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RER Flashcards

(52 cards)

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1
Q

¿Qué es el RER?

A

Un perfil membranoso compuesto por cisternas con ribosomas adheridos, excepto en la envoltura nuclear.

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Q

¿De cuánto es su luz (espacio cisternal)?

A

Varía según cuántas proteínas contenga: 20 nm a 1000 nm.

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3
Q

Composición de la membrana del RER

A

Más angosta que la membrana plasmática
Menos colesterol
Sin glucolípidos ni esfingomielina
Contiene 140 proteínas para fijación de ribosomas y glucosilación de proteínas

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4
Q

Funciones del RER

A

Almacenamiento de proteínas sintetizadas por ribosomas
Glicosilación de proteínas
Plegamiento y empaquetamiento de proteínas

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5
Q

¿A dónde pueden viajar las proteínas del RER?

A

Aparato de Golgi
Lisosomas (para degradación)
Almacenamiento
Exocitosis (secreción)

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6
Q

¿Qué determina el destino de las proteinas del RER?

A

Un marcaje específico:
Péptido señal
Modificaciones post-traduccionales (glucosilación)

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7
Q

¿Qué es el péptido señal?

A

Una secuencia específica de aminoácidos que dirige la proteína al RER.

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8
Q

¿Qué reconoce el péptido señal?

A

La SRP (Signal Recognition Particle).

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9
Q

Función de la SRP

A

Reconoce el péptido señal
Se une al ribosoma
Detiene temporalmente la traducción
Lleva al ribosoma hacia el RER

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10
Q

Receptor de SRP

A

Proteína transmembrana en el RER que recibe el complejo SRP-ribosoma.

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11
Q

¿Qué pasa cuando el ribosoma llega al RER?

A

SRP se libera
La traducción se reanuda
El polipéptido entra al translocador

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12
Q

¿Qué es el translocador?

A

Complejo proteico (Sec61) que forma un poro para que la proteína entre al lumen del RER.

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13
Q

Ribosomas libres vs ligados al RER

A

Son idénticos
Cambian según qué proteína estén traduciendo

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14
Q

Polirribosomas (polysomas)

A

Varias ribosomas traduciendo el mismo mRNA; si el mRNA tiene péptido señal → se adhieren al RER.

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15
Q

¿Dónde inicia la glicosilación?

A

En el RER.

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16
Q

Oligosacárido precursor

A

14 azúcares:
2 N-acetilglucosaminas
9 manosas
3 glucosas

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17
Q

En qué secuencia se une el oligosacárido

A

Asn-X-Ser o Asn-X-Thr
(X = cualquier aminoácido excepto prolina)

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18
Q

¿Qué enzima transfiere el oligosacárido?

A

Oligosacaril transferasa, asociada al translocador.

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19
Q

¿Qué molécula ancla el oligosacárido en la membrana del RER?

A

Dolichol.

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20
Q

¿Dónde se modifica el oligosacárido?

A

En el aparato de Golgi.

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21
Q

Lectinas del RER

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A

Calexina (membrana)
Calreticulina (soluble)

22
Q

¿Cuándo se unen las lectinas a la proteína?

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A

Cuando el oligosacárido ha perdido 2 glucosas.

23
Q

Función de calexina y calreticulina

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A

Plegar la proteína mediante unión al oligosacárido, evitar agregación, mantenerlas en el RER hasta su plegamiento correcto

24
Q

¿Qué sucede después de que se unen las lecitinas?

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A

Se elimina la tercera glucosa → la proteína se desacopla.

25
Enzima “sensor de plegamiento”
Glucosil transferasa.
26
¿Qué detecta el sensor?
a) Plegamiento correcto → pasa al Golgi b) Plegamiento incompleto reparable → se vuelve a unir a lectinas c) Plegamiento irreparable → degradación
27
¿Qué ocurre con las proteínas mal plegadas?
Son enviadas al citoplasma para degradación en proteasomas.
28
¿Qué es el sistema endomembranal?
Una red dinámica e interconectada de organelos unidos por transporte vesicular.
29
Componentes del sistema endomembranal
RER Golgi Vesículas secretoras Endosomas tempranos Endosomas tardíos Lisosomas Membrana plasmática
30
¿Cómo se envía un paquete (proteína)?
Fabricación (ribosoma) Etiqueta (péptido señal) Reconocimiento (SRP) Clasificación (marcaje) Empacado (RER) Envío (vesículas al Golgi) Ruta final (lisosoma, exocitosis…)
31
¿Qué catalizan las PDI (protein disulfide isomerases)?
La formación, ruptura y reacomodo de puentes disulfuro.
32
¿Dónde hay ambiente oxidante?
En el lumen del RER, favoreciendo puentes disulfuro.
33
¿Dónde NO se forman puentes disulfuro?
En el citoplasma, porque es un ambiente reductor.
34
¿Qué porcentaje de proteínas del RER son glucoproteínas?
Aproximadamente la mitad de las proteínas que pasan por el RER.
35
¿Qué tipo de glucosilación ocurre en RER?
N-linked (N-glicosilación).
36
¿Dónde se localiza el sitio activo de la oligosacaril transferasa?
En el lumen del RER.
37
¿Dónde se encuentra el oligosacárido precursor antes de transferirse?
Pegado a dolichol en la membrana del RER.
38
¿Qué sucede con la asparagina en la reacción?
Su grupo NH₂ se activa para reaccionar con el oligosacárido.
39
¿En qué parte entra la proteína para recibir el oligosacárido?
A través del translocador Sec61.
40
¿Qué enzima elimina la tercera glucosa?
Glucosil transferasa.
41
¿Qué hace la glucosil transferasa?
Si la proteína está mal plegada, agrega otra glucosa, reiniciando su unión a calnexina.
42
¿Qué pasa si se pliega bien?
La proteína sale del RER hacia el Golgi.
43
¿Qué pasa si se pliega mal repetidamente?
Entra en la vía de degradación: Se podan manosas Se marca para ERAD Sale al citosol (retrotranslocación) Se degrada en proteasoma
44
¿Qué enzimas participan en el trimming de manosa?
Mannosidasas del RER (enzimas residentes).
45
¿Qué proteína reconoce grupos sulfhidrilo libres (cisteínas sin puentes S–S)?
ERp57, colaborador de calnexina/calreticulina.
46
¿Qué indica la pérdida de manosas?
Que la proteína no se pudo plegar → señal para degradación.
47
¿Qué hace la SRP cuando se une al ribosoma?
Detiene la traducción temporalmente.
48
¿Qué hace el receptor de SRP?
Guía al ribosoma hacia el translocador del RER.
49
¿Qué causa la liberación de SRP?
Su unión al receptor en el RER + hidrolisis de GTP.
50
¿Qué pasa cuando SRP se libera?
Traducción se reanuda El polipéptido entra por Sec61
51
¿Qué diferencia a ribosomas libres vs ligados?
Nada estructural — solo lo que están traduciendo.
52
CICLO CALNEXINA/CALRETICULINA
Paso 1: La proteína pierde 2 glucosas → se une a lectinas FC34 Paso 2: Lectinas ayudan al plegado FC35 Paso 3: Glucosidasa elimina glucosa → se libera FC36 Paso 4: Glucosil transferasa verifica el plegado FC37 Si incompleta: agrega glucosa → reinicia ciclo FC38 Si correcta: sale del RER FC39 Si irreparable: trimming de manosas → degradación ERAD
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