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Cours 9 Flashcards

(72 cards)

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1
Q

Pourquoi peut-on prédire avec précision la structure tridimensionnelle d’une protéines?

A

Car la structure 3D (tertiaire) dépend de la structure primaire (séquence d’a.a. de N-terminal à C-terminal) et les prot suivent tjrs les mêmes lois physico-chimiques lors des repliements

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2
Q

Est-ce que le repliement de certaines protéines peut avoir lieu pendant leur synthèse (traduction)?

A

Oui

Dès que la chaîne polypeptidique est suffisamment longue pour créer des domaines protéiques, la protéine commence à adopter sa structure finale tridimensionnelle même en cours de traduction

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3
Q

4 étapes du repliement

A
  1. Traduction (élongation de la chaîne polypeptidique) de la protéine + premier repliement au niveau N-terminal
  2. Deuxième repliement….
  3. Codon stop + dernier repliement en C-terminal
  4. Structure finale et libération hors du ribosome
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4
Q

À quoi est-dû le fait que le repliement peut être difficile pendant la synthèse de la protéine?

A

Certaines protéines sont intrinsèquement moins solides structurellement et peuvent facilement se replier en une mauvaise structure qui ne permettra pas d’accorder à la prot la fonction désirée par la cellule

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5
Q

Comment guider les protéines pour qu’elles parviennent à leur structure (repliement) final? (pour les protéines moins solides)

+ leur rôle

A

Les molécules chaperons

→ permettent de faire en sorte que les protéines se replient correctement/retournent sur la voie de repliement normal en aidant la catalyse

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6
Q

Que se passe-t-il quand une protéine quitte plusieurs fois la voie de repliement aux niveaux intermédiaires de repliement (avec aide des chaperons)?

A

Les chaperons peuvent intervenir à plusieurs reprises pour remettre continuellement la protéine sur le droit chemin de repliement
molécules chaperons = “guides”

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7
Q

À quel moment du chemin de repliement, les protéines peuvent-elle dévier et adopter de mauvaises structures?

A

Au moment où elles ont une forme intermédiaire
(avant d’atteindre leur repliement/structure 3D finale)

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8
Q

Quelles sont les 3 voies que peut remprunter une protéine au cours de son repliement?

A
  • Repliement voie normale
  • Repliement voie annulée (nécessité de la catalyse aidée par les chaperons)
  • Accidents irréparables
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9
Q
  • Que se passe-t-il la protéine s’éloigne trop de la voie normale de repliement?
  • Pourquoi est-ce nécessaire?
A

Les prot mal formées sont dégradées par les protéases = accident irréparable

= nécessaire d’éliminer les protéines malformées car elles sont toxiques pour la cellule

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10
Q

Quels problèmes peuvent causer les molécules hydrophobes sur la protéines? (3)

A
  • Comme la molécule est un milieu aqueux, il peuvent entraîner des dégâts dans la cellule
  • Empêchement du repliement correct de la protéine car en milieux aqueux, structures hydrophobes ont tendance à se rassemble pour diminuer leur surface et favoriser l’entropie
  • Créations d’agrégats protéiques avec d’autres protéines qui ont des surfaces hydrophobes = développement de problèmes dans la cellule
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11
Q

Deux molécules chaperonnes qui aident au bon repliement des protéines:

A
  • hsp 70
  • Hsp 60
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12
Q

Pourquoi hsp?

A

Heat shock protein

Empêche mauvaise conformation à cause de la chaleur

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13
Q

Comment remédier aux problèmes causés par les molécules hydrophobes à la surface des protéines (hsp70)?

A

Chaperon hsp70 reconnaissent et engagent ces structures hydrophobes (en s’y fixant) pour les couvrir et ainsi laisser le temps à la protéine de terminer sa synthèse et d’adopter sa forme finale
= permettra de “cacher” les structures hydrophobes PENDANT LA TRADUCTION et après

⚠︎ consomme de l’ATP!

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14
Q

Rôle des molécules chaperons hsp 70
→ 4 étapes

A
  1. Reconnaissance + liaison
    → recouvrement des molécules hydrophobes sur la chaîne polypep à la sortie du ribosome
  2. Hydrolyse de l’ATP en ADP (monoPi libéré)
  3. Prot commence à se replier (hsp70 toujours présents)
  4. Libération des molécules chaperons + ATP
    = protéines correctement repliées (ou pas)
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15
Q

V/F: Lors de l’aide au repliement par Hsp70, il y a une dépense énergétique car il s’agit d’un processus actif d’engagement des structure hydrophobes et de relargage des molécules chaperons

A

Vrai

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16
Q

Que se passe-t-il si la protéine est mal repliée après la première intervention des hsp70?

