1
Q
Structure ionique d’un aa
A
NH3 et COOH
2
Q
C’est quoi les réactions qui se produisent lors de la titration d’un aa
A
carboxylique perd proton, amine perd proton
3
Q
Où se trouve les région de ionisation complète sur une courbe de titration
A
Point plus ou moins sur une ligne vertical
4
Q
Qu’est-ce que le point isoélectrique
A
On retrouve 50% des deux formes ionisable donc moitié moitié
5
Q
Décrire les applications de la courbe de titration
A
Déterminer la valeur du pk, identifier les régions où l’aa à un pouvoir tampon, déterminer les charges moyennes, déterminer la structure de l’espèce prédominante
6
Q
Définir le pouvoir tampon
A
Le pouvoir tampon est déterminé par la capacité à maintenir un ph stable, ce sont les parties horizontales des courbes de titration. Souvent ration 1:1
7
Q
Définir le ph
A
C’est le potentiel de H+ soit la concentration de la solution en H+
8
Q
Définir le pk
A
La puissance de la constante de dissociation
9
Q
Structure générale d’un aa
A
Amine, acide carboxylique, carbone alpha, groupe résiduel
10
Q
Définition d’un ion amphotaire
A
Un acide aminé qui est libre, vu les deux groupes ionisables
11
Q
La structure générale d’un polypeptide
A
Quelques aa relié entre eux, comme des petites protéines
12
Q
La structure générale d’une protéine
A
Au niveau primaire, la protéine est un polymère d’aa reliée par des liaisons peptidiques
13
Q
Les aa hydrophiles
A
Aa polaire ( R. Basiques et R. Acides), acide aspartique, acide glutamique, arginine, asparagine, glutamine, histidine, lysine, sérine, thréonine.
14
Q
Les aa hydrophobe
A
Aa non polaire (R. Neutre) alanine, isoleucine, leucine, methionine, Phenylaline, try’tophane, tyrosine, valine
15
Q
Aa avec résidu acide
A
Acide aspartique, acide glutamique
16
Q
Aa avec résidu basique
A
Arginine, histidine, lysine
17
Q
Aa avec résidu neutre
A
Asparagine, glutamine, serine, thréonine
18
Q
Propriété chimique d’un aa
A
Groupe amine et groupe carboxyle, tout deux ionisable, possibilité de liaison H et peptidique
19
Q
Propriété physique d’un aa
A
Carbone asymétrique, stéréoisomérie L ou D
20
Q
Décrire lien hydrogène
A
Hydrogène partagé entre soit un oxygène et un azote, un azote et un azote et un oxygène avec un oxygène
21
Q
Définir les propriétés chimiques d’une liaison peptidique
A
Plane, polaire, très souvent trans
22
Q
Explique pourquoi une liaison peptidique est plane
A
Présence d’une résonance, caractéristique partiel d’une double liaison, limite la rotation dans le plan
23
Q
Explique pourquoi une liaison peptidique est polaire
A
Création de deux pôle avec l’oxygène et/ou l’azote
24
Q
Combien d’atome sont impliqué dans liaison peptidique
A
6
25
Pourquoi la liaison peptidique est plus souvent trans
À cause de l’encombrement stérique
26
C’est quoi la distinction entre une conformation de protéine et la configuration d’un aa
Dans la configuration d’un aa il n’y a pas de rotation possible c’est L ou D. Dans la conformation d’une protéine plusieurs structures se crée par rotation autour des plans de la liaison peptidique
27
Classifications des protéines
Holoprotéines et hétéroprotéine
28
Fonctions des protéines
Enzyme, transport, réservoir, transmission de l’information génétique, hormone, protection viral, moteur mécanique
29
Les forces qui déterminent la structure des protéines
Liaison peptidique, encombrement stérique, liaison hydrogène, pont disulfure, proline, interaction hydrophobe et hydrophile
30
aa avec résidu aromatique
Phenylaline, Tyrosine, Tryptophan
31
Qu’est-ce que Ramachandran a prouvé
Le repliement des protéines ne se fait pas de toute les manières possibles
32
Quelles sont les différents niveau de structure des protéines
Primaire, secondaire, tertiaire, quaternaire
33
Explique moi la structure primaire d’une protéine
C’est une séquence, un enchaînement de aa déterminée par la séquence de nucléotide la codant, lié par des liaison peptidique
34
Explique moi la structure secondaire d’une protéine
Structure local avec lien H, hélice alpha et feuillet bêta
35
Explique moi la structure tertiaire d’une protéine
Globulaire, repliement lié avec des liaisons faible non covalente (interaction ionique, hydrophobe, liaison H, pont disulfure)
36
Explique moi la structure quaternaire d’une protéine
Organisation de sous unité de structure tertiaire qui se replie encore en s’associant avec d’autre via des liaisons faible non covalente
37
Décrire les activité d’une chaperonne
