-9 et 8 activée 3- Caspase-9/8 activée (ini) active Caspase-3 (eff) 4- Caspase-3 clive iCAD ---> relâchement CAD. 5- CAD est transloquée au noyau et fragmente l'ADN au niveau des liaisons internucléosomiques.
60
Quelles sont les 2 familles de protéines qui permettent de contrôler l'activité des caspases ?
1- Bcl2 (B cell lymphoma) 2- IAPs (inhibitor of apoptosis)
61
Décrire les Bcl2 (B cell lymphoma)
Régulent la voie intrinsèque en contrôlant la libération du cytochrome C et d'autres protéines (jouent avec la perméabilité de la membrane mito.)
62
Vrai ou faux : les protéines Bcl2 sont uniquement pro-apoptotiques ?
Faux, pro- et anti-apoptotique
63
Nommer les 3 groupes de protéines Bcl2 ?
Classée selon le nombre de leur domaine fonctionnel BH : – anti-apoptotique Bcl2 (BH4-3-1-2). – pro-apoptotique. BH123 – pro-apoptotique BH3-only.
64
Décrire le mécanisme de Bcl2 BH123 (3).
1- Sans stimulus apoptotique ---> BH123 est un monomère inactif dans la membrane mito. 2- Signal apoptotique cause oligomérisation de BH123 ---> création canal dans membrane mito. 3- Permet libération des protéines de la mito
65
Décrire le mécanisme de Bcl2 BH3-only (3).
1- Stimuli apoptotique active BH3-only. 2- Leur domaine BH3 se lie sur un long motif sur les protéines Bcl2 anti-apoptotiques ---> neutralisation 3- Permet l'oligomérisation des protéines BH123.
66
Où se trouvent les protéines antiapoptotiques Bcl2 et quel est leur rôle ?
face cytosolique de la membrane externe mito. et du RE - aident à préserver l’intégrité membranaire ---> empêchant : 1- la libération inappropriée de protéines intermembranaires de la mitochondrie 2- calcium du RE. Ces protéines bcl2 sont essentielles à la survie cellulaire.
67
Décrire le mécanisme de Bcl2.
Se lie sur les protéines Bcl2 BH123 pour les empêcher d'oligomériser.
68
Quel est le rôle principal des IAPs ?
Protéines de surveillance cytoplasmique ---> empêchent l'apoptose accidentelle pas l'activation spontanée des caspase en liant leur domaine BIR à elles.
69
Décrire le mécanisme d'inhibition des capsases par les IAP.
Si les caspases ne dépassent pas un certain seuil ---> les IAPs polyubiquitinent les caspases ---> les marquant pour la dégradation dans le protéasome.
70
Décrire les fonctionnements des IAP et des anti-IAP en absence d'un stimulus apoptotique.
IAP : le domaine BIR se lie aux caspase clivées (9, 3, 7) et empêche leur dimérisation et induit leur dégradation par ubiquitination. Anti-IAP : séquestré dans la mitochondrie
71
Décrire les fonctionnements des IAP et des anti-IAP en présence d'un stimulus apoptotique.
IAP : la protéine Smac/Diablo relâchée de la mito se lie et neutralise les IAP. Anti-IAP (Smac/Diablo) : sortent de l'espace intermenbranire de la mitochondrie et se lient aux IAP ----> neutralisation
72
Où se trouvent les caspase dans la cellule ?
cytosol
73
Nommer les 3 mécanismes d’inhibition de l’apoptose par les facteurs de survie extracellulaires.
1- Augmentation de la production de protéine anti-apoptotique Bcl2 2- Inactivation de BH3-only 3- Inactivation des IAPs
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