A

Le cycle de repliement peut recommencer (toujours avec l’aide de ces molécules chaperons)

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17
Q

hsp70, quel type de molécule?

A

Molécules chaperons

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18
Q

Qu’est-ce qui permet l’action des hsp70 et donc le bon repliement des protéines (4)?

A
  • Reconnaissance générique des structures hydrophobes à la surface d’une prot
  • Entrer en liaison avec ces structures
  • Dépense d’énergie pour détachement des molécules chaperons
  • Laisser la molécule tenter de trouver spontanément la bonne conformation

= système de reconnaissance des structures hydrophobes et dépense énergétique

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19
Q

Qu’est-ce que la molécule hsp60?

A

= molécule chaperon et complexe protéique

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20
Q

Qu’est-ce que les molécules chaperons hsp60 sont capables de faire?
Comment cela est-il possible?

A
  • Reconnaissance (via polypep hydrophobes): les prot mal repliés entrent en liaison avec elles

Pour les protéines normales, les polypeptides hydrophobes doivent se trouver à l’intérieur du repliement
Ainsi, si les structures hydrophobes sont détectées (à l’extérieur), cela veut dire qu’il y a un prob

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21
Q

Rôle des molécules chaperons hsp 60
→ 8 étapes

A
  1. Reconnaissance des polypeptides hydrophobes des prot mal repliées par le complexe hsp60
  2. Liaison hsp60 et polypeptides hydrophobes qui vont être ENTIÈREMENT cachées (boîte/exclusion)
  3. Consommation d’ATP
  4. Fermeture de la boîte (coiffe)
  5. Protéine trouve sa bonne conformation seule à l’intérieur de la boîte
  6. Une fois que les structures hydrophobes sont cachées, la liaison avec le complexe prot hsp60 se brise
  7. Hydrolyse ATP → ADP (monoPi libéré)
  8. Prot bien repliée libérée
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22
Q

Que se passe-t-il en cas d’accident irréparable (protéine mal repliée toxique) (2)?

A
  1. Prot ubiquitinilée: système d’étiquetage des prot, marquage pour qu’elles soient détruites
  2. Mécanisme du protéasome
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23
Q

Qu’est-ce que l’ubiquitine?

A

Petite prot qui marque les protéines mal repliées (et qu’il faut détruire) par liaison covalente

= étiquette

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24
Q

Donner les 3 enzymes, actrice dans le système de l’ubiquitine et leurs rôles respectifs