Empêche le reploiement prématuré ou accélèrent le reploiement pour des Grosse protéine de structure tertiaire
38
Les caractéristiques d’une hélice alpha
2 conformations, R à l’extérieur, gros résidu, 3,6 R par tour, plan peptidique à l’extérieur et parallèle à l’axe de rotation, ne contient pas de proline
39
Les caractéristiques d’un feuillet bêta
Deux conformations, inextensible, chaîne peptidique parallèle dans le même plan, R sont petit et perpendiculaire au feuillet, pas de cysteine et proline
40
Les deux conformations de l’hélice
Droite ( plus fréquente et plus longue ) gauche (plus rare plus courte)
41
Deux conformations de feuillet
Parallèle et antiparallèles
42
Décrire les caractéristiques du tropocollagène
Superhélice de pas droit avec 3 chaîne hélicoïdal torsadée par la gauche, 3 R par tour, motifs répétitifs, composé surtout de G et P pas de C
43
Expliquer les liaisons intra caténaire entre les fibres de collagène
Conversion de la proline en hydroxyproline et conversion de la lysine en hydroxylysine
44
Expliquer les liaisons inter caténaires des fibres de collagène
L’hydroxyproline permet des liaison H, l’hydroxylysine des laisons covalente avec les sucres, l’aldéhyde de lys (résidus de la lysine) intervient dans les liaisons covalente
45
Mécanisme moléculaire de la pathologie du scorbut
Hydroxyproline est essentiel pour les liaison intra et inter caténaire des fibres, mais cette réaction est possible seulement en présence d’acide ascorbique
46
Les symptômes du scorbut
Fatique, perte de cheveux, saignements gencives, douleur articulaire, peau sèche
47
Expliquer la parenté phylogénétique des protéine
Plus le nombre de aa est différent plus le degré de divergence entre différente protéine est élevé, les protéine homologue de différents organismes auront des séquences homologue
48
Les propriété des protéines fibreuses
Fonction statique de structure, insoluble dans l’eau, répétition de motif simple, hélice = élastique, feuillet= inextensible
49
Propriété des protéines globulaires
Fonction dynamique, solubles dans l’eau, présente dans le cytosol et fluide extra cellulaire
50
Expliquer la dénaturation d’une protéine
Protéine n’a plus le même repliement et la même fonction suite à un choc
51
Agents dénaturants d’une protéine
Ph extrême, température, agent chaotropes, détergents, agents réducteur
52
Explique mécanisme d’action du ph extrême dans la dénaturation d’une protéine
Desamination Asn Gln, modification de l’état d’ionisation, dislocation pont H, rupture pont disulfure
53
Explique mécanisme d’action de la température extrême dans la dénaturation d’une protéine
Augmentation des énergies de vibrations destructions des interactions faible
54
Explique mécanisme d’action d’agent chaotrope extrême dans la dénaturation d’une protéine
Afflux molécule d’eau à l’intérieur, dislocation des interactions hydrophobe
55
Explique mécanisme d’action du détergent extrême dans la dénaturation d’une protéine
Envahissement du cœur hydrophobe de la protéine par les chaîne hydrophobe du détergent
56
Explique mécanisme d’action des agents réducteurs extrême dans la dénaturation d’une protéine
Réduction pont s-s
57
Quand Ph=Pk
sur les lignes horizontale de la courbe soit les régions tampons ou la concentration sera = et va donc donner un log de 1
58
Pk acide
2-3
59
Pk base
9-10
60
La formation d'une liaison peptidique est du à
condensation
61
Donne moi un exemple de protéine hélice a
Keratine a
62
Donne moi un exemple de protéine feuillet b
bombyx mori
63
Quel motif répétitif trouvons nous dans le feuillet beta
G-A
64
Décrire l'expérience d'Anfinsen
Étudié la dénaturation et renaturation de la ribonucléase et a constater que les protéines peuvent former leurs structure spatiales grâce à un processus autonome en absence d'autre facteurs
65
Définir un cofacteur
Se lie a des protéines pour effectuer leur activité physiologique (hétéroprotéine)
66
Nom d'un cofacteur liés en permanence
groupe prosthétique
67
Structure de la myoglobine
Protéine monomère+hème, Fe est +2, permet de fixer l'O2 sur 6e liaison coordinative avec 60 degré
68
Changement de conformation myoglobine
liaison de l'o2 provoque changement, L’O2attire le Fe dans le plan de l ’hème, L’hélice F se rapproche de l ’héme, structure courbé devient plane
69
Hémoglobine est de structure
quaternaire
70
Caractéristique Protéines oligomériques
Formées de protomères identiques ou différents
Stœchiométrie constante axe de symétrie particulier
Arrangement symétrique des monomères
