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ch7 Flashcards

traduction (76 cards)

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1
Q

De quoi les protéines sont-elles des polymères?

A

Les protéines sont des polymères d’acides aminés.

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2
Q

Par quel type de liaison les acides aminés sont-ils retenus ensemble dans une protéine?

A

Ils sont retenus par des liaisons peptidiques, qui sont des liaisons covalentes.

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3
Q

Qu’est-ce qui détermine la séquence des acides aminés dans une protéine?

A

La séquence des acides aminés est déterminée par la séquence de l’ADN (codons).

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4
Q

Quels sont les quatre groupes liés au carbone central alpha ($C_{\alpha}$) d’un acide aminé?

A

Un atome d’hydrogène (H), un groupe carboxyle (COOH), un groupe amine ($NH_2$), et une chaîne latérale variable (R).

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5
Q

Qu’est-ce qui différencie principalement les 20 acides aminés standards entre eux?

A

C’est leur chaîne latérale variable, appelée groupe R.

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6
Q

Quel est le mécanisme fondamental du code génétique pour coder un acide aminé?

A

Trois nucléotides consécutifs, formant un triplet ou codon, codent pour un acide aminé.

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7
Q

Combien y a-t-il de codons possibles et à quoi correspondent-ils principalement?

A

Il y a 64 codons possibles (4³) qui codent pour 20 acides aminés standards et 3 codons stop.

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8
Q

Quel terme décrit le fait que plusieurs triplets de nucléotides peuvent coder pour le même acide aminé?

A

La dégénérescence du code génétique.

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9
Q

Quelle molécule sert d’intermédiaire pour décoder les acides nucléiques et lier spécifiquement les acides aminés?

A

L’ARN de transfert (ARNt).

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10
Q

Quelle partie de l’ARNt s’apparie avec le codon sur l’ARNm?

A

La boucle de l’anticodon.

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11
Q

Qu’est-ce que le principe de colinéarité dans le code génétique?

A

Les triplets (codons) se suivent dans le même ordre que les acides aminés qu’ils codent, sans chevauchement.

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12
Q

Comment le cadre de lecture est-il établi lors de la traduction d’un ARNm?

A

Le cadre de lecture est imposé par le codon d’initiation (généralement AUG).

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13
Q

Combien de cadres de lecture possibles existe-t-il pour une séquence d’ARNm donnée?

A

Il existe trois possibilités de cadre de lecture pour chaque séquence d’ARNm.

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14
Q

Quel est le codon qui initie presque toujours la traduction d’un ARNm?

A

Le codon AUG, qui code pour la méthionine.

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15
Q

Que signifie l’affirmation que le code génétique est ‘universel’?

A

Cela signifie que de la bactérie à l’humain, les cellules traduisent les codons de la même manière, à quelques exceptions près.

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16
Q

Donnez un exemple d’application de l’universalité du code génétique.

A

La production de protéines humaines, comme l’insuline, dans des bactéries génétiquement modifiées.

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17
Q

Dans certains organismes, que code le codon UGA au lieu d’être un codon stop?

A

Il peut coder pour le Tryptophane (Trp), la Cystéine (Cys) ou la Sélénocystéine (Sec).

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18
Q

Comment l’acide aminé non standard, la sélénocystéine, est-il incorporé dans une protéine?

A

Son incorporation se fait via un codon-stop UGA en présence d’une séquence d’insertion spécifique appelée élément SECIS.

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19
Q

Comment l’acide aminé non standard, la pyrrolysine, est-il incorporé dans une protéine?

A

Son incorporation se fait via un codon-stop UAG (ambre) en présence d’une séquence d’insertion appelée élément PYLIS.

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20
Q

Comment se forme une liaison peptidique entre deux acides aminés?

A

Elle se forme par une réaction de déshydratation entre le groupe carboxyle d’un acide aminé et le groupe amine du suivant.

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21
Q

Quelle est la polarité d’une chaîne d’acides aminés et comment est-elle conventionnellement écrite?

A

Elle possède une extrémité N-terminale ($NH_2$) et une extrémité C-terminale (COOH), et s’écrit de N-terminal à C-terminal.

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22
Q

Nommez les trois catégories de chaînes latérales des acides aminés basées sur leur polarité.

A

Non polaires (hydrophobes), polaires (hydrophiles), et chargées positivement ou négativement (hydrophiles).

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23
Q

Quel est le rôle particulier des résidus cystéine dans la structure des protéines?

A

Deux cystéines peuvent former un pont disulfure (liaison covalente) qui stabilise la structure tertiaire. Relie des régions éloignées d’une même protéine, ou des protéines différentes. .

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24
Q

Pourquoi la proline est-elle considérée comme un acide aminé structurellement rigide?

A

Son groupe amine est relié à son groupe R, formant un cycle qui contraint la chaîne polypeptidique à former un angle fixe.