A
  • E1: activation de l’ubiquitine et transfert sur E2
  • E2: porteur de l’ubiquitine dans le complexe E2-E3
  • E3: Reconnaissance de la cible et catalyse de l’étiquetage (ligase)
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25
7 étapes du déroulement du système d'étiquetage *on dit que la prot mal repliée est ubiquitinilée*
1. **Activation** de l'ubiquitine par E1 (transfert sur E2) 2. Ubiquitine activée **transportée** par E2 3. **E3 reconnaît la protéine cible** 4. Formation **complexe E3-prot** mal repliée 5. Formation **complexe E3- prot cible + E2-ubiquitine** 6. **Transfert de l'ubiquitine** depuis E2 sur la prot mal repliée → **Activité Ligase de E3** 7. Cycles répétées de plusieurs ajouts d'ubiquitines qui s'accumulent sur la prot cible = **chaîne d'ubiquitine liées de façon _covalente_** = étiquette très facilement repérable
26
Ubiquitine se fixe sur quel a.a. de la prot mal repliée?
Lysine
27
Est-ce que le protéasome possède plusieurs sous-unités? Quelles structure? Tertiaire ou quaternaire?
Oui = énorme complexe de protéines différentes (**structure quaternaire**)
28
Machine qui élminine les prot?
Protéasome
29
Structure protéasome
- Anneau "déroulase" - Cylindre central/Protéasome - Coiffe
30
Fonctionnement protéasome
- Prot étiquetée arrive sur protéasome → **déroulase** reconnaît et déplie la prot (conso d'énergie) - Prot est tirée dans le cylindre central = protéase (utilisation d'énergie) - Ciseau moléculaire (acti protéolytique) coupe en petits bouts de 5-10 AA
31
Pourquoi le protéasome coupe la chaîne polypeptidique de la protéine mal repliée en petits peptides de moins de 10 a.a.?
Car ces peptides sont trop petits pour s’agréger et causer de la toxicité au sein de la cellule
32
Pourquoi la cellule voudrait-elle détruire des protéines bien repliées? Quel mécanisme permet cela ?
Pour pouvoir moduler sa fonction Protéasome = mécanisme pour assurer que la _bonne quantité_ d'une protéine est présente au _bon moment_
33
Quels sont les deux rôles majeurs du protéasome pour la cellule ?
- **Éviter la toxicité dans la cellule** (= destruction des prot mal repliées) - **Moduler les niveaux des protéines dans la cellule pour _modifier la fonction cellulaire_** (destruction des prot bien repliées)
34
Où agir pour contrôler _l'expression_ de la protéine (3): *Exemple?*
Agir sur: - _Transcription_ de l'ARNm codant pour une prot - _Traduction_ de cette prot - Le _niveau des prot dans la cellule_ en les détruisant grâce au **système d’ubiquitine-protéasome** *Ex: le cycle cellullaire*
35
Quelles sont les 2 possibilités de durée de vie d'une protéine bien repliée?
Longue ou courte (en fonction du changement de la fonction cellulaire → adapatation → dégradation des prot plus utiles)
36
Normalement, des forces physico-chimiques dirigent les protéines pour qu'elles adoptent leur structure fonctionnelle. Mais en cas de problème (mauvais repliements temporaires ou accidents irréparables) la cellule à deux système pour y remédier, lesquels?
- Système des **molécules chaperon** (aident protéines à retrouver un bon repliement, pas de destruction) - Système **Ubiquitine-protéasome** (pour détruire les protéines irréparables ou plus utiles à la cellule)
37
À quoi sert la compréhension de la structure des protéines?
À la compréhension et au dvt de médocs car les médocs agissent sur les prot (= importantes en physiopathologie et pour la recherche)
38
Qu'est-ce que le repliement des prots permet de créer?
Des sites de liaisons (à un ligand spécifique) → base de l'interaction avec d'autres protéines
39
Comment prot se reconnaissent?
Grâce aux **sites de liaisons** (qui utilisent les "forces faibles") *ex: site de liaison de l'AMP cyclique contient un mélange de toutes les forces "faibles"*
40
Comment appelle-t-on la molécule qui se lie à une protéine bien repliée? (Comment ça se passe?) *Exemples*
Le **ligand** → grande _affinité_ et _spécificité_ entre le ligand et la prot (liés par des forces **non-covalentes**)
41
Donner 2 exemples de ligands
- Coenzyme/cofacteur - Drogues
42
En général, qu'est-ce qui permet l’interaction entre un ligand et une protéine? Qu’est-ce qui permet une affinité _élevée_?
Des **forces non-covalentes** (pas toujours mais la plupart du temps)
43
Puisqu'une force non covalente n'a pas bcp d'énergie de liaison, qu'est-ce que ça implique concernant la liaison ligand-récepteur?
Nécessité de *plusieurs* forces non-covalentes pour permettre une affinité (= force d’attraction) très élevée
44
Un ligand est-il _spécifique_ d'une protéines?
Oui! (interaction exclusive ligand-prot)
45
Types de forces de liaisons entre ligand et protéines spécifique (4 possibilités):
_Non-covalent :_ - **Interactions de natures hydrophobes** (possibilité de liaison entre la partie hydrophobe de ligand et les structure hydrophobes de la prot s'il y en a) - **Attractions électrostatiques** - **Liaisons H** - **Attractions de van de Waals**
46
Pourquoi les forces non-covalentes sont-elles importantes (2)?
- Pour diriger le _bon repliement_ des protéines - Pour _créer les sites de liaisons_ entre une prot et son ligand
