BIO1153 > Chapitre 5 > Flashcards

Chapitre 5 Flashcards

Réticulum endoplasmique (59 cards)

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1
Q

Les découvertes du réticulum endoplasmique (RE)

A
  • Avant 1945: La cellule au microscope photonique permet l’observation du noyau, des mitochondries, des vacuoles, du cytosol. La centrifugation différentielle idem + fraction solubles.
  • Après 1945: La cellule au MET, découverte du réseau membranaire délimitant les cavités. L’ultracentrifugation permet l’obtention d’un nouveau culot, la fraction des microsomes.
  • 1956 (Palade et Siekevitz): Les microsomes sont des artefacts du RE au MET
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2
Q

Description générale du RE

A

Réseau membranaire intracellulaire continu avec l’enveloppe nucléaire, formant RER (synthèse protéique) et REL (synthèse lipidique et détoxification). ils portent ou non des ribosomes sur la face cytosolique.

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3
Q

Généralités du RE

A
  • 10% du volume cellulaire
  • 50% de la surface membranaire totale d’une cellule
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4
Q

Morphologie du RE

A
  • Tubules
  • Saccules
  • Citernes
  • Vésicules
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5
Q

Topologie de la cellule

A

La lumière du RE est en continuité directe avec l’espace périnucléaire et indirecte avec la lumière d’autres organites et le milieu extracellulaire via le trafic vésiculaire. Les fusions et fissions permettent les échanges entre les différents compartiements cellulaires.

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6
Q

Concentration de Ca++ dans le RE

A

La concentration en ion Ca++ est plus élevée à l’extérieur de la cellule et dans la lumière du RE que dans le cytosol.

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7
Q

Les domaines du RE

A
  • Le réticulum rugueux
  • Le réticulum de transition
  • Le reticulum lisse
  • La membrane nucléaire externe (domaine du RER)
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8
Q

Le domaine RER

A
  • Porte des ribosomes sur la face cytosolique
  • Abondant dans les cellules qui synthétisent des protéines destinées à la sécrétion ou aux membranes
  • En forme de saccule ou de citerne
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9
Q

Le réticulum de transition

A
  • Ribosomes d’un coté seulement
  • Bourgeonnement de la membrane
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10
Q

Le réticulum lisse

A
  • Pas de ribosome
  • Synthèse des lipides
  • Forme de tubules
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11
Q

La membrane nucléaire externe

A

Ribosomes du côté faisant face au cytosol

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12
Q

Où se trouvent les polysomes (polyribosomes)?

A

Les polysomes sont des structures en forme de rosette sur la membrane du RE (RE granulaire, RER)

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13
Q

La continuité entre les domaines du RE

A

20 protéines du RER qui ne sont pas observées dans le REL.

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14
Q

Structure et composition des ribosomes procaryote

A
  • Un 50S (5S ARNr, 23S Arnr, 34 protéines)
  • Un 30S (16S ARNr, 21 protéines)

Forment un 70S

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15
Q

Structure et composition des ribosomes eucaryotes

A
  • Un 60S (26S ou 18S ARNr, 5.8S, ARNr, environ 49 protéines)
  • Un 40S (18S ARNr, environ 33 protéines)

Forment un 80S

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16
Q

Par quoi sont lié les acides aminés à la sortie du ribosome?

A

La peptidyl transférase

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17
Q

Les modèles de ciblage des protéines à la membrane nucléaire interne

A
  • Modèle de diffusion-rétention
  • Modèle de transport facilité
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18
Q

Modèle de diffusion-rétention

A
  • Protéines membranaires synthétisées au niveau du RER ou de la MNE
  • Les protéines diffusent librement dans la membrane en continue du RE, de la MNE, MNI
  • À partir de la MNE, il y a une translocation de ces protéines membranaires par les CPNs (Complexe de pore nucléaire) vers la MNI
  • Des cavités à proximité de la membrane des pores peuvent permettre le passage de protéines membranaires dont la taille du domaine nucléoplasmique ne dépasse pas 60kD
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19
Q

Modèle de transport facilité

A

Certaines protéines membranaires de la MNI ont un domaine extra-luminal plus linéaire qui peut atteindre le canal central du CPN.
Ces protéines présentent un SLN (signal de localisation nucléaire) qui permet à une importine de diriger et donc favoriser l’importation.
Le transport facilité par SLN n’est pas requis pour le transport de ces protéines vers la MNI, mais il le rend plus efficace.