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25
Comment la composition en acides aminés hydrophobes et hydrophiles influence-t-elle la structure 3D d'une protéine en milieu aqueux?
Les résidus hydrophobes tendent à se replier au cœur de la protéine, tandis que les résidus polaires (hydrophiles) restent à la surface.
26
Définissez la structure primaire d'une protéine.
La structure primaire est la séquence linéaire des acides aminés qui composent la chaîne polypeptidique.
27
La direction de la synthèse d'une protéine (N-terminal vers C-terminal) correspond à quelle direction de lecture de l'ARNm?
Elle correspond à la lecture de l'ARNm dans la direction 5' vers 3'.
28
Définissez la structure secondaire d'une protéine.
La structure secondaire est le repliement local et régulier de la chaîne polypeptidique, comme les hélices $\alpha$ et les feuillets $\beta$.
29
Quel type de liaison stabilise les structures secondaires comme les hélices $\alpha$ et les feuillets $\beta$?
Les liaisons hydrogènes entre les atomes du squelette polypeptidique (groupes C=O et N-H).
30
Définissez la structure tertiaire d'une protéine.
La structure tertiaire est l'agencement tridimensionnel global d'une seule chaîne polypeptidique, incluant ses structures secondaires.
31
Définissez la structure quaternaire d'une protéine.
La structure quaternaire est l'association de deux ou plusieurs chaînes polypeptidiques (sous-unités) pour former une protéine fonctionnelle.
32
Qu'est-ce qu'un domaine structural ou fonctionnel dans une protéine?
C'est une région de la protéine qui se replie de manière indépendante et qui est souvent associée à une fonction spécifique (ex: liaison à l'ADN, activité kinase).
33
Quel principe permet de séparer les protéines par la technique SDS-PAGE?
Les protéines sont dénaturées et couvertes de SDS, leur conférant une charge négative proportionnelle à leur taille, permettant une séparation selon leur masse moléculaire.
34
Quel principe permet de séparer les protéines par électrophorèse en fonction du point isoélectrique (PI)?
Les protéines non-dénaturées migrent dans un gradient de pH jusqu'à atteindre le pH où leur charge nette est nulle (leur PI).
35
La technique de gel 2D sépare les protéines selon quels deux critères successifs?
Elle sépare d'abord les protéines selon leur charge (point isoélectrique), puis selon leur masse (SDS-PAGE).
36
Quelle est la fonction du transfert Western (Western blot)?
Il sert à détecter une protéine spécifique dans un mélange, suite à une électrophorèse, à l'aide d'anticorps.
37
Quelle est la structure secondaire typique d'une molécule d'ARNt?
Une structure en feuille de trèfle, avec quatre régions principales. Une boucle D et TΨCG selon les bases atypiques et une boucle anticodon et une bras accepteur de l'aa selon la fonction.
38
Nommez les quatre régions fonctionnelles de la structure secondaire de l'ARNt.
La boucle D, la boucle $T\psi CG$, la boucle de l'anticodon, et le bras accepteur de l'acide aminé.
39
Quelle est la forme tridimensionnelle de l'ARNt?
Une structure en 'L' où la boucle de l'anticodon est à une extrémité et le bras accepteur à l'autre.
40
Qu'est-ce que la règle du 'wobble' (base fluctuante) dans l'appariement codon-anticodon?
Elle permet une flexibilité d'appariement à la 3e position du codon de l'ARNm avec la 1ère position (5') de l'anticodon de l'ARNt.
41
Quelle base modifiée, souvent trouvée en première position de l'anticodon, peut s'apparier avec A, U ou C?
L'inosine (I).
42
Quel est le rôle des enzymes aminoacyl-ARNt synthétases (AAS)?
Elles catalysent la liaison d'un acide aminé spécifique à son ARNt correspondant, un processus appelé 'chargement' de l'ARNt.
43
Pourquoi la fidélité des aminoacyl-ARNt synthétases est-elle cruciale pour la synthèse des protéines?
Parce que le ribosome ne peut pas vérifier si un ARNt est chargé avec le bon acide aminé; il ne vérifie que l'appariement codon-anticodon.
44
De quoi sont composées les deux sous-unités d'un ribosome?
Chaque sous-unité est composée de protéines ribosomales et d'ARN ribosomaux (ARNr).
45
Quelle est la taille des ribosomes procaryotes et eucaryotes, exprimée en unités Svedberg (S)?
Les ribosomes procaryotes sont de 70S (sous-unités 30S et 50S) et les eucaryotes de 80S (sous-unités 40S et 60S).
46
Où se trouve le centre de décodage (DC) du ribosome et quelle est sa fonction?
Il se trouve dans la petite sous-unité et c'est là que les ARNt lisent les codons de l'ARNm.
47
Où se trouve le centre peptidyl-transférase (PTC) du ribosome et quelle est sa fonction?
Il se trouve dans la grande sous-unité et est responsable de la formation des liaisons peptidiques.
48
