Qu’est-ce qui constitue un a.a
- un groupe carboxylate (-COO-)
- un groupe amino (-NH3+)
- une chaîne latérale de structure variable appelée groupe R (manière de se distinguer, propre à chaque a.a)
- un atome H
Nombre d’a.a et distinction
20 acides aminés = a.a α
Distinction par le groupe R, classé par leur caractéristiques chimiques globales
certains sont Hydrophobe
polaire sont les a.a qui interagissent avec eau
Définir a.a hydrophobes
Présence chaîne latérale hydrophobe non polaire qui intéragit faiblement ou pas du tout avec l’eau
Localisé généralement à l’intérieur de la molécule pour ne pas intéragir avec l’eau et Aug son entropie
Ne participe pas directement comme médiateur de rx chimiques
Définir a.a polaires
Chaînes latérales polaires des a.a polaires peuvent intéragir avec l’eau
Se retrouve à la surface exposée au solvant
Peut se retrouver aussi à l’int de la protéine
Définir a.a chargés
4 a.a ont chaînes latérales presque toujours chargées dans les conditions physiologiques
C’est a.a généralement à la surface des protéines
Explique liaison peptidique
Condensation entre le groupe amine d’un aa et le groupe carbonyle d’un autre
Qu’est-ce qu’une substance amphotère
Qui peut se comporter à la fois comme un acide et une base
Quoi point isoélectrique
Ph auquel molécules ne possède aucune charge nette
4 niveaux structuraux d’une protéine
- séquence a.a (structure primaire)
- conformation du squelette (structure secondaire)
- polypeptide en 3D (structure tertiaire)
- arrangement des polypeptides (structure quaternaire)
De quoi est composé la structure secondaire régulière
Hélice α
- conformation torsadée
- constitué de 10 résidus en moyenne
- chaînes latérales s’étendent vers l’extérieur
- O du gr carbonyle forme une liaison hydrogène avec le gr amino du squelette situé 4 résidus plus loin (stabilise la structure)
Feuillet β
- chaînes polypeptidiques étirées liées à des brins voisin par liaison hydrogène, 2 dispositions. (Parallèle ou antiparallèle)
Définir structures secondaires irréguliers
Éléments de structure secondaire régulier sont reliés ensemble par des boucles polypeptidiques de tailles diverses = structure 2e irrégulière
Ca assure la flexibilité et la connectivité
- boucle simple en forme de coude relie 2 brins β antiparallèle
- boucle longue relie 2 brins successifs d’un feuillet B parallèle
Définir structure tertiaire
Structure 3D du polypeptide au complet
Définir effet hydrophobe et role dans la structure des protéines
Regroupement des régions non polaires pour éviter le contact avec l’eau
LA force principale stabilisatrice de la structure 3e et 4e
- les a.a hydrophobes se retrouvent au cœur des protéines, a.a hydrophiles en surface ce qui augmente l’entropie de l’eau, otherwise défavorable d’un pdv énergétique
Décrire les autres interactions moléculaires contribuant à stabiliser les structures des protéines
- Liaisons hydrogène (entre chaînes latérales polaires ou le squelette peptidique)
- Interaction dipôle-dipôle (faibles, nombreuses entre atomes voisins)
- Interactions électrostatiques (entre chaînes latérales proche dans la structure tertiaire mais loin dans la primaire)
- Ponts disulfures (liaisons covalentes S-S entre deux cystérines, plus nbx et stabilisantes dans prot extracellulaire)
Structure quaternaire
assemblage de plusieurs polypeptides en une seule protéine
Résumer processus de repliement des protéines
Chaîne polypeptidiques se replie spontanément pour minimiser l’énergie libre et masquer les zones hydrophobes
Repliement commence pendant la synthèse au ribosome et se poursuit avec
- forces non covalentes
- aide de protéines chaperons
Protéine repliée = conformation 3D stable et fonctionnelle
Protéines métamorphes
Se replie de plusieurs manières différentes
Quoi nom si les chaînes de la structure 4 sont identiques ou différentes
Homodimérique, homotrimérique, homotétramérique
Hétérodimérique
Avantages structure 4
Former de grandes protéines à partir de petites sous-unités
Réduire les erreurs de synthèse: 1 seul polypeptide mal formé est facilement remplaçable
Permet une coopération entre sous-unités
Certaines structures protéiques sont si grandes que doivent être synthétiser en dehors de la cellule
Quels sont les devenirs possibles d’une protéine mal repliée
- Repliement correct avec aide d’un chaperon
- Dégradation en a.a par le protéasomes (via ubiquitine)
- Agrégation en fibres insolubles = responsable de maladies dégénératives
Conséquences d’un mauvais repliement et ex
- protéines mal repliées perdent leur fonction ou deviennent toxiques
- s’accumulent dans les tissus formant des fibres amyloïdes
Ex: maladies à prions
Forme normale est PrPc se transforme en forme pathologique riche en feuillet B PrPsc causant la destruction neuronal
Protéome
Ensemble des protéines produites par un organisme
Relier structure et fonction
La structure donne la fonction a une protéine alors un changement structural peut mener à une perte de fonction
Fonctions majeures des protéines
- structurelle: donner la forme et les propriétés physiques des cellules et des organismes entiers (collagène, kératine)
- canal: passage au travers membrane
- récepteur/signalisation: reconnaître des substances spécifiques et modifie l’activité des cellules (hormones, neurotransmetteurs)
- mouvement (myosine, actine)
- défense: anticorps reconnaissent les antigènes
- fixation d’oxygène/ transport (myoglobine, hémoglobine)
