Les enzymes sont des macromolécules spécialisées qui.. (2)
catalysent les réactions biologiques
- Sont capable de réduire les niveaux d’énergie de transition
- Sont presque toutes des protéines (exception les ribozymes)
Les enzymes diffèrent des catalyseurs chimiques par leurs propriétés:
- Leur taux de réaction est plus élevé (enzyme rend la rection plus rapide)
- Les réactions enzymatiques se font dans des conditions relativement douces (temp/pH/salinité etc…) * conditions physiologiques *
- Les réactions enzymatiques sont très spécifiques
- Les réactions enzymatiques peuvent être modulées
les enzyme ne sont pas consommé
Principales classes de réactions enzymatiques: (6)
1 = oxydoréductase (réaction oxydation - réduction)
2 = transférase (transfere groupements fonctionnels)
3 = hydrolase (reaction hydrolytiques (rejoute H sur les double liaisons)
4 = lyase (reaction d’élimination pour former des liaisons double ,inverse de l’hydrolase)
5 = isomérase (transformation d’un isomere)
6 = ligase (formation de liaisons avec hydrolyse ATP)
Qu’est-ce qu.une barriere energetique?
l’energie requise pour le substrat se transfrome en produit
Dans un réaction non-enzymatique, la vitesse de reaction est basée sur …
une constante d’équilibre
les concentration de substrats
QUe veut dire lorsque la constante d’équilibre est plus grand que 1
tendance de la reaction vers les produits
La vitesse de reaction depend de: … ( 2)
1- centration des substrats
2- vitesse varie d’une facon exponentielle avec delta G
donc plus grande est la difference d’energie entre l’etat de transition et les reactifs, moins stable sera l’état de transition et plus lente est la reaction
Que veut dire delta G
complex activé - etat de transition instable et energetique qui se forme lors de la transformation des reactifs en produits
Les enzymes ont un pouvoir catalytique de…fois supérieur aux réactions non catalysées, et de plusieurs ordres de gr
10 a la 6 a 10 a la 12 fois superieur
Comment est-ce que les enzymes augmentent la vitesse de reactions
en abaissant le niveau d’energie d’activation (diminuer delta G) d’une facon exponentielle
Qu’est ce que la cinetique enzymatique permet de decouvrir? (7)
- l’affinité d’un substrat ou d’un inhibiteur pour un enzyme (Vm)
- le taux de catalyse maximale (Vmax)
- l’efficacité enzymatique
- le mécanisme d’action des enzymes
- les variations de l’efficacité de l’enzyme dans différentes maladies/conditions spéciales
- la régulation des voies métaboliques
- la quantité d’enzyme présent dans un tissu
Qu’est ce que l’activité maximale d’une enzyme
lorsque le nombre de substrat augmente, généralement, la vitesse de reaction est plus rapide. Par contre, il y a une limite dans la capacité de l’enzyme a convertif le substrat - donc activité maximale
L’équation de Michaelis-Menten (ou de Michaelis-Menten-Henri) permet de décrire la cinétique d’une réaction catalysée par une enzyme agissant sur un substrat unique pour donner un produit.
Elle relie … à la … et à des paramètres constants, caractéristiques de l’enzyme.
relie la vitesse de la reaction a la concentration de substrats
Qu’est-ce que la constante de michaelis (Km)
Km est égal à la concentration du substrat [S] à laquelle la vitesse de réaction est la moitié du maximum (V max 1/2)
Représente l’Affinité de l’enzyme pour son substrat
Un Km bas représente une haute affinité de l’enzyme pour son substrat
Quel est l’avantage d’utiliser l’equation Lineweaver-burk au lieu de l’equation michalis-menton?
Dans l’équation linearweaver-burk, l’équation est lineaire et on peut facilement tracer les interceptions X et Y ( donc, trouver Km sur X et V max sur Y)
Quelles sont les différences entre une enxyme compétitive, non-compétitive et incompétitive
comp: Vmax ne change pas (meme vitesse max de conversion) mais Km augmente, donc besoin plus de substrat - affinité diminue
non-comp: Vmax diminue, donc vitesse de conversation diminue-reaction plus lente. Km change pas
incomp: Vmax et Km diminuent, donc vitesse de reaction plus lente et affinité augmente, mais moins de capacité à transformer le substrast
V ou F
des enzymes sont hautement speficiques
F, V pour la plupart mais il y a une gamme de spécificités entre les enzymes. Il y a des enzymes qui possèdent des spécificités relativement faibles.
Quelles sont les charactéristiques des enzymes à spécificité faibles (3)
i) Spécificité de liaison (spécificité envers une liaison), p. ex. peptidase, phosphatases, estérases. La plupart dans cette catégorie sont des enzymes de dégradation et reconnaissent souvent plusieurs substrats différent.
ii)Spécificité pour un groupement chimique, p. ex. hexokinase catalyse la phosphorylation des sucres aussi longtemps que les sucres soient des aldohexoses comme le glucose et fructose.
iii) Spécificité absolue ou presque absolue, p. ex. réaction catalysée par un enzyme qui possède une vitesse appréciable, mais seulement en présence de leur substrat.
Qu’est-ce que la stereospecificité
La stéréospécificité est dictée par leur liaison au site actif qui contrôle l’accessibilité à l’hydrogène transféré. L ou D
Les sucres … sont les seuls qui peuvent être reconnu et transformé par les enzymes tel l’amylase, beta-galactosidase etc…. Les sucres sous la forme … ne peuvent se lier au site actif de l’enzyme. Même règle pour les acides aminés mais celles-ci doivent être de la forme …
Les sucres D sont les seuls qui peuvent être reconnu et transformé par les enzymes tel l’amylase, beta-galactosidase etc…. Les sucres sous la forme L ne peuvent se lier au site actif de l’enzyme. Même règle pour les acides aminés mais celles-ci doivent être de la forme L.
Qu’est-ce qu.un cofacteur
-peut-etre inorganique (Fe2+, Mn2+, Zn2+ ou Mg2+)
-peut aussi être de nature organique, comme la biotine ou le coenzyme A
Quand un cofacteur est une molécule organique complexe, il porte le nom de …
Coenzyme
La partie protéique de l’enzyme, elle, s’appelle … et l’union de ce dernier et de son coenzyme (ou de son cofacteur) est un ….
Apoenzyme
Holoenzyme
Le cofacteur, qu’il soit petit comme un ion ou complexe comme un coenzyme, peut être attaché de façon transitoire à l’apoenzyme ou encore y être fixé de façon covalente; c’est alors un groupement ….
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