•PLEGAMIENTO
• El proceso por el cual la cadena adquiere su correcta conformación
tridimensional para lograr su estado nativo con actividad biológica
• Proceso por el cual un polipéptido no organizado adquiere una estructura tridimensional especifica para llevar acabo una función biológica
Modificaciones postraduccionales que son
• Después de su síntesis
• Variaciones químicas o de procesamiento
Modificación:
• Actividad
• Vida
• Localización
• Capacidadparainteraccionarconotrasproteínas
Pérdida de Secuencias Señal
15 a 30 a.a. En el amino terminal se remueven por peptidasas especificas
Secuencia señal
secuencia de aminoácidos que determinan el destino de la proteína dentro de la célula
MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES cuales hay
Modificación de aminoácidos:
- Fosforilacion
- Acetilaciones
- Metilación
• Adición de cadenas de Carbohidratos
• Adición de grupos isoprenilos
• Procesamiento proteolítico
• Formación de puentes disulfuro
• Ubiquitinacion
Donde ocurre la Fosforilacion
Ser, Thr y Tyr
Acetilaciones
Añade carga negativa a las histonas
• Descompactación de la cromatina
Metilaciones
• Ocurre en los nitrógenos y en los oxígenos
• Es una modificación permanente
Adición de cadenas de Carbohidratos
Adición de cadenas de Carbohidratos
• N-oligosacáridos (Asparagina)
- RE y Golgi
- Los carbohidratos se unen al grupo amino
• O-oligosacáridos (Ser o Thr)
- Golgi
- Los carbohidratos se unen al grupo hidroxilo
Adición de Grupos Isoprenilos
• Grupos derivados de isopreno
• Las involucradas en la motilidad, la activación y la proliferación de los leucocitos
Procesamiento proteolítico
Corte específico de una proteína para activarla o modificar su función
Ejemplo: Insulina
Formación de puentes disulfuro
Son enlaces entre dos aminoácidos cisteína dentro de una proteína formados por la Enzima proteina- disulfuro isomerasa
cambia la actividad o estabilidad de la proteína en diferentes eventos regulatorios
Un gran número de proteínas son modificadas en más de un aminoácido, creando un patrón de modificaciones específico que cambia la actividad o estabilidad de la proteína en diferentes eventos regulatorios
Ubiquitinacion
Ubiquitina es una proteína reguladora ya que es un marcaje para desechar una proteína
Tres pasos de ubiquitinacion
• ACTIVACIÓN
E1.- enzima activadora de
ubiquitina -> usa ATP
CONJUGACIÓN
E2.- (enzima conjugante) recibe la ubiquitina activada desde E1
UNIÓN
E3.- Ubiquitina ligasa une la proteína que debe marcarse a la ub
PROTEOSOMAS
• Complejo multienzimático
• Se encuentra en todas las células
eucarióticas
Estructura completa 26 S
cilindro hueco compuestos por dos áreas :
Subunidades/ Proteínas reguladoras (extremos) -> regulan actividad catalítica 19 S
Enzimas proteolíticas con tres actividades (centro) -> rompen proteínas 20 S
Actividad:
1 Parecida a tripsina
2 Quimiotripsina
3 aspartato proteasa
Fármacos
Todas son tetraciclinas: inhiben la subunidad 30S y bloquean la síntesis proteica bacteriana.
Demeclociclina,
tetraciclina,
minociclina
doxiciclina
tigeciclina
Inhibición de la síntesis proteínica bacteriana por las tetraciclinas
El mRNA se une con la subunidad 30S del RNA ribosómico bacteriano.
El sitio P (peptidilo) de la subunidad de RNA ribosómica 50S contiene la cadena polipeptídica naciente; en condiciones normales, el aminoacil tRNA cargado con el siguiente aminoácido (aa) que se agrega se mueve al sitio A (aceptor), con emparejamiento de bases complementarias entre la secuencia de anticodón de tRNA y la secuencia de codón del mRNA.
Las tetraciclinas se unen con la subunidad 30S, bloquean la unión de tRNA con el sitio A y, por tanto, inhiben la síntesis de proteínas.
Inhibición de la síntesis bacteriana de proteínas por eritromicina, claritromicina y azitromicina.
Los antibióticos macrólidos son bacteriostáticos que inhiben la síntesis de proteínas mediante la unión reversible con las subunidades ribosómicas 50S de microorganismos sensibles.
> eritromicina inhibe el paso de translocación, por lo que la cadena peptídica naciente que se encuentra temporalmente en el sitio A no se mueve al sitio P, o donador.
> El macrólido se une a la 50S
Cambia la forma del ribosoma
ribosoma no puede:
unir aminoácidos y por ende avanzar sobre el mRNA
= Se detiene la síntesis proteica
Transcripción
Síntesis de una cadena de RNA complementaria y antiparalela (cadena molde)
Lenguaje del ARN
La información en el RNA está en el mismo lenguaje que en el DNA: NUCLEÓTIDOS
ARN
Nucleótidos unidos por enlace fosfodiéster
• Ácido ribonucléico
• Adenina, citosina, guanina y uracilo
• UNA HEBRA
• Puede tomar diferentes formas
mRNA
La molécula de RNA que copia una determinada secuencia de DNA.
RNA r
Forman los ribosomas
RNA t
Se adaptan aminoácidos y las colocan en el ribosoma para formar proteínas