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20
Q

Synthèse d’une protéine

A

Dans le cytosol, le ribosome débute la synthèse d’une protéine à partir du codon initiateur de l’ARNm et la termine au codon stop. Si la protéine ne possède aucune séquence signal elle demeure dans le cytosol. Si elle présente une séquence signal elle sera incorporée dans une organelle co-traductionnellement ou post-traductionnellement.

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21
Q

Incorporation des protéines

A
  • Dans le cytosol: Ribosomes libres
  • Post-traductionnelle: Ribosomes libres
  • Co-traductionelle: Ribosomes fixés sur le RER
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22
Q

Synthèse des protéines d’exportation

A

Cycle ribosome libre: ARNm qui encode une protéine cytosolique reste libre dans le cytosol. Traduit par des (poly)ribosomes dans le cytosol

Cycle ribosome lié à la membrane: Cycle SRP d’attachement. Ribosome attaché à une séquence signal RE. Les polyribosomes sont liés à la membrane par des chaines de polypeptides. Les protéines peuvent croitre dans la lumière du RE.

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23
Q

Rôle de la particule de reconnaissance du signal SRP

A

Le SRP se lie au peptide de signal d’initiation du transfert (15 à 60 A.A. dont 8+ non polaire en son centre).
L’hydrolyse du GTP sur la PRS et sur le récepteur membranaire de la PRS libère le PSIT qui s’attache sur le complexe de translocation et ouvre son pore.
Le bouchon du pore empêche la sortie des ions Ca++