47
Comment sont reliées les sous unités d'une protéine avec une structure quaternaire?
Par des forces **non-covalentes**
48
Qu'est-ce qui permet la liaison entre ARNt et enzyme ARNtsynthétase?
Plusieurs **forces non-covalentes** (+ liaison ester covalente entre a.a. et ARNt)
49
Quelle autre protéine que les enzymes nécessite des sites actifs?
**Les Anticorps** (= structure quaternaire → boucles ss-unit créent une surface d’interaction avec l'antigène)
50
Type d’interaction entre anticorps et antigène:
Pleins de **forces non covalentes** au niveau du site actif (interactions hydrophobes, attraction électrostatiques, complémentarité, liaisons H)
51
Structure de la protéine d'hémoglobine:
= Tétramère → 4 ss-unit (2 ⍺ et 2 ß) de structures semblables + présence 4 hêmes (= coenzyme groupe prosthétique) → chaque hème peut capter un atome de fer
52
**V/F**: L'Hb a plusieurs "bonnes" conformations Expliquer
Vrai Lorsque O2 se fixe, change confo d'1 ss-unit qui se transmet au autres → plus à même de capter O2 car affinité ↑ = **allostérie**
53
Expliquer la coopérativité
Ex avec hémoglobine Lorsque un O se fixe, facilite la fixation d'autres O
54
Types d’interactions entre cofacteur/ coenzyme et protéine:
Interactions de sites de liaison = **non covalentes** (+ parfois un site d'interaction covalent)
55
Que font les coafacteurs/coenzymes?
Elles travaillent en **collaboration avec les protéines** (enzymes) pour leur **ajouter des fonction**
56
Est-ce qu'il peut y avoir plusieurs bonnes conformations de repliement pour une seule protéine? Ex?
Oui ex: Hb peut changer de confo en présence d’O2 et les deux confos sont bonnes
57
**V/F**: Le Fe de l'hémoglobine est une coenzyme
Vrai → permet attraper l'O2
58
Def Allostérie
Mode de régulation de l'activité de l'enzyme par laquelle la fixation d'une molécule (ligand) entraine un chgt de confo de l'enzyme (permet meilleure affinité/signalisation/activer etc.)
59
Qu'est-ce qui permet à un récepteur protéique de capter l'information et de la retransmettre? *Exemple?*
Les **modif allostériques** (chgt de structure du récepteur)
60
Expliquer la régulation allostérique des GPCRS après la liaison du ligand
Récepteur GPCR → son activation déclenche un mvt des hélices alpha qui se séparent pour transmettre la signalisation vers l'intérieur de la cellule
61
Est-ce que les récepteurs peuvent subir des modifications allostériques?
Oui! (c'est même très important pour leur fonction)
62
Quelles sont les 2 types de bonne conformation que peut adopter une enzyme après modification allostérique?
- Forme **active** - Forme **inactive** *-> L'enzyme _oscille spontanément_ entre ces deux conformations*
63
Quelles sont les 2 types d'action allostériques?
- **Activation allostérique** → ligand (lié non-covalent à ez) permet à l'enzyme d'atteindre son _activité maximale_ = *modulation positive* → prot active, peut accueillir le substrat - **Inhibition allostérique** → autre ligand _diminue l’action de l'enzyme_ = *modulation négative* → prot inactive, ne peut pas accueillir le substrat
64
Qu'est-ce que la **phosphrylation**? Quels sont ses 2 effets?
= modification **post-traductionnelle** = Ajout de Pi sur le grpmt OH d'une chaîne latérale (kinase) ou retrait d'un grpmnt Pi (phosphatase) → effet d’activation/désactivation varié selon la protéine → création/suppression de sites de liaisons entre protéines/ ligands = **effet sur relation prot-partenaire** → création de **site actif** sur une enzyme qui n'était pas présent avant = **effet sur la prot**
65
Qu'est-ce qu'une Kinase?
Enzyme qui ajoute un groupement phosphate (phosphrylation)
66
Qu'est-ce qu'une phosphatase?
Enzyme qui enlève les groupements phosphate (déphosphorylation)
67
Sur quelle chaîne latérale de la protéine le phosphate est-il ajouté?
Toujours sur les chaînes latérales contenant un **groupement hydroxyle OH** à la surface
68
Quel est l'effet de l'ajout d'un groupement phosphate par une kinase sur une protéine? Qu'est-ce que ça implique?
Ajout d'une **charge négative** à la _surface de la protéine phosphorylée_ → Crée des possibilités d'attraction/répulsion électrostatiques = influence les possibilités d’interaction avec d'autres protéines/ligands
69
2 modifications post-traductionnelles des protéines:
- **Système ubiquitine-protéasome** → ajout d'une molécule d'ubiquitine sur la prot - **Phosphorylation** → ajout/retrait de grmpnt phosphate sur le OH d'une chaîne latérale de la prot (il y existe d'autres modifications post-traductionnelles)
70
Quels sont les 3 a.a. avec les chaînes latérales qui portent les **hydroxyles**?
- Sérine (Ser) - Thréonine (Thr) - Tyrosine (Tyr)
71
- Qu’est-ce qu’un hème? - *Sur quelles protéines peut on en trouver?* (2)
= Coenzyme du groupe prosthétique (liaison _covalente_) ==> Hémoglobine (4) et Myoglobine (1)
72
Moteurs moléculaire principe
Par hydrolyse de l'ATP, on a un cycle de conformation (confo 1, puis 2, puis 3) → la séquence permet à la prot de se déplacer dans un sens ==> moteur moléculaire
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