Peptides Protéines

Question 1

Les protéines et les peptides d’à peu près tous les organismes vivants sont composées des mêmes … AA standards.

Answer 1

20

Question 2

Quelle est la formule generale d’un acide aminé?

Answer 2

Groupe amine (H2N)
Groupe carboxyl (COOH)
R side chain
H hydrogen
C carbon

Question 3

Quelle est le pH physiologique

Answer 3

7

In chemistry, a zwitterion, also called an inner salt or dipolar ion, is a molecule that contains an equal number of positively and negatively charged functional groups

Question 4

Quels sont les acides aminés qui sont acides (Charge neg)?

Answer 4

Aspartic ASP D
Glutamic acid GLU E

Question 5

Quels sont les acides aminés qui sont basiques (charge +)?

Answer 5

Arginine ARG R
Lysine LYS K
Histidine HIS H

Question 6

Nomme des acides aminés qui ont a groupe R non-chargé et polaire (5)

Answer 6

Asparagine ASN N
Glutamine GLN Q
Serine SER S
Threonine Thr T
Tyrosine Tyr Y

Question 7

Nomme des acides aminés qui ont a groupe R non-chargé et non polaire (10)

Answer 7

Alanine ALA A
Glycine Gly G
Valine Val V
Leucine Leu L
Isoleucine Ile I
Proline Pro P
Phenylalanine Phe F
Methionine Met M
Tryptophan Trp W
Cysteine Cys C

Question 8

Quels sont les acides aminés aliphatiques

Answer 8

G glycine
A alanine
V Valine
L Leucine
I isoleucine
S serine
T Tryptophan
C Cysteine
M Methionine
N Asparagine
Q Glutamine
D Aspartic acide
E Glutamic acid
K Lysine
R Arginine

Question 9

Quels sont les acides aminés aromatiques (4)

Answer 9

F Phenylalanine
Y Tyrosine
W Tryptophan
H Histidine

Question 10

Quel acide aminé est iminé

Answer 10

P proline

Question 11

Quels sont les AA essentiels

Answer 11

Thréonine
Methionine
Isoleucine
Leucine
Valine
Tryptophane
Phénylalanine
Histidine
Lysine
Arginine

Question 12

Quel AA est poduit la ‘humain mais converti en urée rapidement

Answer 12

argininr

Question 13

Quel AA est essentiel pour l’enfant

Answer 13

Histidine

Question 14

Quels sont les AA semi-essentiels

Answer 14

Cysteine (si pas assez de methionine)

Tyrosine (si pas assez de phenylalamine)

Question 15

Explique la diffence entre le formule L et D

Answer 15

Différente direction de la molecule

Question 16

Par convention les AA en biochimies sont dans quelle configuration chimique et comment cela impact la synthese des AA

Answer 16

L

En labo, on produit des AA dans les diff isomeres dans diff configuration - donc ca peur affecter l’absorption de la configuration L (que les enzymes reconnaissent)

Question 17

Pl=(… +… )/2
Qu’es-ce que la formule veut dire

Answer 17

pK1 et PK2

pK1: Pk acide, le pH dans le lequel le groupe carboxyl (COOH acide) commence a donner son H

pK2: Pk basique, le pH dans equel le group H3N donne son H

Pl: groupe acide a deja donné son H

Question 18

Quel veut dire pK1 (pl acide), pKr , pK2 (pl basique)

Answer 18

pK1: pH ncessaire pour COOH donne son H
Pl acide: (pK1 + pKr)/2

pKr: pH necessaire pour que R donne son H

pK2: pH necessaire pour que N3H donne son H
Pl basique: (pKr+pK2)/2

Question 19

Les peptides et les protéines sont le produit de l’assemblage des acides aminés par des liens —-.

Answer 19

peptidiques

Question 20

Qu’est-ce qui détermine l’architecture 3-D des protéines (structure tertiaire)? (4)

Answer 20

1- rididité du lien peptidique (covalent=stable et requiert de l’énergie pour briser) (premier plus important)

2- liaisons electrostatiques (à longue distance + et -)

3- interactions Van des Waals (a courte distance)
-London (apoliare-apolaire)
-Kessom: attraction dipole-dipole (pont hydrogene)
-Debye (attraction dipole-apolaire)
-Forces de repulsion

4- ponts disulfures (2e plus important)

A l’exception des ponts disulfures qui n’existent que dans certaines protéines, principalement les protéines exocellulaires, les interactions qui stabilisent la conformation de ces molécules sont des interactions non covalentes.

L’effet hydrophobe La séquence d’une proteine comporte une certaine proportion d’acides aminés polaires (hydrophiles) et non polaires (hydrophobes). Leurs interactions avec les molécules d’eau conditionnent la manière dont la chaîne polypeptidique se replie. Les acides aminés non polaires auront tendance à éviter l’eau. Inversement les résidus polaires vont chercher a rester a proximité du solvant aqueux. Ainsi, dans le cas des protéines solubles, il se forme un coeur hydrophobe au centre de la structure tertiaire, tandis que les groupes polaires restent plutôt en surface.
Dans le cas des protéines transmembranaires le problème est inverse. L’environnement membranaire est globalement hydrophobe. Ainsi, les acides aminés hydrophiles vont se retrouver au coeur de la protéine tandis que les acides aminés hydrophobes vont se retrouver en surface.

Question 21

L’helice alpha possède des dimensions … elle est un motif structural que l’on retrouve fréquemment dans les protéines globulaires.