Les forces de cohésion (interactions hydrophobes et forces électrostatiques plus faibles que celles des structures tertiaires => facilité pour séparer les monomères
71
Caractéristique Protéines allostériques
protéine dont l ’activité est modulée par la fixation d’une petite molécule particulière appelée effecteur allostérique (activateur, inhibiteur)
Fixation de l ’effecteur allostérique– => modifie légèrement la conformation de la protéine native et la rend plus ou moins fonctionnelle
Fixation réversible
72
Structure de l'hémoglobine
formé de deux paires de globine deux alpha et deux beta + Hème = grp prosthétique fixe et transporte 4 O2 (donc 8 atomes d’oxygène)
peut avoir structure R ou T
73
Deux type hémoglobine saine
adulte, foetal
74
Effecteur allostérique de Hb
2,3-BPG
75
Que fait le 2,3-BPG sur l'hémoglobine
se lie dans la cavité central de Hb– Ses charges négatives interagissent avec 2 Lys, 4 His et 2 N-term, grande charge négatif ce qui diminue l'affinité de l'Hb avec l'O2
76
Pourquoi HbF plus affinité O2 que HbA
L’Hb fœtal a moins d ’affinité pour 2,3-BPG
77
Décrire la cristallographie aux rayons X des protéines et son utilité
permet de connaitre la conformation de l'espace en 3D pour savoir comment cette protéine s'est replié, c'est un outils qui permet de voir le schéma de changement de structure de la myoglobine
78
Comment est la courbe de saturation de l'Hb
sigmoïde
79
Comment est la courbe de saturation de l'Mb
monte très rapidement et a un plateau
80
Qui a plus d'affinité avec l'O2 (courbe plus à droite)
Myoglobine
81
Effet du Ph sur la courbe de titration Hb
en ph acide l'hémoglobine va avoir tendance a céder son oxygène à la myoglobine encore plus donc la courbe se déplace vers la droite
en milieu basique courbe de saturation déplacer vers la gauche, elle augmente son affinité pour l'oxygène
82
Effet du CO2 sur la courbe de titration Hb
courbe de saturation vers la droite ce qui va libérer de l'oxygène encore plus facilement grande présence de CO2 l’hémoglobine va libérer davantage son O2
83
Les effets des modulateurs allostériques de l’Hb
On change progressivement forme T à R, premier changement de la globine est difficile, 2 et 3 facile et 4e redevient difficile, Les modulateurs change sa conformation
84
Expliquer la cause moléculaire de l’anémie falciforme
hémoglobinose S (Hb S)
85
Explique la déformation de Hb S
substitution non conservatrices– Glu 6 globine b => Val6 (1960) => interaction avec poche hydrophobe => polymérisation des désoxyHb => Globule en faucille
86
L'anémie falciforme est quelle type de maladie et elle résiste à quoi
Maladie autosomique récessive
Résistance à l’agent de la malaria (plasmodium malariae)
87
Hérédité de L'anémie falciforme
On a 50% de chance de porter la maladie, mais seulement 25% d’être affecté (seulement si on les deux génomes)
88
Symptômes de l’anémie falciforme
Syndrome « main-pied » chez jeune enfant
Fatigue, teint pâle et difficultés respiratoires
Douleur, enflure et fièvre qui apparaissent soudainement dans n'importe quel organe du corps ou jointure.
la rétine de l'oeil peut devenir sérieusement endommagée
Jaunissement de la peau et des yeux
anémie
Retard de croissance et de la puberté chez les enfants et structure délicate chez les adultes. Infections
Accidents cérébrovasculaires (ACV
89
Nomme moi une protéine infectieuse
les prions (Prions Encéphalopathies spongiformes)
90
Les maladies que les prions provoquent
Chez l ’animal– Tremblante (scrapie) du mouton
– Maladie de la vache folle (on a donner de la farine animal au vache)
Chez l ’homme
– Maladie de Kuru (communauté mangeait cerveau)
– Maladie de Creutzfeldt-Jacob
– Maladie de Gershmann-Strauler-Scheinder
91
Structure Prions normal
4 hélices a
92
Structure Prions pathogène
: 2 hélices a et 1 feuillet b
93
Ce que fait un prions pathogène
– => déformation des prions normaux
– => polymérisation des prions pathologiques
– => non digestion par les lysosomes
– => accumulation dans les lysosomes
– => mort cellulaire
=> formation de plaques sénile
94
Particularité de la toxine tétanique
Bactérie qui n'aime pas l'oxygène (ostrigium tétanique) en contact avec l'oxy elle meurt
95
Comment la toxine tétanique t'affecte
Si la bactérie rentre dans une région non-vascularisé de l’homme, la toxine va pénétrer a la région neuro-musculaire, elle va donc monter à tout les niveaux de la moelles épinière. La toxine tétanique va affecter les neurones moteurs
biochimie 1
flashcards
Decks in class (12)
# Cards
