Proteómica Flashcards

(43 cards)

1
Q

¿Qué es la proteómica?

A

Rama de la biología molecular que estudia el conjunto completo de proteínas expresadas por un genoma, célula, tejido u organismo

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Q

¿Cuál es el objetivo principal de la proteómica?

A

Entender la expresión, función, regulación e interacción de las proteínas en condiciones fisiológicas y patológicas

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3
Q

¿Qué tipo de modificaciones proteicas analiza la proteómica?

A

Modificaciones postraduccionales: fosforilación, glicosilación y metilación

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4
Q

¿Qué permite comparar el proteoma de una célula normal vs. una cancerígena?

A

Identificar proteínas que cambian su expresión y que pueden ser biomarcadores o blancos terapéuticos

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5
Q

¿Qué separa la electroforesis mono y bidimensional?

A

Proteínas por su carga, punto isoeléctrico y masa molecular

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6
Q

¿Cuál es la función principal de la electroforesis en proteómica?

A

Aislar proteínas individuales

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7
Q

¿Qué analiza la espectrometría de masas (MS)?

A

La masa exacta y la composición de proteínas y péptidos

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8
Q

¿Cuál es la función de la espectrometría de masas?

A

Identificación y cuantificación de proteínas

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9
Q

¿Qué son las técnicas in silico en proteómica?

A

Uso de bases de datos bioinformáticas para comparar secuencias de proteínas

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10
Q

¿Para qué sirven las técnicas in silico?

A

Predicción de estructura, función o interacción de proteínas

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11
Q

¿Cuál es el primer paso en el análisis proteómico complementario?

A

Separar proteínas por electroforesis

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12
Q

¿Qué se hace después de la electroforesis en el análisis proteómico?

A

Se identifican las características de las proteínas por espectrometría

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13
Q

¿Por qué es clave la separación en proteómica?

A

Porque una célula contiene miles de proteínas diferentes

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14
Q

¿Qué buscan las estrategias de fraccionamiento?

A

Reducir complejidad de la muestra y disminuir tiempo de análisis

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15
Q

¿Qué técnica se usa para estudiar complejos proteicos?

A

Purificación por afinidad seguida de espectrometría de masas

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16
Q

¿Cómo funciona la purificación por afinidad?

A

Se usa un anticuerpo específico para aislar la proteína de interés (cebo) junto con sus proteínas unidas

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17
Q

¿Qué revela la purificación por afinidad + MS?

A

Complejos proteicos y redes de interacción celular

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18
Q

¿Qué busca la purificación de proteínas?

A

Obtener una proteína lo más pura posible, eliminando las contaminantes

19
Q

¿Según qué diferencias se eliminan las proteínas contaminantes?

A

Diferencias fisicoquímicas: tamaño, carga e hidrofobicidad

20
Q

¿Con qué se monitoriza el progreso de la purificación proteica?

A

SDS-PAGE (electroforesis en gel de poliacrilamida con dodecilsulfato de sodio)

21
Q

¿Cuál es la primera etapa de la purificación proteica?

A

Homogeneización/extracción: romper células para liberar proteínas

22
Q

¿Qué es el fraccionamiento en purificación proteica?

A

Separar proteínas según propiedades físicas

23
Q

¿Qué es la purificación en el proceso de análisis proteico?

A

Aislar la proteína deseada

24
Q

¿Cómo se verifica la pureza de una proteína?

A

Confirmando pureza con SDS-PAGE

25
¿Qué es el SDS?
Detergente aniónico que recubre las proteínas con carga negativa proporcional a su tamaño
26
¿Qué permite el SDS en electroforesis?
Separar proteínas SOLO POR MASA MOLECULAR durante electroforesis
27
¿Quién desarrolló la electroforesis bidimensional (2D-PAGE)?
O'Farrel et al., 1995
28
¿Qué es la electroforesis bidimensional (2D-PAGE)?
Técnica que separa proteínas en dos dimensiones: por punto isoeléctrico y por masa molecular
29
¿Qué es el isoelectroenfoque (IEF)?
Primera dimensión de 2D-PAGE que separa según el punto isoeléctrico (pI) de cada proteína
30
¿Qué es el punto isoeléctrico (pI)?
El pH en el que la proteína NO TIENE carga neta y no migra en el campo eléctrico
31
¿Qué es la segunda dimensión en 2D-PAGE?
Electroforesis SDS-PAGE que separa por masa molecular
32
¿Cómo migran las proteínas según su masa en SDS-PAGE?
Las proteínas con menor masa migran más lejos
33
¿Qué representa la posición horizontal de una mancha en 2D-PAGE?
El punto isoeléctrico (pI) de la proteína
34
¿Qué representa la posición vertical de una mancha en 2D-PAGE?
La masa molecular de la proteína
35
¿Qué se hace después de visualizar las manchas en el gel 2D?
Se extraen del gel individualmente
36
¿Qué enzima se usa comúnmente para digestión de proteínas?
Tripsina
37
¿Qué se hace con los fragmentos tras la digestión enzimática?
Se analizan por espectrometría de masas (MS)
38
¿Cómo se identifican las proteínas tras la espectrometría?
Los datos se comparan con bases de datos conocidas
39
¿Qué revela el proceso de identificación proteica?
Qué proteínas están presentes y en qué cantidad
40
¿Qué diferencias puede revelar la proteómica?
Diferencias entre muestras normales y patológicas
41
¿Qué permite la proteómica a nivel de estudio celular?
Pasar del estudio individual de proteínas a una visión global del funcionamiento celular
42
¿Qué impulsa la proteómica al integrar datos de expresión y función?
La medicina personalizada, la investigación del cáncer y la comprensión de enfermedades complejas
43
¿Cuáles son las aplicaciones de la proteómica?
Diagnóstico, identificación de biomarcadores, desarrollo de fármacos y biología de sistemas