enzyme
protéines a activité catalytique qui accélère les réactions exergoniques dans les conditions de vie de la cellule
leur fonction est lié à une interaction protéine ligand
les enzymes sont des agents de couplage énergétique donc leur contrôle assure le contrôle du métabolisme et de tout le fonctionnement de la cellule
utilité amylase
accélère l’hydrolyse de l’amidon en glucose
utilité hexokinase
accélère une réaction exergonique ici la tranphosphorylation
glu + Pi = GluP
ATP = ADP + Pi
utilité enzyme membranaire
assurent le transport d’ions et sont des agents de couplage chimio-osmotique et osmo-chimique
adaptation induite
la fixation du ligand entraine un changement de conformation
site actif de l’enzyme
domaine de l’enzyme assurant la fixation et la catalyse
effet de la température sur la protéine
la température provoque l’activation thermique (0 à 37°)et la dénaturation thermique de la protéine (37 à 45°) (pour une enzyme humaine)
dénaturation d’une protéine
perte de la conformation spatiale
effet du pH sur la protéine
le pH modifie les charges des acide aminé chargé de la protéine et donc des liaisons
les deux inhibiteurs
compétitifs et non compétitifs
axe diagramme inhibiteur
abscisse 1/[S0]
ordonné 1/V0
ou se croise les courbes avec inhibiteur sans inhibiteurs pour compétitifs
1/Vmax
ou se croise les courbes avec inhibiteur sans inhibiteurs pour non compétitifs
-1/KM
inhibiteur compétitif
il se fixe sur le même site actif ce qui diminue l’affinité de protéine pour le substrat
inhibiteur non compétitif
se fixe sur un site régulateur différent du site actif ce qui modifie la conformation spatiale
kinase
enzyme activé par phosphoylation et qui peut activer d’autre enzyme par phosphoylation