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24
Q

Constitution de la PRS

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A

La particule de reconnaissance du signal est constituée d’ARN et de 6 protéines

25
Composition du site de liaison du récepteur PRS
C'est une poche hydrophobe abondante en méthyonine.
26
Mécanisme d'action du translocateur
1. Laisser entrer une protéine du cytosol vers la lumière du RE (bouchon qui obstrue normalement) 2. Libérer le peptide signal dans la bicouche de phospholipides
27
Rôle de la peptidase du signal
La peptidase signal excise le PSIT de la protéine se qui permet sa libération dans la lumière du RE.
28
Les types de protéines synthetisée dans le RER
1. Protéine destinée à la lumière du RER 2. Protéine enchâssée dans la membrane du RER (une seule hélice alpha) 3. Protéine enchâssée dans la membrane du RER (plusieurs hélices alpha) 4. Protéine ancrée à la membrane du RER
29
Les protéines enchâssée dans la membrane du RER
- PSIT à l'extrêmité NH2 de la protéine avec séquence d'arrêt de transfert (SAT) interne (extrémité NH2 dans la lumière du RER) - PSIT interne dans la chaine A.A (extrémitéNH2 dans la lumière du RER, extrémité COOH dans la lumière du RER)
30
Les protéines ancrée à la membrane du RER
- Feuillet luminal (ancre GPI) - Feuillet cytosolique
31
Les 2 cas des protéines enchâssée dans la membrane du RER avec un PSIT interne non reconnu par la peptidase du signal
- NH2 dans la lumière du RER: Si plus d'a.a chargés positivement suivent immédiatement le PSIT (entre PSIT et COOH) - COOH dans la lumière du REG: Si plus d'a.a chargés positivement précèdent immédiatement le PSIT (entre NH2 et PSIT)
32
Incorporation post-traductionnelle des protéines à ancrage par la queue
L'incorporation ne s'effectue pas à l'aide de la PRS et de son récepteur. Les protéines à ancrage par la queue sont insérés dans la membrane puisque le segment transmembranaire se situe au niveau de l'extrémité C-terminale. L'extrémité C-terminale ne sort pas du canal du ribosome avant la fin de la tradcuction. L'extrémité C-terminale se lie à un complexe de préciblage Le complexe se lie à la Get3 ATPase. La Get3 ATPase se lie au récepteur Get1-Get2. La Get3 ATPase est libérer par l'hydrolyse de l'ATP en ADP + P et est recyclé. Le récepteur lie le peptide à la membrane.
33
Protéine ancrée à la membrane du RER (ancre GPI)
Le GPI (Glycosyl-Phosphatidyl-Inositol) est un glycolipide. Les protéines possédant une ancre de GPI sont attachées au feuillet luminal de la mmebrane du RER. Ces protéines se retrouveront en surface de la membrane plasmique du côté extracellulaire. Les protéines ancrées au feuillet cytosolique de la membrane plasmique (ancre d'acides gras) ne transitent pas par le RER. Ce sont des protéines synthétisées dans le cytosol auquelles on lie une chaîne d'acide gras.
34
Type de glycosylation des protéines
- Liaisons N-glycosidiques - Liaisons O-glycosidiques
35
Liaisons N-glycosidiques
- Oligosaccharides liés à l'asparagine - Effectuées dans le RE - Ce sont les glycosylation les plus fréquentes (90%)
36
Liaisons O-glycosidiques
- Oligosaccharides liés à la serine, la thréonine ou à l'hydroxylysine - Effectuées dans le complexe golgien - Ce sont les glycosylation les plus rares (10%)
37
Mécanisme de glycosylation de l'asparagine
1. Synthèse de l'oligosaccahride sur le dolichol 2. Transfert de l'oligosaccharide par l'oligosaccharyl transférase du dolichol à l'asparagine (1 oligosaccharyl transférase par complexe de translocation)
38
Deux conditions pour sucrer une asparagine
1. 1er a.a. voisin vers le bout COOH: tout a.a sauf proline 2. 2e voisin vers le bout COOH: sérine ou thréonine
39
Structure de l'oligosaccharide lié à l'asparagine
- 2 n-acétylglycosamines lié à la séquence de voisin. - 9 mannoses - 3 glucoses
40
Synthèse de l'oligosaccharide
1. Dolichol dans la membrane du RE récupère un groupement phosphate de l'hydrolyse de la CTP 2. 2 UDP -- GlcNAc (acétylglycosamines) devient UDP + UMP, et Dolichol--Pi récupère Pi--(GlcNAc)2 3. 5 GDP -- Man devient 5 GDP, Groupement du dolichol récupère 5 Man 4. Flip du dolichol de la face cytosolique vers la face luminal. 5. Le groupement dolichol récupère 4 Man de 4 donneurs de mannose (Dolichol -- Pi -- Man) 6. Oligosaccharide récupère 3 Glc de 3 donneur de glucose (dolichol--Pi--Glc)
41
Détoxication par le RE
Les cytochromes P450 (monooxygénases) sont présentent dans la membrane du REL et métabolisent la plupart des xénobiotiques. Ils participent dans la clairance métabolique de la plupart des drogues.
42
Synthèse du cholestérol
La synthèse démarre dans le cytosol à partir de molécules hydrophiles. Les premières réactions sont catalysées par des enzymes cytosoliques solubles. Au cours de la synthèse, les précurseurs du cholestérol deviennent de plus en plus hydrophobes, ce qui provoque leur insertion dans la membrane du REL. C'est là que des enzymes enchâssées complètent sa fabrication.
43
Synthèse des phospholipides