Comment le ribosome trouve-t-il le bon codon d'initiation chez les procaryotes?
Grâce à la séquence de Shine-Dalgarno (RBS) sur l'ARNm, qui s'apparie avec une séquence complémentaire de l'ARNr 16S de la petite sous-unité.
49
Comment le ribosome trouve-t-il généralement le codon d'initiation chez les eucaryotes?
La petite sous-unité se lie à la coiffe 5' de l'ARNm et 'scanne' la séquence jusqu'à rencontrer le premier codon AUG.
50
Qu'est-ce que la séquence de Kozak chez les eucaryotes?
C'est une séquence consensus (CRCCaugG) autour du codon initiateur AUG qui favorise son recognition par le ribosome.
51
Nommez les trois sites de liaison de l'ARNt sur le ribosome.
Le site A (aminoacyl), le site P (peptidyl) et le site E (exit/sortie).
52
Quelle est la fonction du site A (aminoacyl) du ribosome?
Il retient l'ARNt qui porte le prochain acide aminé à ajouter à la chaîne polypeptidique.
53
Quelle est la fonction du site P (peptidyl) du ribosome?
Il retient l'ARNt qui porte la chaîne d'acides aminés en cours d'élongation.
54
Quelle est la fonction du site S/E (sortie/exit) du ribosome?
C'est le site par lequel l'ARNt déchargé quitte le ribosome.
55
Quelles sont les trois grandes étapes de la traduction?
L'initiation, l'élongation et la terminaison.
56
Chez les eucaryotes, à quelle structure de l'ARNm le complexe de préinitiation se lie-t-il en premier?
Il se lie à la coiffe en 5' de l'ARNm.
57
Quel facteur d'élongation amène l'aminoacyl-ARNt au site A du ribosome et quelle énergie est utilisée?
Le facteur $EF1\alpha$ (eucaryote) ou EF-Tu (procaryote) lié au GTP.
58
Qu'est-ce qui catalyse la formation de la liaison peptidique durant l'élongation?
L'ARNr de la grande sous-unité ribosomale (une activité ribozyme).
59
Quel événement se produit immédiatement après la formation de la liaison peptidique?
La translocation, où le ribosome se déplace d'un codon le long de l'ARNm dans la direction 3'.
60
Quel facteur d'élongation est nécessaire pour la translocation et quelle énergie est consommée?
Le facteur EF2 (eucaryote) ou EF-G (procaryote), qui hydrolyse le GTP.
61
Qu'est-ce qui se lie au site A du ribosome lorsqu'un codon-stop est rencontré?
Des protéines appelées facteurs de terminaison (release factors, eRF).
62
Quel est le rôle du facteur de terminaison eRF1?
Il reconnaît le codon-stop dans le site A et ressemble structurellement à un ARNt.
63
Quel est le rôle du facteur de terminaison eRF3?
C'est une GTPase qui, avec eRF1, favorise le clivage de la chaîne peptidique de l'ARNt situé au site P.
64
Quelle protéine est nécessaire pour le recyclage (dissociation) des sous-unités ribosomales après la terminaison?
La protéine ABCE1, qui utilise l'ATP.
65
Qu'est-ce qu'une protéine chaperon?
C'est une protéine qui aide au repliement correct d'autres protéines, prévenant leur agrégation.
66
Que sont les modifications post-traductionnelles?
Ce sont des modifications chimiques apportées à une protéine après sa synthèse, qui affectent son activité, sa stabilité ou sa localisation.
67
Donnez un exemple de modification d'une extrémité d'une protéine.
L'acétylation du résidu N-terminal ou l'ajout de lipides pour ancrer la protéine à une membrane.
68
Qu'est-ce que la phosphorylation d'une protéine?
C'est l'ajout d'un groupe phosphate, généralement sur des résidus de sérine, thréonine ou tyrosine, modulant souvent son activité.
69
Qu'est-ce que la glycosylation et où se produit-elle principalement?
C'est l'ajout de chaînes de sucres à une protéine, se produisant dans le réticulum endoplasmique et l'appareil de Golgi. Il y a un rôle dans la localisation et l'activité.
70
Quel est le processus de maturation de l'insuline à partir de la préproinsuline?
Il implique plusieurs clivages protéolytiques pour enlever la séquence signal (devenant proinsuline) puis la chaîne C (devenant l'insuline active).
71
Qu'est-ce que l'ubiquitination?
C'est l'ajout covalent d'une petite protéine, l'ubiquitine, à un résidu de lysine d'une protéine cible qui dépend de l'activité successive de 3 enzymes: une enzyme d'activation D1, un enzyme de transfert E2 et une ligase E3. Rôle est d'acheminer les protéines cytosoliques vers le protéasome, pour leur dégradation.
72
Quel est le rôle le plus connu de la poly-ubiquitination?
Elle sert de signal pour la dégradation de la protéine cible par le protéasome.
73
Nommez les trois types d'enzymes impliquées dans la cascade d'ubiquitination.
L'enzyme d'activation (E1), l'enzyme de conjugaison (E2) et la ligase (E3).
74
Que sont les 3 étapes de maturation pour les ARN de transfer?
un clivage en 5' par la RNase P, une modification de plusieurs bases (environ 10% des nt) et un épissage
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