Les hélices retrouvées dans les protéines sont toutes … (i.e. dans le sens des …)

Groupe R est vers…

Answer 21

L’hélice alpha possède des dimensions fixes elle est un motif structural que l’on retrouve fréquemment dans les protéines globulaires. # de résidus/tour =3.6 Distance par tour, mesurée le long de l’axe de l’hélice =0.54 nm Distance , mesurée le long de l’axe de l’hélice, séparant de atomes semblables situés sur des résidus adjacents = 0.15 nm Les hélices retrouvées dans les protéines sont toutes droite (i.e. dans le sens des aiguilles d’une montre).

Groupe R est vers l’exterieur car hydrophile (on contact avec l’eau)

Question 22

Quelle molecule contient seulement des helices alpha

Answer 22

Myoglobine

Question 23

Qu’est le feuillet plissé BETA

Answer 23

Un feuillet plissé β est un motif de structure secondaire des protéines, formé de plusieurs chaînes polypeptidiques qui s’alignent les unes à côté des autres et sont stabilisées par des liaisons hydrogène

Parallele vs antiparallele (plus stable car peu se retourner sur lui-meme)

Question 24

Quelle molecule contient seulement des feillets plissés beta

Answer 24

Concanavaline A

Question 25

Qu'est-ce que des coude beta?

Answer 25

Un coude bêta est une courte boucle protéique de 3 à 4 acides aminés qui permet une inversion de la direction de la chaîne polypeptidique, formant ainsi un retournement en épingle à cheveux entre deux brins bêta antiparallèles.

Question 26

Quelle est la difference entre la structure primaire, secondaire et tertiaire d'une protéine

Answer 26

La structure primaire d'une protéine est sa séquence unique d'acides aminés, formant une chaîne linéaire. La structure secondaire correspond aux motifs locaux stables comme les hélices alpha (α) et les feuillets bêta (β), formés par des liaisons hydrogène entre des segments de la chaîne. La structure tertiaire est la forme tridimensionnelle globale de la protéine, résultant du repliement de sa structure secondaire, et stabilisée par des interactions entre les chaînes latérales des acides aminés (liaisons hydrogène, ioniques, hydrophobes, ponts disulfure).

Question 27

Qu'est-ce que le rhodopsine

Answer 27

proteine qui est sensible à la lumiere

Question 28

Explique le méchanisme de détection de la lumière

Answer 28

Dans le noir: -Partie synaptic de la cellule de la rétine est dépolarisée -les portes de Na s'ouvrent -rhodopsine inactive Dans la lumière: -Photon strikes photoreceptor (rod cell) and activates pigment molecule (rhodopsin in rods)- like changing its formation -Causing a chain of reaction to close cGMP gated Na channels- decreasing inards flow of Na - hyperpolarization of photoreceptor

Question 29

Chez tous les vertébrés, l'hémoglobine est un tétramère dont les sous-unités sont ... deux à deux et se distinguent en type ...et ....

Answer 29

Chez tous les vertébrés, l'hémoglobine est un tétramère dont les sous-unités sont identiques deux à deux et se distinguent en type alpha et bêta.

Question 30

Les thalassémies dans les hémoglobines: ...

Answer 30

Les thalassémies: déficit quantitatif d’une chaîne (alpha ou bêta).

Question 31

Comment nomme-t-on un déficit quantitatif d’une chaîne (alpha ou bêta) dans l'hémoglobine

Answer 31

Thalassémie

Question 32

Comment nomme-t-on un déficit qualitatif d’une chaîne (alpha ou bêta), c’est le cas de la drépanocytose (anémie falciforme) dans l'hémoglobine

Answer 32

hémoglobinose

Question 33

La ... est due à la présence d'une hémoglobine anormale, l'..., où l'acide glutamique en position 6 de la chaîne ß est remplacé par une valine.

Answer 33

La drépanocytose est due à la présence d'une hémoglobine anormale, l'HbS, où l'acide glutamique en position 6 de la chaîne ß est remplacé par une valine.

Question 34

Que se passe-t-il lors de la drépanocytose

Answer 34

Ceci provoque, dans la structure désoxygénée, l'apparition d'un site hydrophobe qui conduit, à l'intérieur de l'hématie, à la polymérisation de l'Hb en de longues fibres déformant la cellule en forme de faucille (drépanocyte).

Question 35

Quelle est la difference entre une espèce hétérozygote vs homozygote qui a La drépanocytose

Answer 35

hétérozygote: seulement 30% des érythrocytes sont déformés par l’anémie falciforme (drépanocytose). homozygotes, tous les érythrocytes sont déformés. Une mort prématurée est souvent observée.

Question 36

Qu'est-ce que les prions

Answer 36

Protéine causant une dégénérescence du système nerveux centrale. ils causent un changement dans la conformation 3D de la protéine PrPc. Ce changement de conformation lui confie une résistance accrue à la dégradation. PrPc est normalement digéré par les protéases, mais une fois le changement de conformation induit les protéases ne sont plus efficaces.

Question 37

Donne des examples de maladies qui impliques les prions

Answer 37

Vache folle (Encéphalopathie spongiforme) Creutzfeld-Jacod Kuru FFI (Fatal Familial Insomnia) Alpers Syndrome

Question 38

Nomme des examples de maladies avec des glutamines (G) répétés

Answer 38

HUNTINGTON KENNEDY’S (Récepteur pour l’androgène) DRPLA (dentatorubral–pallidoluysian atrophy) ATAXIE TYPES 1 à 3, 6 & 7.

Question 39

Le Fragile X syndrome est causé par quelle mutations a/n des protéines

Answer 39

arginine répété

Question 40

Le fragile XE est causé par quelle mutations a/n des protéines

Answer 40

alanine répété

Question 41

Le dystrophie myotonique est causé par quelle mutations a/n des protéines

Answer 41

leucine répété