1. Protéine fixent les acides gras dans la membrane du RE (face cytosolique). 2. acyl-CoA ligase lie des CoA sur les acides gras. 3. Glycerol 3-phosphate se lie aux 2 acides par l'action de l'acyl transférase. Les CoA se détachent. 4. La phosphatase libère le groupement phosphate des acides gras, pour être remplacé par un hydroxyle. 5é La CDP-choline s'hydrolyse en CMP et en Choline--phosphate sous l'effet de la choline phosphotransférase. Le groupement choline--phosphate se lie à la glycerol 3-phosphate pour former la phosphatidylcholine.
44
Organisation des phospholipides de la membrane
Membrane plasmique: Livraison de nouvelles membranes par exocytose. Translocase des phospholipides (Flippase) catalyse la culbute des phospholipides spécifiques vers la couche cytosolique. Membrane RE: La synthèse des phospholipides ajoute à la moitié cytosolique de la bicouche (croissance asymétrique). La scramblase catalyse la culbute des phospholipides cytosolique vers le feuillet luminal.
45
Formation de vésicule à partir de la membrane du RE
1. Sar1-GDP soluble et inactif devient Sar1-GTP par l'échange de GDP par GTP par le GEF (guanine-nucleotide exchange factor) 2. Sar1-GTP se lie à la membrane autour de la protéine membranaire sélectionnée. 3. Cop II se lie au Sar1-GTP et enrobe la protéine. 4. La vésicule est exocyté et enrobée de coatomères.
46
Formation de vésicule à partir de la membrane de l'appareil de Golgi
Comme celles produites par le RE, mais la protéine de liaison G se nomme ARF et lie COP I
47
Localisation des vésicules COP I
-Compartiment intermédiaire du réticulum endoplasmique Golgi (CIREG) et du réseau cis-golgi vers le réticulum de transition. - Entre les saccules golgiens - Du réseau trans golgien (RTG) vers la membrane plasmique (sécrétion constitutive)
48
Localisation des vésicules COP II
Du réticulum de transition vers le cis-golgi
49
Localisation des vésicules à clathrine
- Des endosomes précoces vers la membrane plasmique et vers les endosomes tardifs. - De la membrane plasmique vers les endosomes précoces. - Du RTG vers les endosomesprécoces ou tardifs - Du RTG vers la membrane plasmique (sécrétion contrôlée)
50
Molécules chaperones Hsp 60
Tonneaux protéiques qui reçoivent les protéines mal repliées après leur synthèse. Dans le cytosol, RE, mitochondries et chloroplastes.
51
Les protéasomes
Tonneaux protéiques qui dégradent les protéines mal repliées en acides aminés
52
Molécules chaperones Hsp 70
Se lient sur des plaques hydrophobes des protéines mal repliées qui sont en cours de synthèse et les aident à prendre leur structure 3-D en évitant leur agglutination. On en retrouve dans le cytosol, le RE, les mitochondries et les chloroplastes.
53
Contrôle de la qualité par la calnexine
La calnexine est une lectine membranaire dépendante du Ca++. Elle fixe les protéines mal repliées par leur unique résidu glucose terminal (sur l'asparagine) Cycle de la calnexine: 1. La glucosidase I coupent 2 des 3 glucoses 2. Le 3e glucose permet à la calnexine de retenir la protéine dans le RE pour lui donner le temps d'adopter sa structure 3D. 3. La glucosidase 2 coupe le dernier glucose pour libérer la protéine. 4. Si complète, la protéine sort du RE par une vésicule de transition. Sinon, la glucosyl-transférase la retient. 5. UDP-glucose devient UDP, et le glucose et attaché à la protéine toujours mal formée. 6. La protéine est rattachée à la calnexine
54
Dégradation par les protéasomes
1. Chaperon et Lectine guide la protéine vers un complexe translocateur de protéines (Lumière vers cytosol). Disulfure isomérase défait les ponts disulfure pour faciliter la translocation. 2. Ubiquitine ligase E3 permet l'attache d'une chaine d'ubiquitine(signal de dégradation). 3. La protéine passe par un complexe de AAA-ATPase 4. N-glycanase coupe l'oligosaccharide 5. Chaine de polyubiquitine signal aux protéasomes
55
Les senseurs de protéines mal repliés
- IRE1 - PERK - ATF6
56
IRE1
1. Domaine ribonucléase 2. Épissage (Xbp-1u vers Xbp1s) régulé de l'ARNm initie la traduction de la protéine régulatrice de la transcription 1. 3. Activation de gènes pour augmenter la capacité de repliement des protéines du RE.
57
PERK
1. Phosphorylation inactive un facteur d'initiation de la traduction (réduction des protéines entrant dans le RE) 2. Traduction sélective de la protéine de régulation de la transcription 2 3. Activation de gènes pour augmenter la capacité de repliement des protéines du RE
58
ATF6
1. Protéolyse régulée dans l'appareil de golgi libère la protéine régulatrice de la transcription 3 2. Activation de gènes pour augmenter la capacité de repliement des protéines du RE
59
Activation de la réponse aux protéines mal repliées dans le RE
1. Protéines mal repliées dans le RE signalent un besoin de plus de chaperons. Elles se fixent sur et activent une kinase transmembranaire. 2. La kinase activée démasque une activité endoribonucléase 3. endoribonucléase coupe des molécules d'ARN spécifiques à deux positions, enlevant un intron 4. 2 exons sont religués pour former un ARnm actif 5. ARNm est traduit pour fabriquer un régulateur de transcription 6. Régulateur de transcription entre dans le noyau et active des gènes codant les chaperons du RE 7. Les chaperons sont faits dans le RE, où ils aident à replier les protéines.
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