C’est quoi l’énergie d’activation
Énergie nécessaire pour provoquer une réaction biochimique (substrat → produit)
C’est quoi l’état de transition
configuration moléculaire de plus haute énergie (configuration entre la modification du substrat en produit)
Le sens d’une réaction chimique est déterminé par
la thermodynamique
On a une réaction seulement si
si il y a collision efficace des réactifs (énergie suffisante et bonne orientation)
Définition d’un catalyseur
substance qui provoque une réaction chimique en réduisant l’énergie d’activation ce qui augmente la vitesse de la réaction
Définition d’un enzyme
catalyseur très efficace fabriqué par la cellule donc biologique
Fonction de l’enzyme
Forte augmentation de la v. de Rx
Spécificité pour le substrat
Spécificité de réaction (catalyse une seule sorte de Rx)
Rendement de 100% => pas de sous-produits inutiles
C’est quoi la spécificité de la catalyse enzymatique
La spécificité de la catalyse enzymatique désigne le fait qu’une enzyme ne catalyse qu’une réaction bien précise, sur un substrat bien défini
(peut avoir une grande ou une faible)
C’est quoi un enzyme a faible spécificité
plusieurs substrats avec structures similaires Ex. Trypsine : reconnaît liaison peptidique avec lysine (K) ou arginine (R) comme substrat = reconnaît 2 substrats
C’est quoi un enzyme a haute spécificité
Haute spécificité = 1 substrat spécifique ex. lactase
Comment on observe la spécificité du lactase
la ONPG et le X-gal qui ressemble grandement au lactose (contient galactose lié de la même manière), la lactase va donc aussi la catalyser vu leur ressemblance, mais l’ONPG laisse un résidu jaune ce qui permet de l’observer et le X-gal un résidu bleu les deux sont donc un artifice pour suivre cette réaction de spécificité
Type d’enzyme qui digère protéine
Exopeptidase: va digérer les protéines par ses extrémités
Endopeptitase: va digérer la protéine pas son milieu
Exopeptidase:
- Aminopeptidase commence par N-term enlève un acide aminé èa la fois
- Caboxypeptidase commence par C-Term
Endopeptitase
- Pepsine: uniquement résidu carboxylique donc glutamate, aspartate
- Chymotrypsine: coupe après un résidu aromatique
- Trypsine: coupe après un basique Lysine Arginine
6 classes principales d’enzymes
- Oxydo-réductases
- Transférases = transfert
- Hydrolases = coupe
- Lyases = lie molécule en brisant liens (Lyse et lie)
- Isomérases = réarrangement
- Ligases = lie molécule en créant des liens (lie)
Explique moi les réactions de Oxydo-réductases
a. Réaction d’oxydo-réduction
i. Oxydant = accepteur H
ii. Réducteur = donneur H
Ex. Lactate déshydrogénase (LDH), oxydases, réductase, peroxydases, oxygénases
Explique moi les réactions de Transférases
a. Réaction de transfert d’un groupe fonctionnel Ex. ALT, AST donc souvent des groupe qui sont aminés
Explique moi les réactions de Hydrolases
a. Réaction d’hydrolyse en utilisant H2O
Ex. Trypsine, chymotrypsine
Explique moi les réactions de Lyases
a. Réaction d’élimination non hydrolytiques et non oxydantes qui résulte en une double liaison ou réaction d’addition sur une double liaison
b. Synthase
Ex. pyruvate décarboxylase
Explique moi les réactions de Isomérases
a. Réarrangement intramoléculaire (L devient D)
Ex. alanine racémase
Explique moi les réactions de Ligases
a. Formation de liaison couplé à l’hydrolyse d’ATP
b. Synthétase (implique nécessairement de l’ATP)
Ex. Glutamine synthétase
La nature d’un enzyme
Protéines, ARN (ribosymes), ADN
Un enzyme protéique peut être quelle type de protéine
Holoprotéines
Hétéroprotéines (protéine+cofacteur)
les 2 types de cofacteurs
Ions essentiel
Composé organique lié ( Co-substrat et groupe prosthétique)
