Año en que fueron descritos los priones
1982
Qué son los priones
Proteínas priónicas con plegamiento anormal
Qué efecto tienen los priones sobre otras proteínas
Modifican otras proteínas al contacto
Qué forman los priones en el tejido cerebral
Depósitos no solubles
Tipo de enfermedad causada por priones
Enfermedades neurodegenerativas
Mecanismo de daño cerebral por priones
Acumulación de proteínas resistentes a proteasas
Tipo de cambios observados en el tejido cerebral
Cambios espongiformes (vacuolas en neuronas)
Consecuencia celular de la acumulación priónica
Pérdida neuronal y proliferación glial
Característica del periodo de incubación de enfermedades priónicas
Muy largo
Curso de progresión de las enfermedades priónicas
Inevitable y progresiva
Tratamiento efectivo para enfermedades priónicas
No existe
Resultado final de las enfermedades priónicas
Universalmente fatales
Respuesta inmunitaria inducida por los priones
Ninguna
¿Producen inflamación o liberación de interferones?
No
Tipo de tejido afectado principalmente
Tejido cerebral
Causa de las vacuolaciones neuronales observadas
Acúmulo de proteínas priónicas anómalas
Ejemplo de enfermedad priónica animal
Encefalopatía espongiforme bovina (vacas locas)
Ejemplo de enfermedad priónica humana clásica
Kuru
Comunidad donde se presentó la enfermedad Kuru
Nueva Guinea
Práctica cultural relacionada con la transmisión de Kuru
Antropofagia ceremonial (consumo de cerebros)
Tipo de progresión clínica de Kuru
Neurodegenerativa con pérdida de coordinación
Característica del tejido cerebral en prionopatías
Aspecto espongiforme
Estructura del agente infeccioso en prionopatías
Solo proteína, sin ácido nucleico
Por qué las prionopatías no inducen inmunidad adaptativa
No hay antígenos ni ácidos nucleicos reconocibles